Структурна функция на протеините. Протеини на мускулната тъкан Каква функция изпълняват актинът и миозинът?

Протеиновият състав на мускулната тъкан е много сложен. Той е изследван от много учени от дълго време. Основателят на руската биохимия А. Я. Данилевски, изучавайки протеините на мускулната тъкан, даде правилна представа за физиологичната роля на редица протеини и значението на контрактилния протеин миозин, съдържащ се в миофибрилите.
Впоследствие миозинът е изследван от V. A. Engelhardt, I. I. Ivanov и други съветски учени. Голям принос в изучаването на мускулната контракция има унгарският учен Сент-Георги. Друг унгарски учен, Straub, откри мускулния протеин актин.
Изследването на мускулната тъкан трябва да започне с протеини, тъй като те представляват около 80% от сухия остатък на мускулната тъкан. В съответствие с морфологичната структура на мускулните влакна протеините се разпределят, както следва:

От горната диаграма може да се види, че протеиновият състав на мускулната тъкан е много разнообразен. Саркоплазмата съдържа четири протеина: миоген, миоалбумин, глобулин X и миоглобин. Миофибрилите съдържат комплекс от актин и миозин, наречен актомиозин. Всички саркоплазмени протеини се наричат ​​вътреклетъчни, а протеините на сарколемата - извънклетъчни.Ядрата съдържат нуклеопротеини, а сарколемата съдържа колаген и еластин. Ако вземем предвид, че мускулната тъкан освен това съдържа значително количество различни ензими и всеки от тях е специален протеин, тогава протеиновият състав на мускулната тъкан се оказва още по-сложен.

Миозин

Основният протеин на мускулната тъкан е миозинът. Той представлява почти половината от всички протеини на мускулната тъкан и се намира в мускулите на всички бозайници, птици и риби. По отношение на хранителната стойност е пълноценен протеин. В табл Фигура 7 показва аминокиселинния състав на говежди миозин.

Миозинът е подробно изследван от съветски биохимици, които откриват, че той е не само структурен протеин на мускулната тъкан, т.е. протеин, участващ в изграждането на клетките, но и ензим - аденозинтрифосфатаза, който катализира реакцията на хидролиза на АТФ. В този случай се образуват АДФ (аденозиндифосфорна киселина) и фосфорна киселина и се отделя голямо количество енергия, която се използва в мускулната работа.
Миозинът е получен в чиста кристална форма. Неговото молекулно тегло е много голямо, приблизително 1,5 млн. Кристалният миозин, при пълно отсъствие на соли, е идеално разтворим във вода. Но достатъчно е да добавите незначително количество сол, например натриев хлорид, към водата и тя напълно губи способността си да се разтваря и разтварянето става вече при концентрация на натриев хлорид от около 1%. Въпреки това, по отношение на соли, например амониев сулфат, миозинът се държи като типичен глобулин.
Когато месните протеини се екстрахират с вода, миозинът не преминава в разтвор. При обработката на месото със солеви разтвори се намира в екстракта от сол. Когато физиологичен разтвор на миозин се разрежда с вода, концентрацията на сол намалява и миозинът започва да се утаява. Миозинът се изсолява, когато е напълно наситен с натриев хлорид и магнезиев сулфат (осоляването се извършва с кристална сол, в противен случай е невъзможно да се постигне пълно насищане).
Изоелектричната точка на миозина е при pH 5,4-5,5.
Миозинът има свойството да влиза в специални връзки с различни вещества, предимно протеини, за да образува комплекси. Специална роля в мускулната дейност играе комплексът от миозин и актин - актомиозин.

Актин и актомиозин

Актиновият протеин може да съществува в две форми: фибриларен и глобуларен. В покойния мускул актинът е във фибриларна форма; с мускулна контракция става глобуларен. Аденозинтрифосфорната киселина и солите са от голямо значение в тази трансформация.
Мускулната тъкан съдържа 12-15% актин. Преминава в разтвор при продължителна екстракция със солеви разтвори; при краткотрайна екстракция остава в стромата. Молекулното тегло на актина е около 75 000.
При смесване на разтвори на актин и миозин се образува комплекс, наречен актомиозин, от който са изградени основно миофибрилите. Този комплекс се характеризира с висок вискозитет и е способен да се свива рязко при определени концентрации на калиеви и магнезиеви йони (0,05 m KCl > и 0,001 m MgCl2) в присъствието на аденозин трифосфат. При по-високи концентрации на сол (0,6 m KCl), актомиозинът се разпада на актин и миозин, когато се добави АТФ. Вискозитетът на разтвора значително намалява.
Според Szent-Georgia компресията на актомиозин под въздействието на АТФ е в основата на свиването на живия мускул.
Актомиозинът, подобно на истинския глобулин, е неразтворим във вода. Когато месото се обработва със солеви разтвори, актомиозин с несигурно съдържание на актин преминава в разтвора, в зависимост от продължителността на екстракцията.

Глобулин X

Мускулната тъкан съдържа около 20% глобулин X от общия протеин. Това е типичен глобулин, т.е. не се разтваря във вода, но се разтваря в солни разтвори със средна концентрация; утаява се от разтвори при полунасищане с амониев сулфат (1 обем протеинов разтвор и 1 обем наситен разтвор на амониев сулфат), с натриев хлорид при пълно насищане.

Миоген

Мускулната тъкан съдържа около 20% миоген от общия протеин. Не може да се класифицира като типичен албумин или глобулин, тъй като се разтваря във вода, не е достатъчно осолен с натриев хлорид и магнезиев сулфат при насищане (кристална сол), като в същото време се утаява с амониев сулфат при 2/3 на насищане (1 обем протеинов разтвор и 2 обема наситен разтвор на амониев сулфат). Този протеин е получен в кристална форма. Молекулното тегло на миогена е 150 000.
V. A. Engelhardt откри в myogen способността да катализира една от най-важните реакции, протичащи в процеса на гликолиза на мускулната тъкан. Това откритие е първото, което показва, че структурните протеини, т.е. протеините, участващи в изграждането на тъканите, могат да имат ензимна активност.

Миоалбумин

Мускулната тъкан съдържа около 1-2% миоалбумин от общия протеин. Той е типичен албумин, т.е. разтваря се във вода, не се утаява от натриев хлорид при насищане, а се утаява от амониев сулфат.

Миоглобин

Миоглобинът е сложен хромопротеинов протеин с молекулно тегло 16 900. По време на хидролиза той се разпада на глобиновия протеин и непротеиновата хем група. Миоглобинът оцветява мускулите в червено; Различава се от хемоглобина по протеиновата си част; тяхната протетична група е една и съща.
При окисление хемът се превръща в хематин, а в присъствието на солна киселина - в хемин. Съдържанието на хемин може да се използва за оценка на количеството миоглобин в мускулната тъкан.
Съдържанието на хемин в мускулите на едрия рогат добитък варира от 42 до 60 mg на 100 g тъкан; в мускулите на прасетата е много по-малко - от 22 до 42 mg на 100 g тъкан, така че те са по-слабо оцветени.
Миоглобинът, подобно на кръвните пигменти, има характерен абсорбционен спектър.
Принципът за получаване на абсорбционни спектри на оцветени вещества, по-специално месо и кръвни пигменти, е, че светлинната енергия, преминаваща през пигментен разтвор, се абсорбира от този разтвор. В този случай се получава така наречената абсорбция (поглъщане) на светлината, която може да бъде открита със спектроскоп.
Характерните ивици на поглъщане на мускулната тъкан и кръвните пигменти варират от 400 до 700 mm. В този интервал вълните се възприемат от нашето око и можем да видим тъмни ивици в спектъра с помощта на спектроскоп, резултат от абсорбцията на светлина с определена дължина на вълната.

Поглъщането на светлина от цветни вещества може да се определи количествено с помощта на спектрофотометър. Получените резултати обикновено се изразяват графично. В този случай дължината на вълната на светлината се нанася по абсцисната ос, а процентът на светлината, преминала през разтвора, се нанася по ординатната ос. Колкото по-малко светлина преминава, толкова повече от нея се абсорбира от цветното вещество. Общото пропускане на светлина от разтвора се приема за 100%.
На фиг. Фигура 10 показва абсорбцията (поглъщането) на светлина от разтвор на оксимиоглобин; Това показва, че оксимиоглобинът има две ясно изразени характерни ленти на абсорбция във видимата област на спектъра, т.е. две области, в които той пропуска най-малко светлина и следователно абсорбира най-много светлина. Максимумите на тези участъци са при две дължини на вълната; λ 585 mmk и λ 545 mmk,
На фиг. Фигура 11 показва спектрофотометрична крива на оксихемоглобина за сравнение.
Миоглобинът има по-голяма способност да се свързва с кислорода от кръвния хемоглобин. Чрез миоглобина мускулната тъкан се снабдява с кислород. Работещите мускули съдържат повече миоглобин, тъй като окисляването в тях протича по-интензивно. Известно е, че мускулите на краката са по-силно оцветени от мускулите на гърба; мускулите на работещите волове също са по-оцветени от тези на неработещите животни. Това е особено забележимо при птици, чиито гръдни мускули, тъй като не работят, почти не са оцветени.

Колаген и еластин

Колагенът и еластинът са протеини на съединителната тъкан, които са неразтворими във вода и физиологични разтвори. Те образуват сарколемата - най-тънката обвивка на мускулните влакна.

Нуклеопротеини

Нуклеопротеините са протеини, които изграждат клетъчното ядро. Тяхната характерна особеност е способността им да се разтварят в разтвори на слаби основи. Това се обяснява с факта, че тяхната молекула съдържа простетична група, която има киселинни свойства.

Разделяне на мускулни протеини

Когато мускулната тъкан се третира с физиологични разтвори със средна концентрация, нейните протеини могат да бъдат разделени на стромални протеини и плазмени протеини. Стромата се отнася до неразтворимата във физиологичен разтвор структурна основа на мускулната тъкан, която се състои главно от сарколемни протеини (виж диаграмата).

Разтворимостта на вътреклетъчните протеини в мускулната тъкан варира. Например, актомиозин и глобулин X са неразтворими във вода и се утаяват по-лесно от физиологични разтвори от амониев сулфат и натриев хлорид, отколкото миоген. Myogen се разтваря във вода като миоалбумин, но се различава от него по свойствата си на осоляване.
Разтворимостта на протеините на мускулната тъкан в солеви разтвори при неутрална реакция и тяхното утаяване са дадени в табл. 8.

При осоляване, варене и други видове технологична обработка на месото се губят протеинови вещества. Големината на загубите на протеини се дължи на различната им разтворимост и утаяемост.
Познавайки свойствата на протеините, е възможно да изберете условия, при които загубите ще бъдат минимални. Ето защо трябва да се обърне специално внимание на изследването на тези свойства на протеините.

механичната функция се изпълнява от протеин: хемоглобин, миозин, колаген, меланин или инсулин??? и получи най-добрия отговор

Отговор от Полина Фейгина [гуру]
1. Полимерът е високомолекулно съединение, вещество с голямо молекулно тегло (от няколко хиляди до няколко милиона), в което атомите, свързани чрез химични връзки, образуват линейни или разклонени вериги, както и пространствени триизмерни структури. Често в неговата структура може да се разграничи мономер - повтарящ се структурен фрагмент, който включва няколко атома. Полимерът се образува от мономери чрез полимеризация. Полимерите включват множество природни съединения: протеини, нуклеинови киселини, полизахариди, каучук и други органични вещества. В повечето случаи понятието се отнася до органични съединения, но има и много неорганични полимери. Голям брой полимери се получават синтетично на базата на най-простите съединения на елементи от естествен произход чрез реакции на полимеризация, поликондензация и химични трансформации.
Специални механични свойства:
еластичност - способността да се подлагат на високи обратими деформации при относително малък товар (каучуци);
ниска чупливост на стъкловидни и кристални полимери (пластмаси, органично стъкло);
способността на макромолекулите да се ориентират под въздействието на насочено механично поле (използвано при производството на влакна и филми).
Характеристики на полимерни разтвори:
висок вискозитет на разтвора при ниска концентрация на полимера;
Разтварянето на полимера става през етапа на набъбване.
Специални химични свойства:
способността драстично да променя своите физични и механични свойства под въздействието на малки количества реагент (вулканизация на каучук, дъбене на кожа и др.).
Специалните свойства на полимерите се обясняват не само с голямото им молекулно тегло, но и с факта, че макромолекулите имат верижна структура и имат уникално свойство за неживата природа - гъвкавост.
2. Протеините са сложни високомолекулни природни съединения, изградени от аминокиселини. Протеините съдържат 20 различни аминокиселини, което означава, че има огромно разнообразие от протеини с различни комбинации от аминокиселини. Точно както можем да образуваме безкраен брой думи от 33 букви от азбуката, можем да образуваме безкраен брой протеини от 20 аминокиселини. В човешкото тяло има до 100 000 протеина.
Протеините се делят на протеини (прости протеини) и протеиди (сложни протеини).
Броят на аминокиселинните остатъци, включени в молекулите, е различен: инсулин - 51, миоглобин - 140. Следователно Mr протеин от 10 000 до няколко милиона.
Функциите на протеините в тялото са разнообразни. Те се дължат до голяма степен на сложността и разнообразието на формите и състава на самите протеини. Протеините са незаменим градивен материал. Една от най-важните функции на протеиновите молекули е пластичната. Всички клетъчни мембрани съдържат протеин, чиято роля е разнообразна. Количеството протеин в мембраните е повече от половината от масата.
Много протеини имат контрактилна функция. Това са преди всичко протеините актин и миозин, които са част от мускулните влакна на висшите организми. Мускулните влакна - миофибрилите - са дълги тънки нишки, състоящи се от успоредни по-тънки мускулни нишки, заобиколени от вътреклетъчна течност. Съдържа разтворена аденозинтрифосфорна киселина (АТФ), необходима за свиване, гликоген - хранително вещество, неорганични соли и много други вещества, по-специално калций.
Голяма е ролята на протеините в транспорта на веществата в организма. Имайки различни функционални групи и сложна структура на макромолекулите, протеините свързват и транспортират много съединения през кръвния поток. Това е преди всичко хемоглобинът, който пренася кислорода от белите дробове до клетките. В мускулите тази функция се поема от друг транспортен протеин - миоглобин.
Друга функция на протеина е съхранението. Протеините за съхранение включват феритин - желязо, овалбумин - яйчен протеин, казеин - млечен протеин, зеин - протеин от царевично семе.
Регулаторната функция се изпълнява от хормонални протеини.
Хормоните са биологично активни вещества, които влияят на метаболизма. много

Разбира се, основната функция на гладкомускулната клетка е свиването. Контрактилните протеини са основно отговорни за изпълнението на тази функция - актин И миозин . Взаимодействието между актин и миозин се регулира от редица процеси, които са разгледани в главата „Регулиране на контракцията“.

актин

Актиновият протеин е важен компонент на клетъчния цитоскелет и се намира в почти всички животински и растителни клетки. Актинът получи името си поради способността си да активира хидролизата на АТФ. Актинови миофиламенти - имат дължина над 1 микрон, дебелина 3-8 nm и са прикрепени към плътни тела. Около 12 актинови нишки обграждат миозиновите нишки в розетка. Актиновите микрофиламенти са съставени от глобуларни субединици G-актин - актинови мономери (диаметър 5,6 nm и молекулно тегло 42 000 далтона), които полимеризират във фибрила F-актин . Актинът се образува от спирално преплетени вериги на F-актин.

Процесът на полимеризация на глобуларни субединици на G-актин е възможен поради способността на актина да образува междумолекулни контакти след хидролиза на АТФ до АДФ и неорганичен фосфат. Актиновите мономери се сглобяват в полимер в определен ред, като полимеризацията на актин се инициира чрез активиране на свиването. Процесът на полимеризация и деполимеризация на актин се регулира от специални протеини. Например, има специален протеин, профилин, който, образувайки комплекс с глобуларен актин, противодейства на полимеризацията на актина. Има специални протеини (например цитохалазин D), които се свързват с актина и го „запушват“, т.е. образуват вид капачка в единия край на полимеризиращия актин, като по този начин регулират процеса на полимеризация. Има протеини (латрункулин А), които предотвратяват полимеризацията на глобуларен актин и протеини, които "режат" актиновите нишки на къси фрагменти. Обратно, има протеини, които „свързват“ вече образуваните актинови нишки, образувайки подредени твърди снопове от актинови нишки или гъвкави мрежи с голяма мрежа (фиг. 3). .

В тъканите на гръбначните животни са открити 6 актинови изоформи, които са производни на различни гени и се различават по аминокиселинна последователност. α-изоформата присъства в клетките на гладката мускулатура на съдовете, а γ-изоформата на актина присъства в гладката мускулатура на стомашно-чревния тракт.

Фиг.3.Фибриларен F-актин (а). Схема на процеса на полимеризация и деполимеризация на актинови нишки (б). P – неорганичен фосфат.

Миозин

Понастоящем са открити повече от десет различни изоформи на миозин. Миозинът на скелетните мускули е изследван най-подробно. Гладката мускулатура има свои собствени изоформи на миозин.

Миозинови нишки - имат дължина около 0,5 µm и дебелина 12-15 nm, състоят се от няколко молекули миозинови мономери. Миозинът на гладката мускулатура принадлежи към клас II миозини, така нареченият класически миозин, който се състои от две тежки вериги (с молекулно тегло 200 - 250 kDa, дължина 150 nm и дебелина 1,52 nm). Молекулата на миозина се състои от субединици на меромиозина: 1) лек меромиозин, който образува пръчката или опашката на миозиновата нишка; и 2) тежък меромиозин, състоящ се от S-1 фрагмента, който образува главата, и S-2 фрагмента (област на пантата), който е в съседство с пръта на миозиновата нишка и свързва S-1 фрагмента със светлината меромиозинова субединица (фиг. 4). Тенденцията на мономерните опашки да взаимодействат една с друга по подреден начин е в основата на образуването на нишки. На миозиновата глава има две леки вериги - регулаторна и главна, с молекулно тегло 18 - 28 kDa, които участват във взаимодействието на миозина с актина. Предполага се, че в отсъствието на Ca 2+ йони, леките вериги се увиват около шарнирната област на тежката верига на миозина, което значително ограничава нейната подвижност. В това състояние главата на миозина не може да се движи спрямо актиновата нишка. В присъствието на Ca 2+ йони, подвижността в областта на главата рязко се увеличава и след хидролизата на АТФ миозиновата глава може да се движи по актиновите нишки.

Фиг.4.Структурата на макромолекулата на миозина (обяснение в текста).

Миозиновите нишки в гладкомускулната клетка не винаги се откриват под микроскоп, така че се смята, че се образуват и обратимо се разпадат с всяко свиване на гладката мускула. Миозинът на гладката мускулатура се различава значително от миозина на скелета по това, че при наличие на физиологични концентрации на АТФ той е в така наречената нагъната (10S) конформация. В тази конформация, част от миозиновия мономер приблизително 1/3 от пътя от края на опашката взаимодейства с областта на шията). В този случай вътремолекулните взаимодействия в миозина на гладката мускулатура преобладават над междумолекулните, асоциирането на опашката не възниква и равновесието се измества към мономерния миозин. Молекулите на миозина влизат в реакцията на полимеризация в разгъната (6S) конформация (фиг. 5). Миозинът на гладката мускулатура се полимеризира във филаменти, когато неговата лека верига се фосфорилира от специален ензим, киназата на леката верига на миозина, или когато взаимодейства с протеина KRP (киназа-свързан протеин).

Добре проучените миозинови нишки на скелетните мускули се сглобяват в биполярни филаменти с форма на дъмбел, в които миозиновите глави са разположени радиално около оста на нишката от двете страни, докато централната част на молекулата не съдържа глави. За разлика от скелетните, гладкомускулните миозинови нишки имат странична полярност, т.е. главите на миозиновите молекули са разположени в една и съща равнина от двете страни на нишката по цялата й дължина и имат противоположна ориентация (фиг. 5).

Скоростта на дисоциация на димерите от нишката е право пропорционална на нейната дължина, така че растежът на биполярни миозинови нишки в скелетните мускули е самоограничаващ се. Този ефект не се наблюдава в гладкомускулните миозинови нишки (които имат странична полярност) и следователно те могат да променят дължината си в широк диапазон поради еквивалентното добавяне на нови миозинови молекули, което позволява движението на актиновите нишки на дълги разстояния. Най-вероятно подобна организация на гладките мускулни миозинови нишки е в основата на способността на гладките мускули да развият значително скъсяване.

Фиг.5.Модел на гладкомускулна миозинова нишка. A – нагъната конформация, B – разгъната конформация, C – полимеризиран миозин на гладките мускули, D – полимеризиран миозин на скелетните мускули.

Гладките мускулни клетки нямат протеина тропонин; вместо това в саркоплазмата присъства структурно подобен протеин калмодулин . Ca 2+ реализира повечето от своите физиологични функции чрез взаимодействие със специфични Ca 2+ свързващи протеини, които изпълняват както Ca 2+ сензорни, така и регулаторни функции. Този протеин в гладкомускулните клетки е калмодулин. По същество калмодулинът участва във всички Ca 2+ -зависими процеси в клетката. Общата вътреклетъчна концентрация на калмодулин в клетката е значително по-ниска от общата концентрация на неговите вътреклетъчни мишени, което му позволява да бъде един вид ограничаващ регулаторен фактор. Комплексът Ca 2+ /калмодулин е необходим за активиране на киназата на леката верига на миозина и започване на контракцията. От друга страна, Ca 2+ /калмодулин-зависимата протеинова фосфатаза инициира дефосфорилиране на миозиновите леки вериги, което води до релаксация. Ca 2+ /калмодулин-зависима протеин киназа II, присъстваща в гладкомускулните клетки, е медиатор на много Са 2+ -зависими вътреклетъчни сигнални пътища.

функция тропомиозинв отсъствието на тропонин в гладкомускулна клетка не е напълно ясно, но сега има експериментални доказателства за участието на тропомиозин в регулирането на цикъла на образуване на кръстосани мостове и в процеса на инхибиране на АТФазната активност на актомиозин от caldesmon.

По този начин, ако сравним контрактилния апарат на гладкомускулната клетка със скелетния мускул, може да се отбележи, че отличителните структурни характеристики са: 1) липсата на саркомер; 2) неадекватно съотношение на актинови и миозинови нишки в състояние на покой: има значително повече актинови нишки; 3) актиновите нишки са по-дълги, отколкото в скелетните мускули; 4) аналог на Z-линията е плътни тела и плътни плаки; 5) аналог на тропонин С е протеин калмодулин; 6) аналог на Т-тубула - caveolae; 7) саркоплазменият ретикулум в гладкомускулната клетка е по-слабо развит, отколкото в скелетната клетка.

БИОХИМИЯ НА СПОРТА

Структура и функция на мускулните влакна

Има 3 вида мускулна тъкан:

Набраздено скелетно;

Набраздено сърце;

Гладка.

Функции на мускулната тъкан.

Набраздена скелетна тъкан - съставлява приблизително 40% от общото телесно тегло.

Функциите му:

динамичен;

статичен;

рецептор (например проприорецептори в сухожилията - интрафузални мускулни влакна (фузиформени));

отлагане - вода, минерали, кислород, гликоген, фосфати;

терморегулация;

емоционални реакции.

Набраздена сърдечна мускулна тъкан.

Основната функция е инжектиране.

Гладка мускулатура - образува стената на кухите органи и кръвоносните съдове.

Функциите му: - поддържа налягането в кухите органи; - поддържа кръвното налягане;

Осигурява движението на съдържанието през стомашно-чревния тракт и уретерите.

Химичен състав на мускулната тъкан

Химическият състав на мускулната тъкан е много сложен и се променя под въздействието на различни фактори. Средният химичен състав на добре подготвената мускулна тъкан е: вода - 70-75% от масата на тъканта; протеини - 18-22%; липиди - 0,5-3,5%; азотни екстракти - 1,0-1,7%; безазотни екстрактивни вещества - 0,7-1,4%; минерали - 1,0-1,5%.

Около 80% от сухия остатък на мускулната тъкан се състои от протеини, чиито свойства до голяма степен определят свойствата на тази тъкан.

МИОФИБРИЛИ - контрактилни елементи на мускулните влакна. Фина структура на миофибрилите

Миофибрилите са тънки влакна (диаметърът им е 1-2 микрона, дължина 2-2,5 микрона), съдържащи 2 вида контрактилни протеини (протофибрили): тънки нишки от актин и два пъти по-дебели нишки от миозин. Те са подредени по такъв начин, че има 6 актинови нишки около миозиновите нишки и 3 миозинови нишки около всеки актинов филамент. Миофибрилите са разделени от Z-мембрани на отделни участъци - саркомери, в средната част на които има предимно миозинови нишки, аактиновите нишки са прикрепени към Z-мембраните отстрани на саркомера. (Различните способности на актина и миозина да пречупват светлината придават на мускулите набразден вид в светлинен микроскоп, когато са в покой.)

Актиновите нишки съставляват около 20% от сухото тегло на миофибрилите. Актинът се състои от две форми на протеин: 1) глобуларна форма - под формата на сферични молекули и 2) пръчковидни трономиозинови молекули, усукани под формата на двойноверижни спирали в дълга верига. По дължината на този двоен актинов филамент, всеки оборот съдържа 14 молекули глобуларен актин (7 молекули от двете страни), като низ от мъниста, както и Са2+ места за свързване. Тези центрове съдържат специален протеин (тропонин), който участва в образуването на актин-миозинови връзки.

Миозинът е съставен от паралелни белтъчни нишки (тази част е така нареченият лек меромиозин). В двата края има шийки, простиращи се отстрани с удебеления - глави (тази част е тежък меромиозин), благодарение на които се образуват напречни мостове между миозина и актина.

Физикохимични свойства и структурна организация на контрактилните протеини (миозин и актин). Тропомиозин и тропонин.

Миофибриларните протеини включват контрактилните протеини миозин, актин и актомиозин, както и регулаторните протеини тропомиозин, тропонин и алфа и бета актин. Миофибриларните протеини осигуряват мускулна контрактилна функция.

Миозинът е един от основните мускулни контрактилни протеини, съставляващ около 55% от общите мускулни протеини. Състои се от дебели нишки (филаменти) от миофибрили. Молекулното тегло на този протеин е около 470 000. Молекулата на миозина има дълга фибриларна част и глобуларни структури (глави). Фибриларната част на миозиновата молекула има структура с двойна спирала. Молекулата се състои от шест субединици: две тежки полипептидни вериги (молекулно тегло 200 000) и четири леки вериги (молекулно тегло 1500-2700), разположени в глобуларната част. Основната функция на фибриларната част на миозиновата молекула е способността да образува добре подредени снопове от миозинови нишки или дебели протофибрили. Активният център на АТФ-азата и актин-свързващият център са разположени в главите на молекулата на миозина, така че те осигуряват хидролиза на АТФ и взаимодействие с актинови нишки.

Актинът е вторият контрактилен мускулен протеин, който формира основата на тънките нишки. Известни са две негови форми: глобуларен G-актин и фибриларен F-актин. Глобуларният актин е сферичен протеин с молекулно тегло 42 000. Той представлява около 25% от общата маса на мускулния протеин. В присъствието на магнезиеви катиони актинът претърпява нековалентна полимеризация, за да образува неразтворима нишка под формата на спирала, наречена F-актин. И двете форми на актин нямат ензимна активност. Всяка молекула на G-актин е способна да свърже един калциев йон, който играе важна роля в инициирането на контракцията. В допълнение, молекулата на G-актина плътно свързва една молекула ATP или ADP. Свързването на АТФ с G-актин обикновено се придружава от неговата полимеризация с образуването на F-актин и едновременното разцепване на АТФ до АДФ и фосфат. ADP остава свързан с фибриларен актин.

Тропомиозинът е структурен протеин на актиновия филамент, който представлява удължена молекула под формата на нишка. Двете му полипептидни вериги изглежда се увиват около актинови нишки. В краищата на всяка тропомиозинова молекула има протеини от тропониновата система, чието присъствие е характерно за набраздените мускули.

Тропонинът е регулаторен протеин на актинова нишка. Състои се от три субединици: TnT, Tnl и TnS. Тропонин Т (TnT) медиира свързването на тези протеини с тропомиозин. Тропонин I (Tnl) блокира (инхибира) взаимодействието на актин с миозин. Тропонин С (TnC) е калций-свързващ протеин със структура и функция, подобни на широко разпространения естествен протеин калмодулин. Тропонин С, подобно на калмодулин, свързва четири калциеви йона на протеинова молекула и има молекулно тегло 17 000. В присъствието на калций, конформацията на тропонин С се променя, което води до промяна в позицията на Tn по отношение на актина, което води до в отвора на центъра на взаимодействие между актин и миозин.

Така тънката нишка на миофибрилата на набраздения мускул се състои от F-актин, тропомиозин и три тропонинови компонента. В допълнение към тези протеини, протеинът актин участва в мускулната контракция. Намира се в зоната на Z-линията, към която са прикрепени краищата на F-актиновите молекули на тънките нишки на миофибрилите.

Реснички и флагели

Реснички и флагели -органели от особено значение, участващи в процесите на движение, са израстъци на цитоплазмата, чиято основа е карта от микротубули, наречена аксиална нишка или аксонема (от гръцката ос - ос и nema - нишка). Дължината на ресничките е 2-10 микрона, а броят им на повърхността на една ресничеста клетка може да достигне няколкостотин. Единственият вид човешка клетка, която има флагел - сперматозоидите - съдържа само един дълъг флагел от 50-70 микрона. Аксонемата се образува от 9 периферни двойки микротубули от една централно разположена двойка; такава структура се описва с формулата (9 x 2) + 2 (фиг. 3-16). Във всяка периферна двойка, поради частично сливане на микротубули, една от тях (А) е пълна, втората (В) е непълна (2-3 димера, споделени с микротубула А).

Централната двойка микротубули е заобиколена от централна обвивка, от която радиалните дублети се отклоняват към периферните дублети.Периферните дублети са свързани помежду си чрез нексинови мостове и "дръжките" на динеиновия протеин се простират от микротубула А до микротубула В на съседният дублет (виж Фиг. 3-16), който има АТФ-азна активност.

Биенето на ресничката и камшичето се причинява от плъзгането на съседни дублети в аксонема, което се медиира от движението на динеинови дръжки. Мутациите, които причиняват промени в протеините, които изграждат ресничките и флагелите, водят до различни дисфункции на съответните клетки. За синдром на Kartagener (синдром на фиксирани реснички), обикновено причинен от липсата на динеинови дръжки; пациентите страдат от хронични заболявания на дихателната система (свързани с нарушена функция за почистване на повърхността на респираторния епител) и безплодие (поради неподвижност на сперматозоидите).

Базалното тяло, подобно по структура на центриола, лежи в основата на всяка реснички или флагела. На нивото на апикалния край на тялото микротубула С на триплета завършва и микротубулите А и В продължават в съответните микротубули на аксонемата на цилиума или флагела. По време на развитието на ресничките или флагела, базалното тяло играе ролята на матрица, върху която се извършва сглобяването на компоненти на аксонема.

Микрофиламенти- тънки протеинови нишки с диаметър 5-7 nm, разположени в цитоплазмата поотделно, под формата на прегради или на снопове. В скелетните мускули тънките микрофиламенти образуват подредени снопове, взаимодействайки с по-дебели миозинови нишки.

Кортиколната (терминална) мрежа е зона на кондензация на микрофиламенти под плазмалемата, характерна за повечето клетки. В тази мрежа микрофиламентите са преплетени и „омрежени“ един с друг с помощта на специални протеини, най-често срещаният от които е филамин. Кортикалната мрежа предотвратява рязката и внезапна деформация на клетката при механични въздействия и осигурява плавни промени в нейната форма чрез пренареждане, което се улеснява от ензими, разтварящи актина (преобразуващи).

Прикрепването на микрофиламенти към плазмалемата се осъществява поради връзката им с нейните интегрални ("котвени") протеини (интегрини) - директно или чрез редица междинни протеини талин, винкулин и α-актинин (виж фиг. 10-9). В допълнение, актиновите микрофиламенти са прикрепени към трансмембранни протеини в специални области на плазмалемата, наречени адхезионни връзки или фокални контакти, които свързват клетките една с друга или клетките с компоненти на междуклетъчното вещество.

Актинът, основният протеин на микрофиламентите, се среща в мономерна форма (G- или глобуларен актин), който е способен да полимеризира в дълги вериги (F- или фибриларен актин) в присъствието на cAMP и Ca2+. Обикновено молекулата на актин изглежда като две спирално усукани нишки (вижте Фигури 10-9 и 13-5).

В микрофиламентите актинът взаимодейства с редица актин-свързващи протеини (до няколко десетки типа), които изпълняват различни функции. Някои от тях регулират степента на полимеризация на актина, други (например филамин в кортикалната мрежа или фимбрин и вилин в микроворса) допринасят за свързването на отделни микрофиламенти в системи. В немускулните клетки актинът представлява приблизително 5-10% от протеиновото съдържание, само около половината от което е организирано във филаменти. Микрофиламентите са по-устойчиви на физически и химични влияния от микротубулите.

Функции на микрофиламентите:

(1) осигуряване на контрактилитета на мускулните клетки (при взаимодействие с миозин);

(2) осигуряване на функции, свързани с кортикалния слой на цитоплазмата и плазмалемата (екзо- и ендоцитоза, образуване на псевдоподии и клетъчна миграция);

(3) движение на органели, транспортни везикули и други структури в цитоплазмата поради взаимодействие с определени протеини (минимиозин), свързани с повърхността на тези структури;

(4) осигуряване на определена твърдост на клетката поради наличието на кортикална мрежа, която предотвратява действието на деформации, но сама по себе си, когато се пренарежда, допринася за промени в клетъчната форма;

(5) образуване на контрактилна констрикция по време на цитотомия, която завършва клетъчното делене;

(6) образуване на основата („рамка“) на някои органели (микровили, стереоцилии);

(7) участие в организирането на структурата на междуклетъчните връзки (обграждащи десмозоми).

Микровилите са пръстовидни израстъци на клетъчната цитоплазма с диаметър 0,1 μm и дължина 1 μm, основата на които се формира от актинови микрофиламенти. Микровилите осигуряват многократно увеличаване на повърхността на клетката, върху която се извършва разграждането и абсорбцията на веществата. На апикалната повърхност на някои клетки, активно участващи в тези процеси (в епитела на тънките черва и бъбречните тубули), има до няколко хиляди микровили, които заедно образуват граница на четката.

Ориз. 3-17. Схема на ултраструктурната организация на микровилите. AMP – актинови микрофиламенти, AB – аморфно вещество (апикална част на микровилуса), F, V – фимбрин и вилин (протеини, които образуват кръстосани връзки в AMP снопа), mm – минимиозинови молекули (прикрепящи AMP снопа към плазмалемата на микровилуса ), TC – терминална мрежа AMP, C – спектринови мостове (прикрепват TC към плазмалемата), MF – миозинови нишки, PF – междинни нишки, GC – гликокаликс.

Рамката на всяка микровила се формира от сноп, съдържащ около 40 микрофиламента, разположени по дългата му ос (фиг. 3-17). В апикалната част на микровилите този сноп е фиксиран в аморфно вещество. Неговата твърдост се дължи на кръстосани връзки от протеините фимбрин и вилин; от вътрешната страна снопът е прикрепен към плазмалемата на микровилуса чрез специални протеинови мостове (минимиозинови молекули. В основата на микровилуса микрофиламентите на снопа са вплетени в крайната мрежа, сред елементите на която има миозинови нишки.Взаимодействието на актинови и миозинови нишки на крайната мрежа е вероятно , определя тона и конфигурацията на микроворса.

Стереоцилия- модифицирани дълги (в някои клетки - разклонени) микроворси - се откриват много по-рядко от микроворси и, подобно на последните, съдържат пакет от микрофиламенти.

⇐ Предишна123

Прочетете също:

Микрофиламенти, микротубули и междинни филаменти като основни компоненти на цитоскелета.

Актинови микрофиламенти – структура, функции

Актинови микрофиламентиПредставляват полимерни нишковидни образувания с диаметър 6-7 nm, състоящи се от протеина актин. Тези структури са силно динамични: в края на микрофиламента, обърнат към плазмената мембрана (плюс край), настъпва полимеризация на актин от неговите мономери в цитоплазмата, докато в противоположния край (минус край) настъпва деполимеризация.
Микрофиламенти, следователно, имат структурна полярност: нишката расте от плюс края, скъсяването - от минус края.

Организация и функциониране актинов цитоскелетсе осигуряват от редица актин-свързващи протеини, които регулират процесите на полимеризация-деполимеризация на микрофиламентите, свързват ги един с друг и придават контрактилни свойства.

Сред тези протеини миозините са от особено значение.

Взаимодействиеедин от тяхното семейство - миозин II с актин е в основата на мускулната контракция, а в немускулните клетки дава на актиновите микрофиламенти контрактилни свойства - способността да се подлагат на механично напрежение. Тази способност играе изключително важна роля във всички адхезивни взаимодействия.

Образуване на нов актинови микрофиламентив клетката възниква чрез разклоняване от предишни нишки.

За да се образува нов микрофиламент, е необходим вид „семе“. Ключова роля в образуването му играе протеиновият комплекс Af 2/3, който включва два протеина, много подобни на актинови мономери.

Битие активиран, комплексът Af 2/3 се прикрепя към страната на съществуващия актинов микрофиламент и променя неговата конфигурация, придобивайки способността да прикрепи друг актинов мономер.

Така се появява „семе“, което инициира бързия растеж на нов микрофиламент, простиращ се под формата на разклонение от страната на старата нишка под ъгъл от около 70°, като по този начин образува разклонена мрежа от нови микрофиламенти в клетка.

Растежът на отделните нишки скоро завършва, нишката се разглобява на отделни ADP-съдържащи актинови мономери, които след заместване на ADP в тях с ATP отново влизат в реакцията на полимеризация.

Актинов цитоскелетиграе ключова роля в прикрепването на клетките към екстрацелуларния матрикс и една към друга, в образуването на псевдоподии, с помощта на които клетките могат да се разпространяват и да се движат насочено.

— Назад към раздела „онкология"

1. Метилирането на супресорните гени като причина за хемобластози - кръвни тумори
2. Теломераза - синтез, функции
3. Теломер - молекулярна структура
4. Какъв е ефектът от позицията на теломерите?
5. Алтернативни начини за удължаване на теломерите при хората - обезсмъртяване
6. Значението на теломераза в диагностиката на тумори
7. Методи за лечение на рак, засягащи теломерите и теломераза
8. Клетъчната теломеризация не води до злокачествена трансформация
9. Клетъчна адхезия - последствия от нарушаване на адхезивните взаимодействия
10. Актинови микрофиламенти – структура, функции

Микрофиламенти(тънки филаменти) - компонент на цитоскелета на еукариотните клетки. Те са по-тънки от микротубулите и по структура са тънки протеинови нишкис диаметър около 6 nm.

Основният протеин, който съдържат е актин. Миозинът може да се намери и в клетките. В сноп актинът и миозинът осигуряват движение, въпреки че актинът сам може да направи това в клетка (например в микровили).

Всеки микрофиламент се състои от две усукани вериги, всяка от които се състои от актинови молекули и други протеини в по-малки количества.

В някои клетки микрофиламентите образуват снопове под цитоплазмената мембрана, разделят подвижните и неподвижните части на цитоплазмата и участват в ендо- и екзоцитоза.

Също така функциите са да осигурят движението на цялата клетка, нейните компоненти и т.н.

Междинни нишки(не се срещат във всички еукариотни клетки; не се срещат в редица групи животни и всички растения) се различават от микрофиламентите по по-голямата си дебелина, която е около 10 nm.

Микрофиламенти, техният състав и функции

Те могат да бъдат изградени и унищожени от двата края, докато тънките нишки са полярни, тяхното сглобяване се извършва в „плюс“ края, а разглобяването се извършва в „минус“ края (точно като микротубулите).

Съществуват различни видове междинни нишки (различаващи се по протеинов състав), една от които се намира в клетъчното ядро.

Протеиновите нишки, които образуват междинната нишка, са антипаралелни.

Това обяснява липсата на полярност. В краищата на нишката има глобуларни протеини.

Те образуват нещо като плексус близо до ядрото и се отклоняват към периферията на клетката. Осигурете на клетката способността да издържа на механични натоварвания.

Основният протеин е актин.

Актинови микрофиламенти.

Микрофиламенти като цяло.

Намира се във всички еукариотни клетки.

Местоположение

Микрофиламентите образуват снопове в цитоплазмата на подвижните животински клетки и образуват кортикалния слой (под плазмената мембрана).

Основният протеин е актин.

• Хетерогенен протеин
• Намерени в различни изоформи и кодирани от различни гени

Бозайниците имат 6 актина: един в скелетния мускул, един в сърдечния мускул, два вида в гладката мускулатура, два немускулни (цитоплазмени) актина = универсален компонент на всички клетки на бозайници.

Всички изоформи са сходни по отношение на аминокиселинните последователности, само крайните участъци са вариантни (те определят скоростта на полимеризация и НЕ влияят на свиването)

Актинови свойства:

• М=42 хил.;
• в мономерна форма изглежда като глобула, съдържаща ATP молекула (G-актин);
• полимеризация на актин => тънък фибрил (F-актин, представлява плоска спирална лента);
• актиновите МФ са полярни по своите свойства;
• при достатъчна концентрация G-актинът започва спонтанно да се полимеризира;
• много динамични структури, които лесно се разглобяват и сглобяват.

По време на полимеризация (+), краят на микрофиламента бързо се свързва с G-актин => расте по-бързо

(-) край.

Ниска концентрация на G-актин => F-актинът започва да се разглобява.

Критична концентрация на G-актин => динамично равновесие (микрофиламентът има постоянна дължина)

Мономерите с АТФ са прикрепени към нарастващия край; по време на полимеризацията настъпва хидролиза на АТФ, мономерите се свързват с АДФ.

Молекулите актин+АТФ взаимодействат по-силно една с друга, отколкото мономерите, свързани с ADP.

Стабилността на фибриларната система се поддържа:

• протеин тропомиозин (дава твърдост);
• филамин и алфа-актинин.

Микрофиламенти

Те образуват напречни връзки между f-актиновите филаменти => сложна триизмерна мрежа (придава гелообразно състояние на цитоплазмата);

• Протеини, които се прикрепят към краищата на фибрилите, предотвратявайки разглобяването;
• Fimbrin (свързва нишките в снопове);
• Миозинов комплекс = акто-миозинов комплекс, способен на свиване, когато АТФ се разгражда.

Функции на микрофиламентите в немускулни клетки:

Бъдете част от контрактилния апарат;