1.معرض الأحماض الأمينية خصائص مذبذبةوالأحماض والأمينات، بالإضافة إلى خصائص محددة بسبب التواجد المشترك لهذه المجموعات. في المحاليل المائية، يوجد AMK على شكل أملاح داخلية (أيونات ثنائية القطب). المحاليل المائية للأحماض أحادية الأمين الكربوكسيلية محايدة لعباد الشمس، لأن تحتوي جزيئاتها على عدد متساو من مجموعات -NH 2 - و -COOH. تتفاعل هذه المجموعات مع بعضها البعض لتكوين أملاح داخلية:

مثل هذا الجزيء له شحنات متضادة في مكانين: موجب NH 3 + وسالب على الكربوكسيل -COO -. وفي هذا الصدد، يسمى الملح الداخلي لـ AMK أيون ثنائي القطب أو أيون زويتر (زويتر – هجين).

يتصرف الأيون ثنائي القطب في البيئة الحمضية مثل الكاتيون، حيث يتم تثبيط تفكك مجموعة الكربوكسيل؛ في بيئة قلوية - على شكل أنيون. هناك قيم pH خاصة بكل حمض أميني، حيث يكون عدد الأشكال الأنيونية في المحلول مساوياً لعدد الأشكال الكاتيونية. تسمى قيمة الرقم الهيدروجيني التي تكون عندها الشحنة الإجمالية لجزيء AMK 0 بالنقطة الكهربية لـ AMK (pI AA).

المحاليل المائية للأحماض أحادية الأمين ثنائي الكربوكسيل لها تفاعل حمضي:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

توجد النقطة الكهربية الكهربية للأحماض أحادية الأمين ثنائي الكربوكسيل في بيئة حمضية وتسمى هذه الأحماض AMA بالحمضية.

تتمتع أحماض ديامينومونكربوكسيل بخصائص أساسية في المحاليل المائية (يجب إظهار مشاركة الماء في عملية التفكك):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

تكون النقطة الكهربية الكهربية للأحماض الثنائية الأمينية الكربوكسيلية عند درجة الحموضة> 7 وتسمى هذه الأحماض الأمينية الأساسية.

كونها أيونات ثنائية القطب، فإن الأحماض الأمينية تظهر خصائص مذبذبة: فهي قادرة على تكوين أملاح مع كل من الأحماض والقواعد:

التفاعل مع حمض الهيدروكلوريك HCl يؤدي إلى تكوين الملح:

R-CH-COOH + حمض الهيدروكلوريك ® R-CH-COOH

NH2 NH3 + Cl -

التفاعل مع القاعدة يؤدي إلى تكوين الملح:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. تشكيل المجمعات مع المعادن- مجمع كلاب. يمكن تمثيل بنية ملح النحاس من الجليكول (الجليسين) بالصيغة التالية:

يرتبط كل النحاس الموجود في جسم الإنسان تقريبًا (100 ملجم) بالبروتينات (الأحماض الأمينية) على شكل مركبات ثابتة على شكل مخلب.

3. يشبه الأحماض الأخرى تشكل الأحماض الأمينية استرات وأنهيدريدات الهالوجين والأميدات.

4. تفاعلات نزع الكربوكسيلتحدث في الجسم بمشاركة إنزيمات ديكاربوكسيلاز خاصة: تسمى الأمينات الناتجة (التريبتامين والهستامين والسيروتينين) بالأمينات الحيوية وهي منظمات لعدد من الوظائف الفسيولوجية لجسم الإنسان.

5. التفاعل مع الفورمالديهايد(الألدهيدات)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

يرتبط الفورمالديهايد بمجموعة NH 2، وتظل مجموعة -COOH حرة ويمكن معايرتها بالقلويات. لذلك، يتم استخدام هذا التفاعل للتقدير الكمي للأحماض الأمينية (طريقة سورينسن).

6. التفاعل مع حمض النيتروزيؤدي إلى تكوين أحماض الهيدروكسي وإطلاق النيتروجين. بناءً على حجم النيتروجين N2 المنطلق، يتم تحديد محتواه الكمي في الكائن قيد الدراسة. يستخدم هذا التفاعل للتقدير الكمي للأحماض الأمينية (طريقة فان سليك):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

هذه إحدى طرق تبليل AMK خارج الجسم

7. أسيلة الأحماض الأمينية.يمكن استحلال المجموعة الأمينية من AMK بكلوريدات حمض وأنهيدريدات موجودة بالفعل في درجة حرارة الغرفة.

ناتج التفاعل المسجل هو حمض أسيتيل ألفا أمينوبروبيونيك.

تستخدم مشتقات الأسيل من AMK على نطاق واسع في دراسة تسلسلها في البروتينات وفي تخليق الببتيدات (حماية المجموعة الأمينية).

8.خصائص محددةالتفاعلات المرتبطة بالوجود والتأثير المتبادل لمجموعات الأمينو والكربوكسيل - تكوين الببتيدات. الخاصية العامة لـ-AMK هي عملية التكثيف المتعددمما يؤدي إلى تكوين الببتيدات. نتيجة لهذا التفاعل، تتشكل روابط الأميد في موقع التفاعل بين مجموعة الكربوكسيل لأحد AMK والمجموعة الأمينية لـ AMK آخر. بمعنى آخر، الببتيدات هي أميدات تتشكل نتيجة تفاعل المجموعات الأمينية وكربوكسيلات الأحماض الأمينية. تسمى الرابطة الأميدية في مثل هذه المركبات بالرابطة الببتيدية (اشرح بنية مجموعة الببتيد والرابطة الببتيدية: نظام ثلاثي المراكز p، مترافق p)

اعتمادًا على عدد بقايا الأحماض الأمينية في الجزيء، يتم التمييز بين ثنائي وثلاثي ورباعي الببتيدات وما إلى ذلك. ما يصل إلى الببتيدات (ما يصل إلى 100 بقايا AMK). تحتوي قليلات الببتيد على من 2 إلى 10 بقايا AMK، وتحتوي البروتينات على أكثر من 100 بقايا AMK، بشكل عام، يمكن تمثيل سلسلة البولي ببتيد من خلال الرسم البياني:

ح 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

حيث R 1، R 2، ... R n هي جذور الأحماض الأمينية.

مفهوم البروتينات.

أهم البوليمرات الحيوية للأحماض الأمينية هي البروتينات - البروتينات. هناك حوالي 5 ملايين في جسم الإنسان. البروتينات المختلفة التي تشكل الجلد والعضلات والدم والأنسجة الأخرى. البروتينات (البروتينات) تحصل على اسمها من الكلمة اليونانية "protos" - أولاً، والأكثر أهمية. تؤدي البروتينات عدداً من الوظائف المهمة في الجسم: 1. وظيفة البناء؛ 2. وظيفة النقل. 3. وظيفة الحماية. 4. الوظيفة التحفيزية. 5. الوظيفة الهرمونية. 6. الوظيفة الغذائية.

تتشكل جميع البروتينات الطبيعية من مونومرات الأحماض الأمينية. عندما يتم تحلل البروتينات، يتم تشكيل خليط من AMK. هناك 20 من هذه AMKs.

4. المواد التوضيحية:عرض تقديمي

5. الأدب:

الأدب الرئيسي:

1. الكيمياء العضوية الحيوية: كتاب مدرسي. تيوكافكينا ن.أ.، باكوف يو.آي. 2014

1. سيتمبيتوف ت.س. الكيمياء: كتاب مدرسي - ألماتي: EVERO LLP، 2010. - 284 ص.
2. Bolysbekova S. M. كيمياء العناصر الحيوية: كتاب مدرسي - Semey، 2012. - 219 ص. : الطمي
3. فيرينتسوفا إل جي. الكيمياء غير العضوية والفيزيائية والغروانية: كتاب مدرسي - ألماتي: إيفيرو، 2009. - 214 ص. : سوف.
4. الكيمياء الفيزيائية والغروانية / تحرير أ.ب.بيلايف - م.: GEOTAR MEDIA، 2008
5. فيرينتسيفا إل.جي. الكيمياء غير العضوية والفيزيائية والغروانية (اختبارات التحقق) 2009

الأدب الإضافي:

1. رافيتش-شيربو إم. آي.، نوفيكوف ف.ف. الكيمياء الفيزيائية والغروانية. م.2003.

2. سليزريف ف. كيمياء. أساسيات الكيمياء الحية. سانت بطرسبرغ: خيمزدات، 2001

3. إرشوف يو.أ. كيمياء عامة. الكيمياء الفيزيائية الحيوية. كيمياء العناصر الحيوية. م: فش، 2003.

4. طريق أسانبايفا، إلياسوفا إم. الأسس النظرية لبنية وتفاعلية المركبات العضوية ذات الأهمية البيولوجية. ألماتي، 2003.

1. دليل الفصول المعملية في الكيمياء العضوية الحيوية، أد. على ال. تيوكافكينا. م، الحبارى، 2003.
2. جلينكا ن.ل. كيمياء عامة. م، 2003.
3. بونوماريف ف.د. الكيمياء التحليلية الجزء 1، 2 2003

6. أسئلة الاختبار (التغذية الراجعة):

1. ما الذي يحدد بنية سلسلة البولي ببتيد ككل؟

2. ما الذي يؤدي إليه تمسخ البروتين؟

3. ما هي النقطة الكهربية تسمى؟

4. ما هي الأحماض الأمينية التي تسمى أساسية؟

5. كيف تتكون البروتينات في أجسامنا؟

معلومات ذات صله.

يتم تحديد السلوك الكيميائي للأحماض الأمينية من خلال مجموعتين وظيفيتين -NH 2 و-COOH. تتميز الأحماض الأمينية بالتفاعلات عند المجموعة الأمينية ومجموعة الكربوكسيل وعند الجزء الجذري، واعتماداً على الكاشف يمكن أن يحدث تفاعل المواد من خلال مركز تفاعل واحد أو أكثر.

الطبيعة المذبذبة للأحماض الأمينية.بوجود كل من المجموعة الحمضية والقاعدية في الجزيء، تتصرف الأحماض الأمينية في المحاليل المائية مثل المركبات المذبذبة النموذجية. في المحاليل الحمضية تظهر الخصائص الأساسية، حيث تتفاعل كقواعد، وفي المحاليل القلوية - كأحماض، وتشكل على التوالي مجموعتين من الأملاح:

نظرًا لطبيعتها المذبذبة في الكائن الحي، تلعب الأحماض الأمينية دور المواد العازلة التي تحافظ على تركيز معين من أيونات الهيدروجين. تستخدم المحاليل المنظمة التي يتم الحصول عليها عن طريق تفاعل الأحماض الأمينية مع القواعد القوية على نطاق واسع في الممارسات العضوية والكيميائية. أملاح الأحماض الأمينية مع الأحماض المعدنية أكثر قابلية للذوبان في الماء من الأحماض الأمينية الحرة. الأملاح التي تحتوي على أحماض عضوية قابلة للذوبان بشكل طفيف في الماء وتستخدم للتعرف على الأحماض الأمينية وفصلها.

ردود الفعل الناجمة عن المجموعة الأمينية.بمشاركة المجموعة الأمينية، تشكل الأحماض الأمينية أملاح الأمونيوم مع الأحماض، وهي مؤكلة ومؤلكلة , تتفاعل مع حمض النتروز والألدهيدات وفق المخطط التالي:

يتم تنفيذ الألكلة بمشاركة R-Ha1 أو Ar-Hal:

في تفاعل الأسلة، يتم استخدام كلوريدات الحمض أو أنهيدريدات الحمض (كلوريد الأسيتيل، أنهيدريد الأسيتيك، كلوريد البنزيلوكسي كربونيل):

تُستخدم تفاعلات الأسلة والألكلة لحماية مجموعة NH 2 من الأحماض الأمينية أثناء تخليق الببتيدات.

التفاعلات الناتجة عن مجموعة الكربوكسيل.بمشاركة مجموعة الكربوكسيل، تشكل الأحماض الأمينية الأملاح والاسترات والأميدات وكلوريدات الأحماض وفقا للمخطط الموضح أدناه:

إذا كان هناك عند ذرة الكربون  في جذري الهيدروكربون بديل يسحب الإلكترون (NO 2، CC1 3، COOH، COR، وما إلى ذلك)، مستقطب الرابطة CCOOH، فإن الأحماض الكربوكسيلية تخضع بسهولة تفاعلات نزع الكربوكسيل. يؤدي نزع الكربوكسيل من الأحماض الأمينية ألفا التي تحتوي على مجموعة + NH 3 كبديل إلى تكوين الأمينات الحيوية. تحدث هذه العملية في الكائن الحي تحت تأثير إنزيم ديكاربوكسيلاز وفيتامين بيريدوكسال فوسفات.

في ظروف المختبر، يتم التفاعل عن طريق تسخين الحمض الأميني ألفا في وجود ماصات ثاني أكسيد الكربون، على سبيل المثال، Ba(OH) 2.

يؤدي نزع الكربوكسيل من -فينيل--ألانين، ليسين، سيرين وهستيدين إلى إنتاج الفينامين، 1،5-ديامينوبنتين (كادافيرين)، 2-أمينو إيثانول-1 (كولامين)، والتربتامين، على التوالي.

تفاعلات الأحماض الأمينية التي تنطوي على مجموعة جانبية.عندما يتم نترات الحمض الأميني التيروزين مع حمض النيتريك، يتكون مركب مشتق من الدينترو، ملون باللون البرتقالي (اختبار البروتين الزانثوبروتين):

تحدث تحولات الأكسدة والاختزال في نظام السيستين والسيستين:

2 نس CH 2 CH (NH 2) COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH

هوتش(NH2)CH2 س– س CH 2 CH (NH 2) COOH  2 نس CH2CH(NH2)COOH

في بعض التفاعلات، تتفاعل الأحماض الأمينية مع المجموعتين الوظيفيتين في وقت واحد.

تشكيل المجمعات مع المعادن.تشكل جميع الأحماض الأمينية ألفا تقريبًا مجمعات تحتوي على أيونات فلزية ثنائية التكافؤ. الأكثر ثباتًا هي أملاح النحاس الداخلية المعقدة (مركبات المخلبيات) التي تتشكل نتيجة التفاعل مع هيدروكسيد النحاس (II) والملونة باللون الأزرق:

عمل حمض النيتروزللأحماض الأمينية الأليفاتية يؤدي إليتكوين أحماض الهيدروكسي، ومركبات الديازو العطرية.

تكوين أحماض الهيدروكسي:

رد فعل الديازوتات:

مع إطلاق النيتروجين الجزيئي N 2:

2. بدون إطلاق النيتروجين الجزيئي N2:

تتسبب مجموعة الكروموفور من الآزوبنزين -N=N في مركبات الآزو في ظهور ألوان صفراء أو صفراء أو برتقالية أو غيرها من المواد عند امتصاصها في المنطقة المرئية من الضوء (400-800 نانومتر). مجموعة أوكسوكروم

يغير COOH اللون ويعززه بسبب π، π - الاقتران مع النظام الإلكتروني π للمجموعة الرئيسية للكروموفور.

علاقة الأحماض الأمينية بالحرارةعند تسخينها، تتحلل الأحماض الأمينية لتشكل منتجات مختلفة حسب نوعها. عند تسخينه  -أحماض أمينيةنتيجة للجفاف بين الجزيئات، يتم تشكيل الأميدات الحلقية - ديكيتوبيرازين :

مشتق فالين (فال) ثنائي إيزوبروبيل

ديكيتوبيرازين

عند تسخينه  -أحماض أمينية يتم فصل الأمونيا منها لتكوين أحماض ألفا وبيتا غير المشبعة مع نظام مترافق من الروابط المزدوجة:

حمض بيتا-أمينوفاليك حمض بنتن-2-أويك

(3-حمض أمينوبنتانويك)

التدفئة  - و  -أحماض أمينية يرافقه الجفاف داخل الجزيئات وتشكيل الأميدات الحلقية الداخلية – لاكتامات:

γ-حمض أمينويسوفاليريك γ-أمينوإيزوفاليريك لاكتام

أحماض (4-أمينو-3-ميثيل بيوتانويك).

تحتوي جميع الأحماض الأمينية ألفا، باستثناء الجليسين، على ذرة كربون ألفا حلزونية ويمكن أن توجد على شكل متصاوغات ضوئية:

لقد ثبت أن جميع الأحماض الأمينية الطبيعية تقريبًا لها نفس التكوين النسبي في ذرة الكربون. -تم تعيين ذرة الكربون (-)-سيرين بشكل تقليدي ل-التكوين، و-ذرة الكربون (+)-سيرين - د-إعدادات. علاوة على ذلك، إذا تم كتابة إسقاط فيشر للحمض الأميني بحيث تقع مجموعة الكربوكسيل في الأعلى ومجموعة R في الأسفل، إذن ل-الأحماض الأمينية، المجموعة الأمينية ستكون على اليسار، و د- الأحماض الأمينية - على اليمين. ينطبق مخطط فيشر لتحديد تكوين الأحماض الأمينية على جميع الأحماض الأمينية ألفا التي تحتوي على ذرة الكربون ألفا اللولبية.

ومن الشكل يتضح ذلك ل- يمكن أن يكون الحمض الأميني دكستروتروتيوري (+) أو ليفوروتيوري (-) اعتمادا على طبيعة الجذر. الغالبية العظمى من الأحماض الأمينية الموجودة في الطبيعة هي ل-صف. هُم متبلور، أي. د- يتم تصنيع الأحماض الأمينية فقط عن طريق الكائنات الحية الدقيقة وتسمى الأحماض الأمينية "غير الطبيعية"..

وفقًا للتسميات (R,S)، فإن معظم الأحماض الأمينية "الطبيعية" أو L- لها التكوين S.

L-Isoleucine وL-threonine، يحتوي كل منهما على مركزين مراوانيين لكل جزيء، يمكن أن يكون أي عضو في زوج من الدياستيريومرات اعتمادًا على التكوين في ذرة الكربون. التكوينات المطلقة الصحيحة لهذه الأحماض الأمينية موضحة أدناه.

خصائص القاعدة الحمضية للأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية هي مواد مذبذبة يمكن أن توجد في شكل كاتيونات أو أنيونات. يتم تفسير هذه الخاصية من خلال وجود كل من الأحماض ( -COUN)، والرئيسية ( -NH 2 ) مجموعات في نفس الجزيء. في المحاليل الحمضية جداً ن.ح. 2 يتم بروتونة المجموعة الحمضية ويصبح الحمض كاتيونًا. في المحاليل القلوية القوية، يتم نزع البروتونات من مجموعة الكربوكسيل في الحمض الأميني ويتحول الحمض إلى أنيون.

في الحالة الصلبة، توجد الأحماض الأمينية في الشكل com.zwitterions (أيونات ثنائية القطب، أملاح داخلية). في zwitterions، يتم نقل البروتون من مجموعة الكربوكسيل إلى المجموعة الأمينية:

إذا وضعت حمضًا أمينيًا في وسط موصل وقمت بخفض زوج من الأقطاب الكهربائية هناك، فسوف يهاجر الحمض الأميني في المحاليل الحمضية إلى الكاثود، وفي المحاليل القلوية - إلى الأنود. عند قيمة pH معينة مميزة لحمض أميني معين، فإنه لن يتحرك سواء إلى القطب الموجب أو إلى الكاثود، لأن كل جزيء يكون على شكل زويتيريون (يحمل شحنة موجبة وسالبة). تسمى قيمة الرقم الهيدروجيني هذه نقطة تساوي الجهد الكهربي(pi) من حمض أميني معين.

تفاعلات الأحماض الأمينية

معظم التفاعلات التي تجريها الأحماض الأمينية في المختبر ( في المختبر)، مميزة لجميع الأمينات أو الأحماض الكربوكسيلية.

1. تكوين الأميدات في مجموعة الكربوكسيل. عندما تتفاعل مجموعة الكربونيل من الأحماض الأمينية مع المجموعة الأمينية من الأمين، يحدث تفاعل التكثيف المتعدد للحمض الأميني بالتوازي، مما يؤدي إلى تكوين الأميدات. لمنع البلمرة، يتم حظر المجموعة الأمينية للحمض بحيث تتفاعل المجموعة الأمينية للأمين فقط. لهذا الغرض، يتم استخدام كاربوبنزوكسي كلوريد (كاربوبينزيلوكسيكلوريد، كلوروفورمات البنزيل). فرك-بوتوكسي كاربوكسازيد، الخ. للتفاعل مع أمين، يتم تنشيط مجموعة الكربوكسيل عن طريق معاملتها مع كلوروفورمات الإيثيل. حماية المجموعةثم تتم إزالته عن طريق التحلل الهيدروجيني التحفيزي أو عن طريق عمل محلول بارد من بروميد الهيدروجين في حمض الأسيتيك.

2. تكوين الأميدات في المجموعة الأمينية. عندما يتم أستيل المجموعة الأمينية للحمض الأميني، يتكون الأميد.

يتم التفاعل بشكل أفضل في الوسط الأساسي، حيث يضمن ذلك تركيزًا عاليًا من الأمين الحر.

3. تكوين الاسترات. يمكن تقدير مجموعة الكربوكسيل للحمض الأميني بسهولة بالطرق التقليدية. على سبيل المثال، يتم تحضير استرات الميثيل عن طريق تمرير غاز كلوريد الهيدروجين الجاف من خلال محلول الحمض الأميني في الميثانول:

الأحماض الأمينية قادرة على التكثيف المتعدد، مما يؤدي إلى تكوين مادة البولي أميد. تسمى البولياميدات التي تتكون من أحماض أمينية الببتيدات أو الببتيدات . تسمى رابطة الأميد في هذه البوليمرات الببتيد تواصل. تسمى عديدات الببتيد التي يبلغ وزنها الجزيئي 5000 على الأقل البروتينات . تحتوي البروتينات على حوالي 25 حمضًا أمينيًا مختلفًا. عندما يتم تحلل بروتين معين، يمكن تشكيل كل هذه الأحماض الأمينية أو بعضها بنسب معينة مميزة للبروتين الفردي.

يسمى التسلسل الفريد لبقايا الأحماض الأمينية في السلسلة المتأصلة في بروتين معين هيكل البروتين الأساسي . تسمى ميزات السلاسل الملتوية لجزيئات البروتين (الترتيب المتبادل للشظايا في الفضاء). البنية الثانوية للبروتينات . يمكن ربط سلاسل البروتينات متعددة الببتيد ببعضها البعض لتكوين روابط أميد وثاني كبريتيد وهيدروجين وغيرها من الروابط بسبب السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية. ونتيجة لذلك، يتحول اللولب إلى كرة. وتسمى هذه الميزة الهيكلية هيكل البروتين الثلاثي . لإظهار النشاط البيولوجي، يجب أن تشكل بعض البروتينات أولاً مركبًا كبيرًا ( قليل البروتين) ، وتتكون من عدة وحدات فرعية كاملة من البروتين. هيكل رباعي يحدد درجة ارتباط هذه المونومرات بالمادة النشطة بيولوجيا.

تنقسم البروتينات إلى مجموعتين كبيرتين - ليفي (نسبة طول الجزيء إلى العرض أكبر من 10) و كروي (النسبة أقل من 10). تشمل البروتينات الليفية الكولاجين وهو البروتين الأكثر وفرة في الفقاريات. فهو يمثل ما يقرب من 50٪ من الوزن الجاف للغضروف وحوالي 30٪ من المادة الصلبة للعظم. في معظم الأنظمة التنظيمية للنباتات والحيوانات، يتم التحفيز بواسطة البروتينات الكروية، والتي تسمى الانزيمات .

الأحماض الأمينية هي مركبات عضوية مذبذبة. أنها تحتوي على مجموعتين وظيفيتين ذات طبيعة متضادة في الجزيء: مجموعة أمينية ذات خصائص أساسية ومجموعة كربوكسيل ذات خصائص حمضية. تتفاعل الأحماض الأمينية مع كل من الأحماض والقواعد:

ح 2 ن -CH 2 -COOH + حمض الهيدروكلوريك → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH]،

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

عندما تذوب الأحماض الأمينية في الماء، تقوم مجموعة الكربوكسيل بإزالة أيون الهيدروجين، الذي يمكن أن يرتبط بالمجموعة الأمينية. في هذه الحالة يتكون ملح داخلي يكون جزيئه أيون ثنائي القطب:

H 2 N-CH 2 -COOH + H 3 N -CH 2 -COO - .

يمكن تمثيل التحولات الحمضية القاعدية للأحماض الأمينية في بيئات مختلفة من خلال المخطط العام التالي:

المحاليل المائية للأحماض الأمينية لها بيئة محايدة أو قلوية أو حمضية حسب عدد المجموعات الوظيفية. وبالتالي، يشكل حمض الجلوتاميك محلولًا حمضيًا (مجموعتان -COOH، واحدة -NH 2)، ويشكل اللايسين محلولًا قلويًا (مجموعة -COOH واحدة، واثنتان -NH 2).

مثل الأمينات الأولية، تتفاعل الأحماض الأمينية مع حمض النيتروز، حيث تتحول المجموعة الأمينية إلى مجموعة هيدروكسيو والحمض الأميني إلى حمض هيدروكسي:

ح 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → H2O-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

يتيح لنا قياس حجم النيتروجين المنطلق تحديد كمية الحمض الأميني ( طريقة فان سليك).

يمكن أن تتفاعل الأحماض الأمينية مع الكحوليات في وجود غاز كلوريد الهيدروجين، وتتحول إلى إستر (بتعبير أدق، ملح هيدروكلوريد الإستر):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

استرات الأحماض الأمينية ليس لها بنية ثنائية القطب وهي مركبات متطايرة.

الخاصية الأكثر أهمية للأحماض الأمينية هي قدرتها على التكاثف لتكوين الببتيدات.

ردود الفعل النوعية.

1) تتأكسد جميع الأحماض الأمينية بواسطة النينهيدرين

مع تشكيل المنتجات الملونة باللون الأزرق البنفسجي. ويعطي برولين حامض الإمينو اللون الأصفر مع النينهيدرين. يمكن استخدام هذا التفاعل لتحديد كمية الأحماض الأمينية عن طريق القياس الطيفي.

2) عندما يتم تسخين الأحماض الأمينية العطرية مع حمض النيتريك المركز، تحدث نترتة حلقة البنزين وتتكون مركبات صفراء اللون. ويسمى رد الفعل هذا زانثوبروتين(من اليونانية زانثوس - أصفر).

خصائص الأحماض الأمينيةيمكن تقسيمها إلى مجموعتين: الكيميائية والفيزيائية.

الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية

اعتمادا على المركبات، يمكن للأحماض الأمينية أن تظهر خصائص مختلفة.

تفاعلات الأحماض الأمينية:

تشكل الأحماض الأمينية، كمركبات مذبذبة، أملاحًا مع كل من الأحماض والقلويات.

كأحماض كربوكسيلية، تشكل الأحماض الأمينية مشتقات وظيفية: الأملاح، الاسترات، الأميدات.

تفاعل وخصائص الأحماض الأمينية مع الأسباب:
تتشكل الأملاح:

NH 2 -CH 2 -COOH + هيدروكسيد الصوديوم NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

ملح صوديوم + 2-حمض أمينوسيتيك ملح صوديوم حمض أمينوسيتيك (جليسين) + ماء

التفاعل مع الكحوليات:

يمكن أن تتفاعل الأحماض الأمينية مع الكحوليات في وجود غاز كلوريد الهيدروجين وتتحول إلى استر. استرات الأحماض الأمينية ليس لها بنية ثنائية القطب وهي مركبات متطايرة.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 أوه NH 2 -CH 2 -COOOCH 3 + H 2 O.

ميثيل استر / 2-حمض أمينوسيتيك /

تفاعل الأمونيا:

تتشكل الأميدات:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH2 + H2O

تفاعل الأحماض الأمينية مع الأحماض القوية:

نحصل على الأملاح:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (أو HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

هذه هي الخصائص الكيميائية الأساسية للأحماض الأمينية.

الخصائص الفيزيائية للأحماض الأمينية

دعونا ندرج الخصائص الفيزيائية للأحماض الأمينية:

• عديم اللون
• لديك شكل بلوري
• معظم الأحماض الأمينية لها طعم حلو، ولكن اعتمادًا على الجذر (R)، يمكن أن تكون مرة أو لا طعم لها
• قابل للذوبان في الماء بسهولة، ولكن قابل للذوبان بشكل سيئ في العديد من المذيبات العضوية
• الأحماض الأمينية لها خاصية النشاط البصري
• يذوب مع التحلل عند درجات حرارة أعلى من 200 درجة مئوية
• غير متطاير
• تقوم المحاليل المائية للأحماض الأمينية في البيئات الحمضية والقلوية بتوصيل التيار الكهربائي