Proteinlerin yapısal işlevi. Kas dokusu proteinleri Aktin ve miyozin hangi işlevi yerine getirir?
Kas dokusunun protein bileşimi çok karmaşıktır. Uzun zamandır birçok bilim adamı tarafından incelenmektedir. Rus biyokimyasının kurucusu A.Ya.Danilevsky, kas dokusunun proteinlerini inceleyerek, bir dizi proteinin fizyolojik rolü ve miyofibrillerde bulunan kasılma proteini miyozinin önemi hakkında doğru bir fikir verdi.
Daha sonra miyozin, V. A. Engelhardt, I. I. Ivanov ve diğer Sovyet bilim adamları tarafından incelenmiştir. Macar bilim adamı Szent-Georgyi kas kasılması çalışmalarına büyük katkı sağladı. Başka bir Macar bilim adamı Straub, kas proteini aktinini keşfetti.
Kas dokusunun incelenmesi proteinlerle başlamalıdır çünkü bunlar kas dokusunun kuru kalıntısının yaklaşık% 80'ini oluşturur. Kas lifinin morfolojik yapısına uygun olarak proteinler şu şekilde dağılır:
Yukarıdaki diyagramdan kas dokusunun protein bileşiminin çok çeşitli olduğu görülebilir. Sarkoplazma dört protein içerir: miyojen, miyoalbümin, globulin X ve miyoglobin. Miyofibriller, aktomiyosin adı verilen bir aktin ve miyozin kompleksi içerir. Tüm sarkoplazmik proteinlere hücre içi, sarkolemma proteinlerine hücre dışı denir.Çekirdekler nükleoproteinler içerir ve sarkolemma kollajen ve elastin içerir. Kas dokusunun ayrıca önemli miktarda farklı enzim içerdiğini ve bunların her birinin özel bir protein olduğunu düşünürsek, kas dokusunun protein bileşiminin daha da karmaşık olduğu ortaya çıkar.
Miyozin
Kas dokusunun ana proteini miyozindir. Kas dokusu proteinlerinin neredeyse yarısını oluşturur ve tüm memelilerin, kuşların ve balıkların kaslarında bulunur. Besin değeri açısından tam bir proteindir. Masada Şekil 7, sığır miyozinin amino asit bileşimini göstermektedir.
Miyozin, Sovyet biyokimyacıları tarafından ayrıntılı olarak incelendi ve bunun yalnızca kas dokusunun yapısal bir proteini, yani hücre yapımında yer alan bir protein değil, aynı zamanda ATP hidrolizinin reaksiyonunu katalize eden bir enzim - adenozin trifosfataz olduğunu keşfetti. Bu durumda ADP (adenozin difosforik asit) ve fosforik asit oluşur ve kas çalışmasında kullanılan büyük miktarda enerji açığa çıkar.
Miyozin saf kristal formda elde edildi. Moleküler ağırlığı çok büyüktür, yaklaşık 1,5 milyon.Kristal miyozin, tuzların tamamen yokluğunda suda mükemmel şekilde çözünür. Ancak suya önemsiz miktarda herhangi bir tuz, örneğin sodyum klorür eklemek yeterlidir ve çözünme yeteneğini tamamen kaybeder ve çözünme, yaklaşık% 1'lik bir sodyum klorür konsantrasyonunda zaten meydana gelir. Bununla birlikte, amonyum sülfat gibi tuzlarla ilgili olarak miyozin, tipik bir globulin gibi davranır.
Et proteinleri su ile ekstrakte edildiğinde miyozin çözeltiye geçmez. Etin tuzlu solüsyonlarla işlenmesi sırasında tuz ekstraktında bulunur. Tuzlu bir miyozin çözeltisi su ile seyreltildiğinde, tuz konsantrasyonu azalır ve miyozin çökelmeye başlar. Miyozin, sodyum klorür ve magnezyum sülfatla tamamen doyurulduğunda tuzlanır (tuzlama kristal tuzla yapılır, aksi takdirde tam doygunluğa ulaşmak imkansızdır).
Miyozinin izoelektrik noktası pH 5,4-5,5'tir.
Miyozin, başta proteinler olmak üzere çeşitli maddelerle özel bağlar oluşturarak kompleksler oluşturma özelliğine sahiptir. Kas aktivitesinde özel bir rol, miyozin ve aktin - aktomiyosin kompleksi tarafından oynanır.
Aktin ve aktomiyozin
Aktin proteini iki biçimde bulunabilir: fibriller ve küresel. Dinlenme kasında aktin fibriler formdadır; kas kasılmasıyla küresel hale gelir. Bu dönüşümde adenozin trifosforik asit ve tuzlarının önemi büyüktür.
Kas dokusu %12-15 oranında aktin içerir. Tuzlu çözeltilerle uzun süreli ekstraksiyon sırasında çözeltiye geçer; kısa süreli ekstraksiyonla stromada kalır. Aktinin moleküler ağırlığı yaklaşık 75.000'dir.
Aktin ve miyozin çözeltileri karıştırıldığında, esas olarak miyofibrillerin oluşturulduğu aktomiyosin adı verilen bir kompleks oluşur. Bu kompleks, yüksek viskozite ile karakterize edilir ve adenozin trifosfat varlığında belirli potasyum ve magnezyum iyon konsantrasyonlarında (0,05 m KCl> ve 0,001 m MgCl2) keskin bir şekilde büzülme kapasitesine sahiptir. Daha yüksek tuz konsantrasyonlarında (0,6 m KCl), ATP eklendiğinde aktomiyosin aktin ve miyozine parçalanır. Çözeltinin viskozitesi gözle görülür şekilde azalır.
Szent-Georgia'ya göre, ATP'nin etkisi altında aktomiyosinin sıkıştırılması, canlı kasın kasılmasının temelini oluşturur.
Actomyosin, gerçek bir globulin gibi suda çözünmez. Et, tuzlu su çözeltileriyle işlendiğinde, ekstraksiyon süresine bağlı olarak, belirsiz aktin içeriğine sahip aktomiyosin çözeltiye geçer.
Globulin X
Kas dokusu toplam proteinin yaklaşık %20'sini globulin X içerir. Tipik bir globulindir, yani suda çözünmez, ancak ortalama konsantrasyondaki tuzlu su çözeltilerinde çözünür; amonyum sülfat (1 hacim protein çözeltisi ve 1 hacim doymuş amonyum sülfat çözeltisi) ile yarı doygunluktaki çözeltilerden, tam doygunlukta sodyum klorür ile çöker.
Miojen
Kas dokusu toplam proteinin yaklaşık %20'sini miyojen içerir. Suda çözündüğü, doyma üzerine sodyum klorür ve magnezyum sülfat (kristalin tuz) ile yeterince tuzlanmadığı ve aynı zamanda 2/3 oranında amonyum sülfat ile çökeltildiği için tipik bir albümin veya globulin olarak sınıflandırılamaz. doygunluk (1 hacim protein çözeltisi ve 2 hacim doymuş amonyum sülfat çözeltisi). Bu protein kristal formda elde edildi. Miyojenin moleküler ağırlığı 150.000'dir.
V. A. Engelhardt, miyojende kas dokusunun glikolizi sürecinde meydana gelen en önemli reaksiyonlardan birini katalize etme yeteneğini keşfetti. Bu keşif, yapısal proteinlerin, yani dokuların yapımında yer alan proteinlerin, enzimatik aktiviteye sahip olabileceğini gösteren ilk keşifti.
Miyoalbümin
Kas dokusu toplam proteinin yaklaşık %1-2'sini miyoalbümin içerir. Tipik bir albümindir, yani suda çözünür, doyma üzerine sodyum klorür ile çökeltilmez, ancak amonyum sülfat ile çökeltilir.
Miyoglobin
Miyoglobin, molekül ağırlığı 16.900 olan karmaşık bir kromoprotein proteinidir. Hidroliz sırasında, globin proteini ve protein olmayan hem grubuna ayrılır. Miyoglobin kasları kırmızıya boyar; Protein kısmında hemoglobinden farklıdır; protez grupları aynıdır.
Oksidasyon sırasında hem, hematin'e ve hidroklorik asit varlığında hemine dönüşür. Hemin içeriği, kas dokusundaki miyoglobin miktarını yargılamak için kullanılabilir.
Sığır kaslarındaki hemin içeriği, 100 g doku başına 42 ila 60 mg arasında değişir; domuzların kaslarında çok daha azdır - 100 g doku başına 22 ila 42 mg, dolayısıyla daha az renklidirler.
Miyoglobin, kan pigmentleri gibi karakteristik bir emilim spektrumuna sahiptir.
Renkli maddelerin, özellikle et ve kan pigmentlerinin absorpsiyon spektrumlarının elde edilmesinin ilkesi, bir pigment çözeltisinden geçen ışık enerjisinin bu çözelti tarafından emilmesidir. Bu durumda, bir spektroskopla tespit edilebilen, ışığın soğurulması (absorbsiyonu) adı verilen olay meydana gelir.
Kas dokusu ve kan pigmentleri için karakteristik absorpsiyon bantları 400 ila 700 mm arasındadır. Bu aralıkta dalgalar gözümüz tarafından algılanır ve spektroskop yardımıyla spektrumda belli bir dalga boyundaki ışığın soğurulması sonucu ortaya çıkan karanlık bantları görebiliriz.
Işığın renkli maddeler tarafından emilmesi, bir spektrofotometre kullanılarak ölçülebilir. Elde edilen sonuçlar genellikle grafiksel olarak ifade edilir. Bu durumda, ışığın dalga boyu apsis ekseni boyunca çizilir ve çözümden geçen ışığın yüzdesi ordinat ekseni boyunca çizilir. Işık ne kadar az geçerse, renkli madde tarafından o kadar çok şey emilir. Çözeltinin toplam ışık geçirgenliği %100 olarak alınmıştır.
İncirde. Şekil 10, ışığın bir oksimiyoglobin çözeltisi tarafından emilmesini (absorbsiyonunu) göstermektedir; Bu, oksimiyoglobinin spektrumun görünür bölgesinde iki belirgin karakteristik absorpsiyon bandına, yani en az ışığı ilettiği ve dolayısıyla en fazla ışığı emdiği iki bölgeye sahip olduğunu göstermektedir. Bu bölümlerin maksimumları iki dalga boyundadır; λ 585 mmk ve λ 545 mmk,
İncirde. Şekil 11, karşılaştırma amacıyla oksihemoglobinin spektrofotometrik eğrisini göstermektedir.
Miyoglobinin oksijene bağlanma yeteneği kan hemoglobininden daha fazladır. Miyoglobin sayesinde kas dokusuna oksijen sağlanır. Çalışan kaslar daha fazla miyoglobin içerir, çünkü içlerinde oksidasyon daha yoğun gerçekleşir. Bacak kaslarının sırt kaslarına göre daha belirgin renkte olduğu bilinmektedir; Çalışan öküzlerin kasları da çalışmayan hayvanlara göre daha renklidir. Bu, özellikle göğüs kasları çalışmayan ve neredeyse hiç renklenmeyen kuşlarda fark edilir.
Kollajen ve elastin
Kollajen ve elastin, su ve tuzlu su çözeltilerinde çözünmeyen bağ dokusu proteinleridir. Kas lifinin en ince kılıfı olan sarkolemmayı oluştururlar.
Nükleoproteinler
Nükleoproteinler hücre çekirdeğini oluşturan proteinlerdir. Karakteristik özellikleri zayıf alkalilerin çözeltilerinde çözünebilmeleridir. Bu, moleküllerinin asidik özelliklere sahip bir protez grubu içermesiyle açıklanmaktadır.
Kas proteinlerinin ayrılması
Kas dokusu orta konsantrasyonlu salin solüsyonlarıyla tedavi edildiğinde proteinleri stromal proteinlere ve plazma proteinlerine bölünebilir. Stroma, esas olarak sarkolemmal proteinlerden oluşan kas dokusunun salinde çözünmeyen yapısal temelini ifade eder (diyagrama bakınız).
Hücre içi proteinlerin kas dokusundaki çözünürlüğü değişir. Örneğin, aktomiyosin ve globulin X suda çözünmez ve miyojene göre amonyum sülfat ve sodyum klorür ile salin çözeltilerinden daha kolay çökeltilir. Miyojen, miyoalbümin gibi suda çözünür, ancak tuzlama özellikleri bakımından ondan farklıdır.
Kas dokusu proteinlerinin nötr bir reaksiyonda tuz çözeltilerindeki çözünürlüğü ve çökelmeleri Tablo'da verilmiştir. 8.
Etin tuzlanması, pişirilmesi ve diğer teknolojik işlemleri sırasında protein maddeleri kaybolur. Protein kayıplarının büyüklüğü, bunların farklı çözünürlük ve çökelebilirliklerinden kaynaklanmaktadır.
Proteinlerin özelliklerini bilerek kayıpların minimum düzeyde olacağı koşulları seçmek mümkündür. Bu nedenle proteinlerin bu özelliklerinin araştırılmasına özel dikkat gösterilmelidir.
mekanik fonksiyon protein tarafından gerçekleştirilir: hemoglobin, miyozin, kollajen, melanin veya insülin??? ve en iyi cevabı aldım
Yanıtlayan: Polina Feigina[Guru]
1. Polimer, kimyasal bağlarla bağlanan atomların doğrusal veya dallanmış zincirler ve ayrıca uzamsal üç boyutlu yapılar oluşturduğu, büyük molekül ağırlığına (birkaç bin ila birkaç milyon arasında) sahip bir madde olan yüksek moleküllü bir bileşiktir. Genellikle yapısında, birkaç atom içeren tekrarlanan bir yapısal parça olan bir monomer ayırt edilebilir. Monomerlerden polimerizasyon yoluyla bir polimer oluşturulur. Polimerler çok sayıda doğal bileşik içerir: proteinler, nükleik asitler, polisakkaritler, kauçuk ve diğer organik maddeler. Çoğu durumda bu kavram organik bileşikleri ifade eder ancak birçok inorganik polimer de vardır. Polimerizasyon reaksiyonları, polikondensasyon ve kimyasal dönüşümler yoluyla doğal kökenli elementlerin en basit bileşiklerine dayanarak sentetik olarak çok sayıda polimer elde edilir.
Özel mekanik özellikler:
esneklik - nispeten küçük bir yük (kauçuklar) altında yüksek geri dönüşümlü deformasyonlara maruz kalma yeteneği;
camsı ve kristal polimerlerin (plastikler, organik cam) düşük kırılganlığı;
makromoleküllerin yönlendirilmiş bir mekanik alanın etkisi altında yönlenme yeteneği (elyaf ve film üretiminde kullanılır).
Polimer çözeltilerin özellikleri:
düşük polimer konsantrasyonunda yüksek çözelti viskozitesi;
Polimerin çözünmesi şişme aşamasında gerçekleşir.
Özel kimyasal özellikler:
küçük miktarlardaki reaktifin (kauçuğun vulkanizasyonu, derinin tabaklanması vb.) etkisi altında fiziksel ve mekanik özelliklerini önemli ölçüde değiştirme yeteneği.
Polimerlerin özel özellikleri yalnızca büyük moleküler ağırlıklarıyla değil, aynı zamanda makromoleküllerin bir zincir yapısına sahip olması ve cansız doğa için benzersiz bir özelliğe - esnekliğe sahip olmasıyla da açıklanmaktadır.
2. Proteinler, amino asitlerden oluşan karmaşık, yüksek moleküllü doğal bileşiklerdir. Proteinler 20 farklı amino asit içerir; bu, farklı amino asit kombinasyonlarına sahip çok çeşitli proteinlerin olduğu anlamına gelir. Alfabenin 33 harfinden sonsuz sayıda kelime oluşturabildiğimiz gibi, 20 aminoasitten de sonsuz sayıda protein oluşturabiliriz. İnsan vücudunda 100.000 kadar protein bulunmaktadır.
Proteinler proteinlere (basit proteinler) ve proteidlere (karmaşık proteinler) ayrılır.
Moleküllerde bulunan amino asit kalıntılarının sayısı farklıdır: insülin - 51, miyoglobin - 140. Dolayısıyla Mr proteini 10.000'den birkaç milyona kadar çıkar.
Proteinlerin vücuttaki görevleri çeşitlidir. Bunlar büyük ölçüde proteinlerin formlarının ve bileşimlerinin karmaşıklığı ve çeşitliliğinden kaynaklanmaktadır. Proteinler yeri doldurulamaz bir yapı malzemesidir. Protein moleküllerinin en önemli işlevlerinden biri plastiktir. Tüm hücre zarları, rolü değişen bir protein içerir. Membranlardaki protein miktarı kütlenin yarısından fazladır.
Birçok proteinin kasılma işlevi vardır. Bunlar öncelikle yüksek organizmaların kas liflerinin bir parçası olan aktin ve miyozin proteinleridir. Kas lifleri - miyofibriller - hücre içi sıvı ile çevrelenen paralel daha ince kas filamentlerinden oluşan uzun ince filamentlerdir. Kasılma için gerekli olan çözünmüş adenozin trifosforik asit (ATP), bir besin maddesi olan glikojen, inorganik tuzlar ve başta kalsiyum olmak üzere birçok başka madde içerir.
Vücutta maddelerin taşınmasında proteinlerin rolü büyüktür. Farklı fonksiyonel gruplara ve karmaşık bir makromolekül yapısına sahip olan proteinler, birçok bileşiği kan dolaşımına bağlar ve taşır. Bu öncelikle oksijeni akciğerlerden hücrelere taşıyan hemoglobindir. Kaslarda bu fonksiyon başka bir taşıma proteini olan miyoglobin tarafından üstlenilir.
Proteinin bir diğer işlevi de depolamadır. Depolama proteinleri arasında ferritin - demir, ovalbümin - yumurta proteini, kazein - süt proteini, zein - mısır tohumu proteini bulunur.
Düzenleyici fonksiyon hormon proteinleri tarafından gerçekleştirilir.
Hormonlar metabolizmayı etkileyen biyolojik olarak aktif maddelerdir. Birçok
Elbette düz kas hücresinin asıl işlevi kasılmadır. Kasılma proteinleri bu fonksiyonun uygulanmasından öncelikli olarak sorumludur. aktin Ve miyozin . Aktin ve miyozin arasındaki etkileşim, "Kontraksiyon Düzenlenmesi" bölümünde tartışılan bir dizi süreç tarafından düzenlenir.
Aktin
Aktin proteini hücre hücre iskeletinin önemli bir bileşenidir ve hemen hemen tüm hayvan ve bitki hücrelerinde bulunur. Aktin, ATP hidrolizini aktive etme yeteneğinden dolayı adını almıştır. Aktin miyofilamentleri - 1 mikrondan fazla uzunluğa, 3-8 nm kalınlığa sahiptir ve yoğun cisimlere bağlanır. Yaklaşık 12 aktin filamenti, miyozin filamentlerini rozet şeklinde çevreler. Aktin mikrofilamentleri küresel alt birimlerden oluşur G-aktin - fibrillere polimerize olan aktin monomerleri (çapı 5,6 nm ve molekül ağırlığı 42.000 dalton) F-aktin . Aktin, sarmal olarak iç içe geçmiş F-aktin zincirlerinden oluşur.
G-aktinin küresel alt birimlerinin polimerizasyon işlemi, aktin'in ATP'nin ADP'ye ve inorganik fosfata hidrolizinden sonra moleküller arası temaslar oluşturma kabiliyeti nedeniyle mümkündür. Aktin monomerleri, belirli bir sırayla bir polimer halinde birleşir; aktin polimerizasyonu, kasılmanın aktivasyonuyla başlatılır. Aktin polimerizasyonu ve depolimerizasyon süreci özel proteinler tarafından düzenlenir. Örneğin, küresel aktin ile bir kompleks oluşturarak aktin polimerizasyonunu önleyen özel bir protein olan profilin vardır. Aktin'e bağlanan ve onu "kapatan" özel proteinler (örneğin sitokalasin D) vardır. polimerizasyon aktininin bir ucunda bir tür kapak oluşturarak polimerizasyon sürecini düzenler. Küresel aktinin polimerizasyonunu önleyen proteinler (latrunculin A) ve aktin filamentlerini kısa parçalara "kesen" proteinler vardır. Tersine, önceden oluşturulmuş aktin filamentlerini "çapraz bağlayan", düzenli sert aktin filament demetleri veya büyük ağ örgülü esnek ağlar oluşturan proteinler vardır (Şekil 3). .
Omurgalı dokularında, çeşitli genlerin türevleri olan ve amino asit dizileri farklı olan 6 aktin izoformu bulunmuştur. α-izoformu vasküler düz kas hücrelerinde bulunur ve aktin'in γ-izoformu gastrointestinal sistemin düz kaslarında bulunur.
Şek. 3. Fibriller F-aktin (a). Aktin filamentlerinin polimerizasyon ve depolimerizasyon sürecinin şeması (b). P – inorganik fosfat.
Miyozin
Şu anda miyozin'in ondan fazla farklı izoformu keşfedilmiştir. İskelet kası miyozini en detaylı şekilde incelenmiştir. Düz kasın kendi miyozin izoformları vardır.
Miyozin filamentleri - yaklaşık 0,5 µm uzunluğa ve 12-15 nm kalınlığa sahiptir; birkaç miyozin monomer molekülünden oluşurlar. Düz kas miyozini, iki ağır zincirden (200 - 250 kDa moleküler ağırlığa, 150 nm uzunluğa ve 1.52 nm kalınlığa sahip) oluşan klasik miyozin adı verilen sınıf II miyozinlere aittir. Miyozin molekülü, meromyozin alt birimlerinden oluşur: 1) miyozin filamanının çubuğunu veya kuyruğunu oluşturan hafif meromiyozin; ve 2) başı oluşturan S-1 fragmanından ve miyozin filamentinin çubuğuna bitişik olan ve S-1 fragmanını ışığa bağlayan S-2 fragmanından (menteşe bölgesi) oluşan ağır meromiyozin meromiyosin alt birimi (Şekil 4). Monomer kuyruklarının birbirleriyle düzenli bir şekilde etkileşime girme eğilimi filamentlerin oluşumunun temelini oluşturur. Miyozin kafasında, miyozinin aktin ile etkileşiminde rol oynayan, moleküler ağırlığı 18 - 28 kDa olan düzenleyici ve ana olmak üzere iki hafif zincir vardır. Ca2+ iyonlarının yokluğunda hafif zincirlerin, miyozin ağır zincirinin menteşe bölgesi etrafına sarıldığı ve bunun da hareketliliğini önemli ölçüde sınırladığı varsayılmaktadır. Bu durumda miyozin başı aktin filamentine göre hareket edemez. Ca2+ iyonlarının varlığında baş bölgesindeki hareketlilik keskin bir şekilde artar ve ATP hidrolizinden sonra miyozin başı aktin filamentleri boyunca hareket edebilir.
Şekil 4. Miyozin makromolekülünün yapısı (metindeki açıklama).
Düz kas hücresindeki miyozin filamentleri her zaman mikroskop altında tespit edilemeyebilir, dolayısıyla düz kasın her kasılmasıyla oluştuklarına ve geri dönüşümlü olarak parçalandıklarına inanılmaktadır. Düz kas miyozini, ATP'nin fizyolojik konsantrasyonlarının varlığında katlanmış (10S) konformasyonda olması nedeniyle iskelet miyozinden önemli ölçüde farklıdır. Bu konformasyonda, miyozin monomerinin kuyruğun ucundan itibaren yaklaşık 1/3'lük bir kısmı boyun bölgesi ile etkileşime girer. Bu durumda düz kas miyozindeki molekül içi etkileşimler moleküller arası etkileşimlere üstün gelir, kuyruk birleşimi oluşmaz ve denge monomerik miyozine doğru kayar. Miyozin molekülleri polimerizasyon reaksiyonuna katlanmamış (6S) bir konformasyonda girer (Şekil 5). Düz kas miyozini, hafif zinciri özel bir enzim olan miyozin hafif zincir kinaz tarafından fosforile edildiğinde veya KRP (kinazla ilişkili protein) proteini ile etkileşime girdiğinde filamentler halinde polimerize olur.
İyi çalışılmış iskelet kası miyozin filamentleri, iki kutuplu dambıl şeklindeki filamentler halinde bir araya gelir; burada miyozin kafaları, her iki taraftaki filament ekseni etrafında radyal olarak yerleştirilir, molekülün orta kısmı ise kafa içermez. İskelettekilerin aksine, düz kas miyozin filamentleri yanal polariteye sahiptir, yani. Miyozin moleküllerinin başları, filamentin her iki yanında tüm uzunluğu boyunca aynı düzlemde bulunur ve zıt yönelime sahiptir (Şekil 5).
Dimerlerin filamandan ayrılma hızı uzunluğuyla doğru orantılıdır, dolayısıyla iskelet kaslarındaki bipolar miyozin filamanlarının büyümesi kendi kendini sınırlar. Bu etki, yanal polariteye sahip düz kas miyozin filamentlerinde gözlenmez ve bu nedenle, yeni miyozin moleküllerinin eşdeğer eklenmesi nedeniyle uzunluklarını geniş bir aralıkta değiştirebilirler ve aktin filamentlerinin uzun mesafelerde hareketine izin verirler. Büyük olasılıkla, düz kas miyozin filamentlerinin benzer bir organizasyonu, düz kasların önemli ölçüde kısalma geliştirme yeteneğinin temelini oluşturmaktadır.
Şekil 5. Düz kas miyozin filamentinin modeli. A – katlanmış konformasyon, B – katlanmamış konformasyon, C – polimerize düz kas miyozini, D – polimerize iskelet kası miyozini.
Düz kas hücrelerinde troponin proteini yoktur; bunun yerine sarkoplazmada yapısal olarak benzer bir protein bulunur. kalmodulin . Ca2+, fizyolojik fonksiyonlarının çoğunu, hem Ca2+ algılama hem de düzenleme fonksiyonlarını yerine getiren spesifik Ca2+ bağlayıcı proteinlerle etkileşime girerek gerçekleştirir. Düz kas hücrelerindeki bu protein kalmodulindir. Aslında kalmodulin hücredeki tüm Ca2+ bağımlı süreçlerde yer alır. Hücredeki kalmodulin'in toplam hücre içi konsantrasyonu, hücre içi hedeflerinin toplam konsantrasyonundan önemli ölçüde düşüktür, bu da onun bir tür sınırlayıcı düzenleyici faktör olmasına izin verir. Miyozin hafif zincir kinazın aktivasyonu ve kasılmanın başlatılması için Ca2+/kalmodulin kompleksi gereklidir. Öte yandan Ca2+/kalmodulin bağımlı protein fosfataz, miyozin hafif zincirlerinin defosforilasyonunu başlatır ve bu da gevşemeye yol açar. Düz kas hücrelerinde bulunan Ca2+/kalmodulin bağımlı protein kinaz II, birçok Ca2+ bağımlı hücre içi sinyal yolunun aracısıdır.
İşlev tropomiyozin Düz kas hücresinde troponin yokluğunda durum tam olarak açık değildir, ancak artık tropomiyosinin çapraz köprü oluşumu döngüsünün düzenlenmesine ve aktomiyozinin ATPaz aktivitesinin inhibisyonu sürecine katıldığına dair deneysel kanıtlar vardır. Caldesmon tarafından.
Dolayısıyla, düz kas hücresinin kasılma aparatını iskelet kası ile karşılaştırırsak, ayırt edici yapısal özelliklerin şunlar olduğu not edilebilir: 1) sarkomerin yokluğu; 2) dinlenme durumunda aktin ve miyozin filamentlerinin yetersiz oranı: önemli ölçüde daha fazla aktin filamenti vardır; 3) aktin filamentleri iskelet kasından daha uzundur; 4) Z çizgisinin bir analogu yoğun cisimler ve yoğun plaklar; 5) troponin C'nin bir analoğu bir proteindir kalmodulin; 6) T-tübülünün bir analogu – kaveola; 7) Düz kas hücresindeki sarkoplazmik retikulum iskelet hücresine göre daha az gelişmiştir.
SPOR BİYOKİMYASI
Kas lifinin yapısı ve işlevi
3 tip kas dokusu vardır:
Çizgili iskelet;
Çizgili kalp;
Düz.
Kas dokusunun fonksiyonları.
Çizgili iskelet dokusu toplam vücut ağırlığının yaklaşık %40'ını oluşturur.
İşlevleri:
dinamik;
statik;
reseptör (örneğin, tendonlardaki proprioseptörler - intrafüzal kas lifleri (fusiform));
biriktirme - su, mineraller, oksijen, glikojen, fosfatlar;
termoregülasyon;
duygusal tepkiler.
Çizgili kalp kası dokusu.
Ana fonksiyon enjeksiyondur.
Düz kas - içi boş organların ve kan damarlarının duvarını oluşturur.
İşlevleri: - içi boş organlardaki basıncı korur; - kan basıncını korur;
İçeriğin gastrointestinal sistem ve üreterler yoluyla hareketini sağlar.
Kas dokusunun kimyasal bileşimi
Kas dokusunun kimyasal bileşimi çok karmaşıktır ve çeşitli faktörlerin etkisi altında değişir. İyi hazırlanmış kas dokusunun ortalama kimyasal bileşimi şöyledir: su - doku kütlesinin% 70-75'i; proteinler - %18-22; lipitler - %0,5-3,5; azotlu ekstraktif maddeler - %1,0-1,7; nitrojen içermeyen ekstraktif maddeler - %0,7-1,4; mineraller -% 1,0-1,5.
Kas dokusunun kuru kalıntısının yaklaşık% 80'i, özellikleri bu dokunun özelliklerini büyük ölçüde belirleyen proteinlerden oluşur.
MYOFİBRİLLER - kas lifinin kasılma elemanları. Miyofibrillerin ince yapısı
Miyofibriller, 2 tip kasılma proteini (protofibriller) içeren ince liflerdir (çapları 1-2 mikron, uzunluğu 2-2,5 mikrondur): ince aktin filamentleri ve iki kat daha kalın miyozin filamentleri. Miyozin filamentlerinin etrafında 6 aktin filamenti ve her aktin filamentinin etrafında 3 miyozin filamenti olacak şekilde düzenlenirler. Miyofibriller, Z-membranları ile ayrı bölümlere ayrılır - orta kısmında ağırlıklı olarak miyozin filamentlerinin bulunduğu sarkomerler, aktin filamentleri sarkomerin yanlarındaki Z-membranlarına bağlanır. (Aktin ve miyozinin ışığı kırma konusundaki farklı yetenekleri, kaslara dinlenme halindeyken ışık mikroskobunda çizgili bir görünüm kazandırır.)
Aktin filamentleri miyofibrillerin kuru ağırlığının yaklaşık %20'sini oluşturur. Aktin iki protein formundan oluşur: 1) küresel form - küresel moleküller formunda ve 2) çift sarmallı helisler şeklinde uzun bir zincir halinde bükülmüş çubuk şeklindeki tronomiozin molekülleri. Bu çift aktin filamenti boyunca her bir dönüş, bir dizi boncuk gibi 14 küresel aktin molekülü (her iki tarafta 7 molekül) ve ayrıca Ca2+ bağlanma bölgelerini içerir. Bu merkezler, aktin-miyozin bağlarının oluşumunda rol oynayan özel bir protein (troponin) içerir.
Miyozin paralel protein filamentlerinden oluşur (bu kısım hafif meromyozin olarak adlandırılır). Her iki uçta da kalınlaşmalarla yanlara doğru uzanan boyunlar vardır - miyozin ve aktin arasında çapraz köprülerin oluşması sayesinde kafalar (bu kısım ağır meromyozindir).
Kasılma proteinlerinin (miyozin ve aktin) fizikokimyasal özellikleri ve yapısal organizasyonu. Tropomiyozin ve troponin.
Miyofibriler proteinler, kontraktil proteinler olan miyozin, aktin ve aktomiyozin ile düzenleyici proteinler tropomiyosin, troponin ve alfa ve beta aktin içerir. Miyofibriler proteinler kasın kasılma fonksiyonunu sağlar.
Miyozin, ana kas kasılma proteinlerinden biridir ve toplam kas proteinlerinin yaklaşık %55'ini oluşturur. Miyofibrillerin kalın ipliklerinden (filamentlerinden) oluşur. Bu proteinin molekül ağırlığı yaklaşık 470.000'dir.Miyozin molekülü uzun bir fibriler kısma ve küresel yapılara (başlara) sahiptir. Miyozin molekülünün fibriler kısmı çift sarmal bir yapıya sahiptir. Molekül altı alt birimden oluşur: küresel kısımda yer alan iki ağır polipeptit zinciri (molekül ağırlığı 200.000) ve dört hafif zincir (molekül ağırlığı 1500-2700). Miyozin molekülünün fibriler kısmının ana işlevi, iyi düzenlenmiş miyozin filament demetleri veya kalın protofibriller oluşturma yeteneğidir. ATPaz'ın aktif merkezi ve aktin bağlama merkezi, miyozin molekülünün başlarında yer alır, böylece ATP hidrolizini ve aktin filamentleri ile etkileşimi sağlarlar.
Aktin, ince filamentlerin temelini oluşturan ikinci kasılabilir kas proteinidir. Formlarından ikisi bilinmektedir: küresel G-aktin ve fibriler F-aktin. Küresel aktin, moleküler ağırlığı 42.000 olan küresel bir proteindir ve toplam kas proteini kütlesinin yaklaşık %25'ini oluşturur. Magnezyum katyonlarının varlığında aktin, F-aktin adı verilen, sarmal formunda çözünmeyen bir filaman oluşturmak üzere kovalent olmayan polimerizasyona uğrar. Her iki aktin formunun da enzimatik aktivitesi yoktur. Her bir G-aktin molekülü, kasılmanın başlatılmasında önemli bir rol oynayan bir kalsiyum iyonunu bağlama kapasitesine sahiptir. Ek olarak G-aktin molekülü, bir ATP veya ADP molekülüne sıkı bir şekilde bağlanır. ATP'nin G-aktin tarafından bağlanmasına genellikle F-aktin oluşumu ile polimerizasyonu ve ATP'nin eş zamanlı olarak ADP ve fosfata bölünmesi eşlik eder. ADP fibriller aktine bağlı kalır.
Tropomiyozin, kordon şeklinde uzun bir molekül olan aktin filamentinin yapısal bir proteinidir. İki polipeptit zincirinin aktin filamentlerinin etrafına sarıldığı görülmektedir. Her tropomiyozin molekülünün ucunda, varlığı çizgili kasların özelliği olan troponin sisteminin proteinleri vardır.
Troponin aktin filamenti düzenleyici bir proteindir. Üç alt birimden oluşur: TnT, Tnl ve TnS. Troponin T (TnT), bu proteinlerin tropomiyozine bağlanmasına aracılık eder. Troponin I (Tnl), aktin ile miyozin arasındaki etkileşimi bloke eder (inhibe eder). Troponin C (TnC), yaygın olarak bulunan doğal olarak oluşan kalmodulin proteinine benzer yapı ve fonksiyona sahip, kalsiyum bağlayıcı bir proteindir. Troponin C, kalmodulin gibi, protein molekülü başına dört kalsiyum iyonunu bağlar ve 17.000 moleküler ağırlığa sahiptir. Kalsiyum varlığında, troponin C'nin konformasyonu değişir, bu da aktin ile ilgili olarak Tn'nin pozisyonunda bir değişikliğe yol açar; aktin ve miyozin arasındaki etkileşim merkezinin açılmasında.
Böylece çizgili kas miyofibrilinin ince filamenti F-aktin, tropomiyozin ve üç troponin bileşeninden oluşur. Bu proteinlere ek olarak aktin proteini de kas kasılmasında görev alır. Miyofibrillerin ince filamentlerinin F-aktin moleküllerinin uçlarının bağlandığı Z çizgisi bölgesinde bulunur.
Kirpikler ve flagella
Kirpikler ve flagella - Hareket süreçlerinde yer alan özel öneme sahip organeller, temeli eksenel iplik veya aksonem (Yunan ekseni - eksen ve nema - iplikten) adı verilen bir mikrotübül kartı olan sitoplazmanın çıkıntılarıdır. Kirpiklerin uzunluğu 2-10 mikrondur ve siliyer bir hücrenin yüzeyindeki sayıları birkaç yüze ulaşabilir. Kamçıya sahip tek insan hücresi türü olan sperm, yalnızca 50-70 mikronluk uzun bir kamçı içerir. Aksonem, merkezi olarak konumlanmış bir çift tarafından 9 çevresel çift mikrotübülden oluşur; böyle bir yapı (9 x 2) + 2 formülüyle açıklanmaktadır (Şekil 3-16). Her periferik çiftte, mikrotübüllerin kısmi füzyonu nedeniyle bunlardan biri (A) tamamlanır, ikincisi (B) eksiktir (mikrotübül A ile paylaşılan 2-3 dimer).
Merkezi mikrotübül çifti, radyal çiftlerin periferik çiftlere ayrıldığı merkezi bir kabuk ile çevrilidir.Periferik çiftler birbirlerine neksin köprüleri ile bağlanır ve dynein proteininin "kulpları" mikrotübül A'dan mikrotübül B'ye kadar uzanır. ATPase aktivitesine sahip olan komşu ikili (bkz. Şekil 3-16).
Silyum ve flagellumun vuruşu, dynein kollarının hareketinin aracılık ettiği aksonemdeki bitişik çiftlerin kaymasından kaynaklanır. Silia ve flagellayı oluşturan proteinlerde değişikliğe neden olan mutasyonlar, ilgili hücrelerde çeşitli fonksiyon bozukluklarına yol açar. Genellikle dynein tutamaçlarının yokluğundan kaynaklanan Kartagener sendromu (sabit kirpik sendromu) için; hastalar solunum sisteminin kronik hastalıklarından (solunum epitelinin yüzeyini temizleme fonksiyonunun bozulmasıyla ilişkili) ve kısırlıktan (sperm hareketsizliği nedeniyle) muzdariptir.
Yapı olarak merkezcil bölgeye benzeyen bazal gövde, her silyumun veya flagellumun tabanında bulunur. Vücudun apikal ucu seviyesinde, üçlü uçların mikrotübülleri C ve mikrotübüller A ve B, silyum veya flagellumun aksoneminin karşılık gelen mikrotübüllerine doğru devam eder. Kirpikler veya flagellumun gelişimi sırasında bazal gövde, aksonem bileşenlerinin bir araya toplandığı bir matris rolünü oynar.
Mikrofilamentler- sitoplazmada tek başına, septa veya demetler halinde uzanan, 5-7 nm çapında ince protein filamentleri. İskelet kasında ince mikrofilamentler, daha kalın miyozin filamanlarıyla etkileşime girerek düzenli demetler oluşturur.
Kortikol (terminal) ağı, hücrelerin çoğunluğunun özelliği olan plazmalemma altında mikrofilamentlerin yoğunlaşma bölgesidir. Bu ağda mikrofilamentler, en yaygın olanı filamin olan özel proteinler kullanılarak birbirine sarılır ve "çapraz bağlanır". Kortikal ağ, hücrenin mekanik etkiler altında keskin ve ani deformasyonunu önler ve aktin çözen (dönüştüren) enzimlerin kolaylaştırdığı yeniden düzenleme yoluyla şeklinin düzgün bir şekilde değişmesini sağlar.
Mikrofilamentlerin plazmalemmaya bağlanması, integral (“çapa”) proteinleri (integrinler) ile doğrudan veya bir dizi ara protein talin, vinculin ve a-aktinin aracılığıyla bağlantıları nedeniyle gerçekleştirilir (bkz. Şekil 10-9). Ek olarak, aktin mikrofilamentleri, hücreleri birbirine veya hücreleri hücrelerarası maddenin bileşenlerine bağlayan, yapışma bağlantıları veya fokal temaslar adı verilen, plazmalemmanın özel alanlarındaki transmembran proteinlerine bağlanır.
Mikrofilamentlerin ana proteini olan aktin, cAMP ve Ca2+ varlığında uzun zincirlere (F- veya fibriler aktin) polimerleşme yeteneğine sahip monomerik bir formda (G- veya küresel aktin) oluşur. Tipik olarak bir aktin molekülü, sarmal olarak bükülmüş iki filamente benzer (bkz. Şekil 10-9 ve 13-5).
Mikrofilamentlerde aktin, çeşitli işlevleri yerine getiren bir dizi aktin bağlayıcı proteinle (birkaç düzine türe kadar) etkileşime girer. Bazıları aktin polimerizasyonunun derecesini düzenler, diğerleri (örneğin kortikal ağdaki filamin veya mikrovillustaki fimbrin ve villin) bireysel mikrofilamentlerin sistemlere bağlanmasına katkıda bulunur. Kas dışı hücrelerde, aktin protein içeriğinin yaklaşık %5-10'unu oluşturur ve bunun yalnızca yaklaşık yarısı filamentler halinde organize edilir. Mikrofilamentler fiziksel ve kimyasal etkilere mikrotübüllere göre daha dayanıklıdır.
Mikrofilamentlerin fonksiyonları:
(1) kas hücrelerinin kontraktilitesinin sağlanması (miyozin ile etkileşime girdiğinde);
(2) sitoplazmanın ve plazmalemmanın kortikal tabakası ile ilişkili fonksiyonların sağlanması (ekzo- ve endositoz, psödopod oluşumu ve hücre göçü);
(3) sitoplazma içindeki organellerin, taşıma keseciklerinin ve diğer yapıların, bu yapıların yüzeyi ile ilişkili belirli proteinler (minimiyozin) ile etkileşime bağlı olarak hareketi;
(4) deformasyonların etkisini önleyen ancak kendisi yeniden düzenlendiğinde hücresel şekil değişikliklerine katkıda bulunan kortikal bir ağın varlığı nedeniyle hücrenin belirli bir sertliğinin sağlanması;
(5) hücre bölünmesini tamamlayan sitotomi sırasında kasılma daralmasının oluşması;
(6) bazı organellerin (microvilli, stereocilia) temelinin (“çerçeve”) oluşumu;
(7) hücreler arası bağlantıların (desmozomları çevreleyen) yapısının düzenlenmesine katılım.
Mikrovilli, temeli aktin mikrofilamentlerinden oluşan, 0.1 mikron çapında ve 1 mikron uzunluğunda hücre sitoplazmasının parmak şeklindeki çıkıntılarıdır. Microvilli, maddelerin parçalanması ve emiliminin meydana geldiği hücrenin yüzey alanında çok sayıda artış sağlar. Bu işlemlere aktif olarak katılan bazı hücrelerin apikal yüzeyinde (ince bağırsağın epitelinde ve böbrek tübüllerinde), birlikte bir fırça sınırı oluşturan birkaç bine kadar mikrovilli vardır.
Pirinç. 3-17. Mikrovillusun ultrastrüktürel organizasyonunun şeması. AMP – aktin mikrofilamentleri, AB – amorf madde (mikrovillusun apikal kısmı), F, V – fimbrin ve villin (AMP demetinde çapraz bağlantılar oluşturan proteinler), mm – minimiyozin molekülleri (AMP demetini mikrovillus plazmalemmasına bağlayan) ), TC – terminal ağı AMP, C – spektrin köprüleri (TC'yi plazmalemmaya bağlayın), MF – miyozin filamentleri, PF – ara filamentler, GC – glikokaliks.
Her bir mikrovillusun çerçevesi, uzun ekseni boyunca uzanan yaklaşık 40 mikrofilament içeren bir demet tarafından oluşturulur (Şekil 3-17). Mikrovillusun apikal kısmında bu demet amorf bir maddeye sabitlenmiştir. Sertliği, fimbrin ve villin proteinlerinden gelen çapraz bağlantılardan kaynaklanır; demet, içeriden, özel protein köprüleri (minimiyozin molekülleri) ile mikrovillusun plazmalemmasına bağlanır. Mikrovillusun tabanında, demetin mikrofilamentleri bulunur. Miyozin filamentlerinin bulunduğu terminal ağına dokunmuştur.Terminal ağın aktin ve miyozin filamentlerinin etkileşimi muhtemelen mikrovillusun tonunu ve konfigürasyonunu belirler.
Stereocilia- değiştirilmiş uzun (bazı hücrelerde - dallanan) mikrovilluslar - mikrovilluslardan çok daha az sıklıkla tespit edilir ve ikincisi gibi bir mikrofilament demetini içerir.
⇐ Önceki123
Ayrıca okuyun:
Hücre iskeletinin ana bileşenleri olarak mikrofilamentler, mikrotübüller ve ara filamentler.
Aktin mikrofilamentleri - yapı, işlevler
Aktin mikrofilamentleri Aktin proteininden oluşan 6-7 nm çapında polimer filamentli oluşumlardır. Bu yapılar son derece dinamiktir: mikrofilamentin plazma zarına bakan ucunda (artı uç), aktin'in sitoplazmadaki monomerlerinden polimerizasyonu meydana gelirken, karşı uçta (eksi uç) depolimerizasyon meydana gelir.
Mikrofilamentler bu nedenle yapısal polariteye sahiptir: iplik artı uçtan büyür, eksi uçtan kısalır.
Organizasyon ve işleyiş aktin hücre iskeleti mikrofilamentlerin polimerizasyon-depolimerizasyon işlemlerini düzenleyen, bunları birbirine bağlayan ve kasılma özellikleri kazandıran bir dizi aktin bağlayıcı protein tarafından sağlanır.
Bu proteinler arasında miyozinler özellikle önemlidir.
Etkileşim ailelerinden biri - aktinli miyozin II, kas kasılmasının temelini oluşturur ve kas dışı hücrelerde, aktin mikrofilamentlerine kasılma özellikleri - mekanik gerilime maruz kalma yeteneği - verir. Bu yetenek, tüm yapışkan etkileşimlerde son derece önemli bir rol oynar.
Yeni oluşumu aktin mikrofilamentleri hücrede önceki ipliklerden dallanarak oluşur.
Yeni bir mikrofilamentin oluşması için bir çeşit “tohum” gereklidir. Oluşumunda anahtar rol, aktin monomerlerine çok benzeyen iki protein içeren Af 2/3 protein kompleksi tarafından oynanır.
Yapı Aktif Af 2/3 kompleksi, önceden var olan aktin mikrofilamentinin yanına bağlanır ve konfigürasyonunu değiştirerek başka bir aktin monomerine bağlanma yeteneği kazanır.
Bu, yeni bir mikrofilamentin hızlı büyümesini başlatan, eski ipliğin yanından yaklaşık 70°'lik bir açıyla bir dal şeklinde uzanan ve böylece yeni mikrofilamentlerden dallanmış bir ağ oluşturan bir "tohum" bu şekilde ortaya çıkar. hücre.
Bireysel filamentlerin büyümesi kısa sürede sona erer, filament, ADP içeren ayrı aktin monomerlerine ayrılır ve bunlar, içlerindeki ADP'yi ATP ile değiştirdikten sonra tekrar polimerizasyon reaksiyonuna girer.
Aktin hücre iskeleti hücrelerin hücre dışı matrikse ve birbirlerine bağlanmasında, hücrelerin yayılıp yönsel olarak hareket edebildiği psödopod oluşumunda anahtar rol oynar.
— " bölümüne dön onkoloji"
- Hemoblastozların (kan tümörleri) nedeni olarak baskılayıcı genlerin metilasyonu
- Telomeraz - sentezi, fonksiyonları
- Telomer - moleküler yapı
- Telomer konumu etkisi nedir?
- İnsanlarda telomerleri uzatmanın alternatif yolları - ölümsüzleştirme
- Tümör tanısında telomerazın önemi
- Telomer ve telomerazı etkileyen kanser tedavi yöntemleri
- Hücre telomerizasyonu malign transformasyona yol açmaz
- Hücre yapışması - yapışkan etkileşimlerin bozulmasının sonuçları
- Aktin mikrofilamentleri - yapı, işlevler
Mikrofilamentler(ince filamentler) - ökaryotik hücrelerin hücre iskeletinin bir bileşeni. Mikrotübüllerden daha incedirler ve yapı olarak ince protein filamentleriçapı yaklaşık 6 nm'dir.
İçerdikleri ana protein aktin. Miyozin hücrelerde de bulunabilir. Bir demet halinde aktin ve miyozin hareketi sağlar, ancak aktin tek başına bunu bir hücrede (örneğin mikrovilluslarda) yapabilir.
Her bir mikrofilament, her biri daha küçük miktarlarda aktin molekülleri ve diğer proteinlerden oluşan iki bükülmüş zincirden oluşur.
Bazı hücrelerde mikrofilamentler sitoplazmik membranın altında demetler oluşturur, sitoplazmanın hareketli ve sabit kısımlarını ayırır ve endo ve ekzositoza katılır.
Ayrıca işlevler hücrenin tamamının, bileşenlerinin vb. hareketini sağlamaktır.
Ara filamentler(tüm ökaryotik hücrelerde bulunmazlar; bazı hayvan gruplarında ve tüm bitkilerde bulunmazlar) yaklaşık 10 nm olan daha büyük kalınlıklarıyla mikrofilamentlerden farklılık gösterirler.
Mikrofilamentler, bileşimleri ve fonksiyonları
Her iki uçtan da oluşturulup yok edilebilirler; ince filamentler kutupsaldır, birleşimleri "artı" uçta gerçekleşir ve sökülme "eksi" uçta gerçekleşir (tıpkı mikrotübüller gibi).
Biri hücre çekirdeğinde bulunan farklı türde ara filamentler (protein bileşiminde farklılık gösterir) vardır.
Ara filamanı oluşturan protein şeritleri antiparaleldir.
Bu kutupluluğun eksikliğini açıklıyor. Filamanın uçlarında küresel proteinler bulunur.
Çekirdeğin yakınında bir çeşit pleksus oluştururlar ve hücrenin çevresine doğru ayrılırlar. Hücreye mekanik strese dayanma yeteneği sağlayın.
Ana protein aktindir.
Aktin mikrofilamentleri.
Genel olarak mikrofilamentler.
Tüm ökaryotik hücrelerde bulunur.
Konum
Mikrofilamentler hareketli hayvan hücrelerinin sitoplazmasında demetler oluşturur ve kortikal tabakayı (plazma zarının altında) oluşturur.
Ana protein aktindir.
- Heterojen protein
- Farklı izoformlarda bulunur ve farklı genler tarafından kodlanır
Memelilerde 6 aktin bulunur: biri iskelet kasında, biri kalp kasında, iki türü düz kasta, ikisi kas dışı (sitoplazmik) aktin = tüm memeli hücrelerinin evrensel bir bileşeni.
Tüm izoformlar amino asit dizileri bakımından benzerdir, yalnızca terminal bölümleri değişkendir (Polimerizasyon hızını belirlerler ve kasılmayı ETKİLEMEZLER).
Aktin özellikleri:
- M=42 bin;
- monomerik formda, bir ATP molekülü (G-aktin) içeren bir kürecik gibi görünür;
- aktin polimerizasyonu => ince fibril (F-aktin, düz bir spiral şeridi temsil eder);
- aktin MF'ler özellikleri açısından polardır;
- yeterli bir konsantrasyonda G-aktin kendiliğinden polimerleşmeye başlar;
- Sökülmesi ve montajı kolay, oldukça dinamik yapılar.
Polimerizasyon sırasında (+), mikrofilamentin ucu hızla G-aktin'e bağlanır => daha hızlı büyür
(-) son.
Düşük G-aktin konsantrasyonu => F-aktin parçalanmaya başlar.
G-aktinin kritik konsantrasyonu => dinamik denge (mikrofilamentin sabit bir uzunluğu vardır)
ATP'li monomerler büyüyen uca bağlanır; polimerizasyon sırasında ATP hidrolizi meydana gelir, monomerler ADP ile ilişkilendirilir.
Aktin+ATP molekülleri birbirleriyle ADP'ye bağlı monomerlere göre daha güçlü etkileşime girer.
Fibriler sistemin stabilitesi korunur:
- protein tropomiyosin (sertlik verir);
- filamin ve alfa-aktinin.
Mikrofilamentler
F-aktin filamentleri => karmaşık üç boyutlu bir ağ (sitoplazmaya jel benzeri bir durum verir) arasında çapraz bağlantılar oluştururlar;
- Fibrillerin uçlarına yapışarak parçalanmasını önleyen proteinler;
- Fimbrin (filamentleri demetler halinde bağlar);
- Miyozin kompleksi = ATP parçalandığında kasılma yeteneğine sahip akto-miyozin kompleksi.
Kas dışı hücrelerde mikrofilamentlerin işlevleri:
Kasılma aparatının bir parçası olun;
