প্রোটিনের কাঠামোগত কাজ। পেশী টিস্যু প্রোটিন অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন কী কাজ করে?

পেশী টিস্যুর প্রোটিন গঠন খুবই জটিল। এটি অনেক বিজ্ঞানী দীর্ঘদিন ধরে অধ্যয়ন করেছেন। রাশিয়ান জৈব রসায়নের প্রতিষ্ঠাতা, এ. ইয়া. ড্যানিলভস্কি, পেশী টিস্যুর প্রোটিন অধ্যয়ন করে, মায়োফাইব্রিলগুলিতে থাকা সংকোচনযোগ্য প্রোটিন মায়োসিনের তাত্পর্য এবং বেশ কয়েকটি প্রোটিনের শারীরবৃত্তীয় ভূমিকা সম্পর্কে একটি সঠিক ধারণা দিয়েছেন।
পরবর্তীকালে, ভি. এ. এঙ্গেলহার্ড, আই. আই. ইভানভ এবং অন্যান্য সোভিয়েত বিজ্ঞানীদের দ্বারা মায়োসিন অধ্যয়ন করা হয়েছিল। হাঙ্গেরিয়ান বিজ্ঞানী Szent-Georgyi পেশী সংকোচনের অধ্যয়নে একটি দুর্দান্ত অবদান রেখেছিলেন। আরেক হাঙ্গেরিয়ান বিজ্ঞানী স্ট্রাব পেশী প্রোটিন অ্যাক্টিন আবিষ্কার করেন।
পেশী টিস্যুর অধ্যয়ন প্রোটিন দিয়ে শুরু করা উচিত, যেহেতু তারা পেশী টিস্যুর শুষ্ক অবশিষ্টাংশের প্রায় 80% জন্য দায়ী। পেশী ফাইবারের আকারগত কাঠামো অনুসারে, প্রোটিনগুলি নিম্নরূপ বিতরণ করা হয়:

উপরের চিত্র থেকে এটি দেখা যায় যে পেশী টিস্যুর প্রোটিন গঠন খুব বৈচিত্র্যময়। সারকোপ্লাজমে চারটি প্রোটিন থাকে: মায়োজেন, মায়োলবুমিন, গ্লোবুলিন এক্স এবং মায়োগ্লোবিন। মায়োফাইব্রিলগুলিতে অ্যাক্টোমায়োসিন নামক অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের একটি কমপ্লেক্স থাকে। সমস্ত সারকোপ্লাজমিক প্রোটিনকে আন্তঃকোষীয় বলা হয়, এবং সারকোলেমা প্রোটিনকে বলা হয় এক্সট্রা সেলুলার। নিউক্লিয়াসে নিউক্লিওপ্রোটিন থাকে এবং সারকোলেমাতে থাকে কোলাজেন এবং ইলাস্টিন। যদি আমরা বিবেচনা করি যে পেশী টিস্যু ছাড়াও, উল্লেখযোগ্য পরিমাণে বিভিন্ন এনজাইম রয়েছে এবং সেগুলির প্রতিটি একটি বিশেষ প্রোটিন, তবে পেশী টিস্যুর প্রোটিন গঠন আরও জটিল হয়ে উঠবে।

মায়োসিন

পেশী টিস্যুর প্রধান প্রোটিন হল মায়োসিন। এটি সমস্ত পেশী টিস্যু প্রোটিনের প্রায় অর্ধেক তৈরি করে এবং এটি সমস্ত স্তন্যপায়ী প্রাণী, পাখি এবং মাছের পেশীতে পাওয়া যায়। পুষ্টিগুণের দিক থেকে এটি একটি সম্পূর্ণ প্রোটিন। টেবিলে চিত্র 7 বোভাইন মায়োসিনের অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন দেখায়।

মায়োসিনকে সোভিয়েত জৈব রসায়নবিদদের দ্বারা বিশদভাবে অধ্যয়ন করা হয়েছিল, যারা আবিষ্কার করেছিলেন যে এটি শুধুমাত্র পেশী টিস্যুর কাঠামোগত প্রোটিন নয়, অর্থাৎ, কোষ নির্মাণে জড়িত একটি প্রোটিন, তবে একটি এনজাইম - অ্যাডেনোসিন ট্রাইফসফেটেস, যা এটিপি হাইড্রোলাইসিসের প্রতিক্রিয়াকে অনুঘটক করে। এই ক্ষেত্রে, ADP (এডিনোসিন ডিফসফরিক অ্যাসিড) এবং ফসফরিক অ্যাসিড তৈরি হয় এবং প্রচুর পরিমাণে শক্তি নির্গত হয়, যা পেশীর কাজে ব্যবহৃত হয়।
মায়োসিন বিশুদ্ধ স্ফটিক আকারে প্রাপ্ত হয়েছিল। এর আণবিক ওজন খুব বড়, আনুমানিক 1.5 মিলিয়ন। ক্রিস্টালাইন মায়োসিন, লবণের সম্পূর্ণ অনুপস্থিতিতে, পানিতে পুরোপুরি দ্রবণীয়। তবে জলে যে কোনও লবণের একটি নগণ্য পরিমাণ যোগ করা যথেষ্ট, উদাহরণস্বরূপ সোডিয়াম ক্লোরাইড, এবং এটি সম্পূর্ণরূপে দ্রবীভূত করার ক্ষমতা হারায় এবং দ্রবীভূত হয় প্রায় 1% সোডিয়াম ক্লোরাইড ঘনত্বে। যাইহোক, লবণের ক্ষেত্রে, উদাহরণস্বরূপ অ্যামোনিয়াম সালফেট, মায়োসিন একটি সাধারণ গ্লোবুলিনের মতো আচরণ করে।
যখন মাংসের প্রোটিন পানি দিয়ে বের করা হয়, তখন মায়োসিন দ্রবণে যায় না। লবণাক্ত দ্রবণ দিয়ে মাংস প্রক্রিয়াকরণের সময়, এটি লবণের নির্যাসে পাওয়া যায়। যখন মায়োসিনের লবণাক্ত দ্রবণ পানিতে মিশ্রিত করা হয়, তখন লবণের ঘনত্ব কমে যায় এবং মায়োসিন বর্ষণ হতে শুরু করে। সোডিয়াম ক্লোরাইড এবং ম্যাগনেসিয়াম সালফেট দিয়ে সম্পূর্ণরূপে পরিপূর্ণ হলে মায়োসিন লবণাক্ত হয়ে যায় (সল্টিং আউট স্ফটিক লবণ দিয়ে করা হয়, অন্যথায় সম্পূর্ণ স্যাচুরেশন অর্জন করা অসম্ভব)।
মায়োসিনের আইসোইলেক্ট্রিক বিন্দুর pH 5.4-5.5।
কমপ্লেক্স গঠনের জন্য মায়োসিনের বিভিন্ন পদার্থ, প্রাথমিকভাবে প্রোটিনগুলির সাথে বিশেষ বন্ধনে প্রবেশ করার বৈশিষ্ট্য রয়েছে। পেশী কার্যকলাপে একটি বিশেষ ভূমিকা মায়োসিন এবং অ্যাক্টিন - অ্যাক্টোমায়োসিনের কমপ্লেক্স দ্বারা অভিনয় করা হয়।

অ্যাক্টিন এবং অ্যাক্টোমায়োসিন

অ্যাক্টিন প্রোটিন দুটি আকারে বিদ্যমান থাকতে পারে: ফাইব্রিলার এবং গ্লোবুলার। বিশ্রামের পেশীতে, অ্যাক্টিন ফাইব্রিলার আকারে থাকে; পেশী সংকোচনের সাথে এটি গোলাকার হয়ে যায়। এডিনোসিন ট্রাইফসফোরিক অ্যাসিড এবং লবণ এই রূপান্তরের ক্ষেত্রে অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ।
পেশী টিস্যুতে 12-15% অ্যাক্টিন থাকে। এটি লবণাক্ত দ্রবণের সাথে দীর্ঘায়িত নিষ্কাশনের সময় দ্রবণে যায়; স্বল্পমেয়াদী নিষ্কাশনের সাথে এটি স্ট্রোমাতে থাকে। অ্যাক্টিনের আণবিক ওজন প্রায় 75,000।
যখন অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের দ্রবণগুলি মিশ্রিত হয়, তখন অ্যাক্টোমায়োসিন নামক একটি কমপ্লেক্স তৈরি হয়, যা থেকে প্রধানত মায়োফাইব্রিল তৈরি হয়। এই কমপ্লেক্সটি উচ্চ সান্দ্রতা দ্বারা চিহ্নিত করা হয় এবং অ্যাডেনোসিন ট্রাইফসফেটের উপস্থিতিতে পটাসিয়াম এবং ম্যাগনেসিয়াম আয়ন (0.05 m KCl > এবং 0.001 m MgCl2) এর নির্দিষ্ট ঘনত্বে তীব্রভাবে সংকোচন করতে সক্ষম। উচ্চতর লবণের ঘনত্বে (0.6 মি কেসিএল), যখন এটিপি যোগ করা হয় তখন অ্যাক্টোমায়োসিন অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনে ভেঙে যায়। দ্রবণের সান্দ্রতা লক্ষণীয়ভাবে হ্রাস পায়।
সেজেন্ট-জর্জিয়ার মতে, ATP-এর প্রভাবে অ্যাক্টোমায়োসিনের সংকোচন জীবন্ত পেশীগুলির সংকোচনের অন্তর্নিহিত।
অ্যাক্টোমায়োসিন, একটি প্রকৃত গ্লোবুলিনের মতো, পানিতে অদ্রবণীয়। যখন মাংস লবণাক্ত দ্রবণ দিয়ে প্রক্রিয়াজাত করা হয়, তখন নিষ্কাশনের সময়কালের উপর নির্ভর করে একটি অনিশ্চিত অ্যাক্টিন সামগ্রী সহ অ্যাক্টোমায়োসিন দ্রবণে প্রবেশ করে।

গ্লোবুলিন এক্স

পেশী টিস্যুতে মোট প্রোটিনের প্রায় 20% গ্লোবুলিন এক্স থাকে। এটি একটি সাধারণ গ্লোবুলিন, অর্থাৎ এটি পানিতে দ্রবীভূত হয় না, তবে গড় ঘনত্বের লবণাক্ত দ্রবণে দ্রবীভূত হয়; অ্যামোনিয়াম সালফেট (1 ভলিউম প্রোটিন দ্রবণ এবং 1 ভলিউম স্যাচুরেটেড অ্যামোনিয়াম সালফেট দ্রবণ) সহ অর্ধ স্যাচুরেশনে দ্রবণ থেকে প্রস্রাব করে, পূর্ণ সম্পৃক্ততায় সোডিয়াম ক্লোরাইড।

মিওজেন

পেশী টিস্যুতে মোট প্রোটিনের প্রায় 20% মায়োজেন থাকে। এটিকে সাধারণ অ্যালবুমিন বা গ্লোবুলিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা যায় না, যেহেতু এটি পানিতে দ্রবীভূত হয়, স্যাচুরেশনের (ক্রিস্টালাইন লবণ) সাথে পর্যাপ্ত পরিমাণে সোডিয়াম ক্লোরাইড এবং ম্যাগনেসিয়াম সালফেট দিয়ে লবণাক্ত করা হয় না, একই সময়ে এটি 2/3 এ অ্যামোনিয়াম সালফেটের সাথে ক্ষয়প্রাপ্ত হয়। সম্পৃক্তি (1 ভলিউম প্রোটিন দ্রবণ এবং 2 ভলিউম অ্যামোনিয়াম সালফেটের স্যাচুরেটেড দ্রবণ)। এই প্রোটিন স্ফটিক আকারে প্রাপ্ত হয়েছিল। মায়োজেনের আণবিক ওজন 150,000।
V. A. Engelhardt মায়োজেনে পেশী টিস্যুর গ্লাইকোলাইসিস প্রক্রিয়ায় ঘটে যাওয়া সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ প্রতিক্রিয়াগুলির মধ্যে একটিকে অনুঘটক করার ক্ষমতা আবিষ্কার করেছিলেন। এই আবিষ্কারটি প্রথম দেখায় যে কাঠামোগত প্রোটিন, অর্থাৎ, টিস্যু নির্মাণে জড়িত প্রোটিন, এনজাইমেটিক কার্যকলাপ থাকতে পারে।

মায়োঅ্যালবুমিন

পেশী টিস্যুতে মোট প্রোটিনের প্রায় 1-2% মায়োঅ্যালবুমিন থাকে। এটি একটি সাধারণ অ্যালবুমিন, অর্থাৎ এটি পানিতে দ্রবীভূত হয়, স্যাচুরেশনের সময় সোডিয়াম ক্লোরাইড দ্বারা প্ররোচিত হয় না, তবে অ্যামোনিয়াম সালফেট দ্বারা ক্ষয়প্রাপ্ত হয়।

মায়োগ্লোবিন

মায়োগ্লোবিন হল একটি জটিল ক্রোমোপ্রোটিন প্রোটিন যার আণবিক ওজন 16,900। হাইড্রোলাইসিসের সময়, এটি গ্লোবিন প্রোটিন এবং নন-প্রোটিন হিম গ্রুপে ভেঙ্গে যায়। মায়োগ্লোবিনের রঙ পেশী লাল; এটি তার প্রোটিন অংশ হিমোগ্লোবিন থেকে পৃথক; তাদের কৃত্রিম গ্রুপ একই।
অক্সিডেশনের সময়, হিম হেমাটিনে পরিণত হয় এবং হাইড্রোক্লোরিক অ্যাসিডের উপস্থিতিতে - হেমিনে পরিণত হয়। হেমিনের বিষয়বস্তু পেশী টিস্যুতে মায়োগ্লোবিনের পরিমাণ বিচার করতে ব্যবহার করা যেতে পারে।
গবাদি পশুর পেশীতে হেমিনের পরিমাণ প্রতি 100 গ্রাম টিস্যুতে 42 থেকে 60 মিলিগ্রাম পর্যন্ত। শূকরের পেশীগুলিতে এটি অনেক কম - প্রতি 100 গ্রাম টিস্যুতে 22 থেকে 42 মিলিগ্রাম পর্যন্ত, তাই সেগুলি কম রঙিন হয়।
মায়োগ্লোবিন, রক্তের রঙ্গকগুলির মতো, একটি বৈশিষ্ট্যযুক্ত শোষণ বর্ণালী রয়েছে।
রঙিন পদার্থের শোষণ বর্ণালী পাওয়ার নীতি, বিশেষ করে মাংস এবং রক্তের রঙ্গক, এই দ্রবণ দ্বারা একটি রঙ্গক দ্রবণের মধ্য দিয়ে যাওয়া আলোক শক্তি শোষিত হয়। এই ক্ষেত্রে, আলোর তথাকথিত শোষণ (শোষণ) ঘটে, যা একটি বর্ণালী যন্ত্রের সাহায্যে সনাক্ত করা যায়।
পেশী টিস্যু এবং রক্তের রঙ্গকগুলির জন্য বৈশিষ্ট্যযুক্ত শোষণ ব্যান্ডগুলি 400 থেকে 700 মিমি পর্যন্ত। এই ব্যবধানে, তরঙ্গগুলি আমাদের চোখ দ্বারা অনুভূত হয় এবং আমরা একটি নির্দিষ্ট তরঙ্গদৈর্ঘ্যের আলোর শোষণের ফলে একটি বর্ণালী স্কোপ ব্যবহার করে বর্ণালীতে অন্ধকার ব্যান্ডগুলি দেখতে পারি।

রঙিন পদার্থ দ্বারা আলোর শোষণ একটি বর্ণালী ফোটোমিটার ব্যবহার করে পরিমাপ করা যেতে পারে। প্রাপ্ত ফলাফল সাধারণত গ্রাফিকভাবে প্রকাশ করা হয়। এই ক্ষেত্রে, আলোর তরঙ্গদৈর্ঘ্য অ্যাবসিসা অক্ষ বরাবর প্লট করা হয় এবং দ্রবণের মধ্য দিয়ে যাওয়া আলোর শতাংশ অর্ডিনেট অক্ষ বরাবর প্লট করা হয়। কম আলো পাস, এটি আরো রঙিন পদার্থ দ্বারা শোষিত হয়েছে. দ্রবণ দ্বারা আলোর মোট সংক্রমণ 100% হিসাবে নেওয়া হয়।
চিত্রে। চিত্র 10 অক্সিমিয়োগ্লোবিনের দ্রবণ দ্বারা আলোর শোষণ (শোষণ) দেখায়; এটি দেখায় যে বর্ণালীর দৃশ্যমান অঞ্চলে অক্সিমিয়োগ্লোবিনের দুটি উচ্চারিত বৈশিষ্ট্যযুক্ত শোষণ ব্যান্ড রয়েছে, অর্থাৎ, দুটি অঞ্চল যেখানে এটি সর্বনিম্ন আলো প্রেরণ করে এবং তাই সর্বাধিক আলো শোষণ করে। এই বিভাগগুলির সর্বাধিক দুটি তরঙ্গদৈর্ঘ্য রয়েছে; λ 585 mmk এবং λ 545 mmk,
চিত্রে। চিত্র 11 তুলনা করার জন্য অক্সিহেমোগ্লোবিনের একটি বর্ণালী ফোটোমেট্রিক বক্ররেখা দেখায়।
রক্তের হিমোগ্লোবিনের চেয়ে মায়োগ্লোবিনের অক্সিজেনের সাথে আবদ্ধ হওয়ার ক্ষমতা বেশি। মায়োগ্লোবিনের মাধ্যমে, পেশী টিস্যু অক্সিজেন দিয়ে সরবরাহ করা হয়। কর্মরত পেশীগুলিতে আরও মায়োগ্লোবিন থাকে, যেহেতু তাদের মধ্যে অক্সিডেশন আরও তীব্রভাবে ঘটে। এটি জানা যায় যে পায়ের পেশীগুলি পিছনের পেশীগুলির চেয়ে আরও শক্তিশালী রঙের হয়; কর্মরত ষাঁড়ের পেশীগুলিও অ-কর্মজীবী ​​প্রাণীদের তুলনায় বেশি রঙিন হয়। এটি বিশেষত পাখিদের মধ্যে লক্ষণীয়, যাদের পেক্টোরাল পেশী, কাজ না করার কারণে, প্রায় রঙিন নয়।

কোলাজেন এবং ইলাস্টিন

কোলাজেন এবং ইলাস্টিন হল সংযোগকারী টিস্যু প্রোটিন যা জল এবং লবণাক্ত দ্রবণে অদ্রবণীয়। তারা সারকোলেমা গঠন করে - পেশী ফাইবারের সবচেয়ে পাতলা খাপ।

নিউক্লিওপ্রোটিন

নিউক্লিওপ্রোটিন হল প্রোটিন যা কোষের নিউক্লিয়াস তৈরি করে। তাদের বৈশিষ্ট্য হল দুর্বল ক্ষারগুলির দ্রবণে দ্রবীভূত করার ক্ষমতা। এটি এই সত্য দ্বারা ব্যাখ্যা করা হয়েছে যে তাদের অণুতে একটি কৃত্রিম গোষ্ঠী রয়েছে যার অম্লীয় বৈশিষ্ট্য রয়েছে।

পেশী প্রোটিন বিচ্ছেদ

যখন পেশী টিস্যুকে মাঝারি ঘনত্বের লবণাক্ত দ্রবণ দিয়ে চিকিত্সা করা হয়, তখন এর প্রোটিনগুলিকে স্ট্রোমাল প্রোটিন এবং প্লাজমা প্রোটিনে ভাগ করা যায়। স্ট্রোমা বলতে পেশী টিস্যুর লবণাক্ত-দ্রবণীয় কাঠামোগত ভিত্তিকে বোঝায়, যা প্রধানত সারকোলেমাল প্রোটিন নিয়ে গঠিত (চিত্র দেখুন)।

পেশী টিস্যুতে অন্তঃকোষীয় প্রোটিনের দ্রবণীয়তা পরিবর্তিত হয়। উদাহরণস্বরূপ, অ্যাক্টোমায়োসিন এবং গ্লোবুলিন এক্স জলে অদ্রবণীয় এবং মায়োজেনের তুলনায় অ্যামোনিয়াম সালফেট এবং সোডিয়াম ক্লোরাইডের লবণাক্ত দ্রবণ থেকে আরও সহজে নিঃসৃত হয়। মায়োজেন মায়োঅ্যালবুমিনের মতো পানিতে দ্রবীভূত হয়, তবে এর লবণাক্ত বৈশিষ্ট্যে এর থেকে আলাদা।
নিরপেক্ষ বিক্রিয়ায় লবণের দ্রবণে পেশী টিস্যু প্রোটিনের দ্রবণীয়তা এবং তাদের বৃষ্টিপাত সারণিতে দেওয়া হয়েছে। 8.

মাংসের লবণাক্তকরণ, রান্না এবং অন্যান্য ধরণের প্রযুক্তিগত প্রক্রিয়াকরণের সময়, প্রোটিন পদার্থগুলি হারিয়ে যায়। প্রোটিন ক্ষতির মাত্রা তাদের বিভিন্ন দ্রবণীয়তা এবং পললযোগ্যতার কারণে।
প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যগুলি জেনে, এমন শর্তগুলি নির্বাচন করা সম্ভব যার অধীনে ক্ষতি ন্যূনতম হবে। অতএব, প্রোটিনের এই বৈশিষ্ট্যগুলির অধ্যয়নে বিশেষ মনোযোগ দেওয়া উচিত।

যান্ত্রিক ফাংশন প্রোটিন দ্বারা সঞ্চালিত হয়: হিমোগ্লোবিন, মায়োসিন, কোলাজেন, মেলানিন, নাকি ইনসুলিন??? এবং সেরা উত্তর পেয়েছি

পোলিনা ফিগিনা [গুরু] থেকে উত্তর
1. পলিমার হল একটি উচ্চ-আণবিক যৌগ, একটি বড় আণবিক ওজন (কয়েক হাজার থেকে কয়েক মিলিয়ন পর্যন্ত) সহ একটি পদার্থ, যেখানে রাসায়নিক বন্ধন দ্বারা সংযুক্ত পরমাণুগুলি রৈখিক বা শাখাযুক্ত চেইনগুলির পাশাপাশি স্থানিক ত্রিমাত্রিক কাঠামো তৈরি করে। প্রায়শই এর গঠনে কেউ একটি মনোমারকে আলাদা করতে পারে - একটি পুনরাবৃত্তিমূলক কাঠামোগত খণ্ড যাতে বেশ কয়েকটি পরমাণু অন্তর্ভুক্ত থাকে। পলিমারাইজেশনের মাধ্যমে মনোমার থেকে একটি পলিমার তৈরি হয়। পলিমারের মধ্যে রয়েছে অসংখ্য প্রাকৃতিক যৌগ: প্রোটিন, নিউক্লিক অ্যাসিড, পলিস্যাকারাইড, রাবার এবং অন্যান্য জৈব পদার্থ। বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, ধারণাটি জৈব যৌগকে বোঝায়, তবে অনেক অজৈব পলিমারও রয়েছে। পলিমারাইজেশন বিক্রিয়া, পলিকনডেনসেশন এবং রাসায়নিক রূপান্তরের মাধ্যমে প্রাকৃতিক উত্সের উপাদানগুলির সহজতম যৌগের উপর ভিত্তি করে প্রচুর পরিমাণে পলিমার কৃত্রিমভাবে প্রাপ্ত হয়।
বিশেষ যান্ত্রিক বৈশিষ্ট্য:
স্থিতিস্থাপকতা - তুলনামূলকভাবে ছোট লোড (রাবার) এর অধীনে উচ্চ বিপরীতমুখী বিকৃতি সহ্য করার ক্ষমতা;
গ্লাসী এবং স্ফটিক পলিমারের কম ভঙ্গুরতা (প্লাস্টিক, জৈব কাচ);
একটি নির্দেশিত যান্ত্রিক ক্ষেত্রের (তন্তু এবং ছায়াছবি তৈরিতে ব্যবহৃত) প্রভাবের অধীনে ম্যাক্রোমোলিকিউলসের দিকনির্দেশ করার ক্ষমতা।
পলিমার সমাধানের বৈশিষ্ট্য:
কম পলিমার ঘনত্ব এ উচ্চ সমাধান সান্দ্রতা;
পলিমার দ্রবীভূত হয় ফোলা পর্যায়ের মাধ্যমে।
বিশেষ রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য:
অল্প পরিমাণে বিকারক (রাবারের ভালকানাইজেশন, চামড়ার ট্যানিং ইত্যাদি) এর প্রভাবে এর শারীরিক এবং যান্ত্রিক বৈশিষ্ট্যগুলি নাটকীয়ভাবে পরিবর্তন করার ক্ষমতা।
পলিমারগুলির বিশেষ বৈশিষ্ট্যগুলি কেবল তাদের বৃহৎ আণবিক ওজন দ্বারা নয়, তবে ম্যাক্রোমোলিকুলগুলির একটি চেইন কাঠামো রয়েছে এবং নির্জীব প্রকৃতির জন্য একটি অনন্য বৈশিষ্ট্য রয়েছে - নমনীয়তা দ্বারা ব্যাখ্যা করা হয়।
2. প্রোটিন হল জটিল উচ্চ-আণবিক প্রাকৃতিক যৌগ যা অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে তৈরি। প্রোটিনে 20টি ভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, যার মানে অ্যামিনো অ্যাসিডের বিভিন্ন সংমিশ্রণ সহ প্রোটিনের একটি বিশাল বৈচিত্র্য রয়েছে। আমরা বর্ণমালার 33টি অক্ষর থেকে যেমন অসীম সংখ্যক শব্দ গঠন করতে পারি, তেমনি আমরা 20টি অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে অসীম সংখ্যক প্রোটিন তৈরি করতে পারি। মানবদেহে 100,000 পর্যন্ত প্রোটিন রয়েছে।
প্রোটিনগুলি প্রোটিন (সরল প্রোটিন) এবং প্রোটিড (জটিল প্রোটিন) এ বিভক্ত।
অণুতে অন্তর্ভুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের সংখ্যা ভিন্ন: ইনসুলিন - 51, মায়োগ্লোবিন - 140. তাই মিস্টার প্রোটিন 10,000 থেকে কয়েক মিলিয়ন পর্যন্ত।
শরীরে প্রোটিনের কাজ বিভিন্ন রকম। এগুলি মূলত প্রোটিনের ফর্ম এবং গঠনের জটিলতা এবং বৈচিত্র্যের কারণে। প্রোটিন একটি অপরিবর্তনীয় বিল্ডিং উপাদান। প্রোটিন অণুর সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ কাজগুলির মধ্যে একটি হল প্লাস্টিক। সমস্ত কোষের ঝিল্লিতে একটি প্রোটিন থাকে, যার ভূমিকা বৈচিত্র্যময়। ঝিল্লিতে প্রোটিনের পরিমাণ ভরের অর্ধেকেরও বেশি।
অনেক প্রোটিনের একটি সংকোচনশীল ফাংশন আছে। এগুলি প্রাথমিকভাবে অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন প্রোটিন, যা উচ্চতর জীবের পেশী তন্তুগুলির অংশ। পেশী তন্তু - মায়োফাইব্রিলস - হল দীর্ঘ পাতলা ফিলামেন্ট যা সমান্তরাল পাতলা পেশীর ফিলামেন্টগুলি আন্তঃকোষীয় তরল দ্বারা বেষ্টিত। এতে দ্রবীভূত অ্যাডেনোসিন ট্রাইফসফোরিক অ্যাসিড (এটিপি), সংকোচনের জন্য প্রয়োজনীয়, গ্লাইকোজেন - একটি পুষ্টি, অজৈব লবণ এবং অন্যান্য অনেক পদার্থ, বিশেষত ক্যালসিয়াম।
শরীরে পদার্থ পরিবহনে প্রোটিনের ভূমিকা মহান। বিভিন্ন কার্যকরী গোষ্ঠী এবং একটি জটিল ম্যাক্রোমোলিকুল গঠন থাকার কারণে, প্রোটিনগুলি রক্ত ​​​​প্রবাহের মাধ্যমে অনেক যৌগকে আবদ্ধ করে এবং পরিবহন করে। এটি মূলত হিমোগ্লোবিন, যা ফুসফুস থেকে কোষে অক্সিজেন বহন করে। পেশীগুলিতে, এই ফাংশনটি অন্য পরিবহন প্রোটিন দ্বারা নেওয়া হয় - মায়োগ্লোবিন।
প্রোটিনের আরেকটি কাজ হল স্টোরেজ। স্টোরেজ প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে ফেরিটিন - আয়রন, ওভালবুমিন - ডিম প্রোটিন, কেসিন - দুধের প্রোটিন, জেইন - ভুট্টা বীজ প্রোটিন।
নিয়ন্ত্রক ফাংশন হরমোন প্রোটিন দ্বারা সঞ্চালিত হয়।
হরমোনগুলি জৈবিকভাবে সক্রিয় পদার্থ যা বিপাককে প্রভাবিত করে। অনেক

অবশ্যই, একটি মসৃণ পেশী কোষের প্রধান কাজ হল সংকোচন। সংকোচনশীল প্রোটিন প্রাথমিকভাবে এই ফাংশন বাস্তবায়নের জন্য দায়ী - actin এবং মায়োসিন . অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া বেশ কয়েকটি প্রক্রিয়া দ্বারা নিয়ন্ত্রিত হয়, যা "সংকোচনের নিয়ন্ত্রণ" অধ্যায়ে আলোচনা করা হয়েছে।

অ্যাক্টিন

অ্যাক্টিন প্রোটিন কোষ সাইটোস্কেলটনের একটি গুরুত্বপূর্ণ উপাদান এবং প্রায় সমস্ত প্রাণী এবং উদ্ভিদ কোষে পাওয়া যায়। এটিপি হাইড্রোলাইসিস সক্রিয় করার ক্ষমতার কারণে অ্যাক্টিন এর নাম পেয়েছে। অ্যাক্টিন মায়োফিলামেন্টস - 1 মাইক্রনের বেশি দৈর্ঘ্য, 3-8 এনএম পুরুত্ব এবং ঘন দেহের সাথে সংযুক্ত থাকে। প্রায় 12টি অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট একটি রোজেট প্যাটার্নে মায়োসিন ফিলামেন্টকে ঘিরে থাকে। অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টগুলি গ্লোবুলার সাবুনিটের সমন্বয়ে গঠিত জি-অ্যাক্টিন - অ্যাক্টিন মনোমার (ব্যাস 5.6 এনএম এবং আণবিক ওজন 42,000 ডাল্টন), যা ফাইব্রিলারে পলিমারাইজ করে এফ-অ্যাক্টিন . অ্যাক্টিন এফ-অ্যাক্টিনের হেলালিভাবে পরস্পর সংযুক্ত চেইন দ্বারা গঠিত হয়।

ATP থেকে ADP এবং অজৈব ফসফেটের হাইড্রোলাইসিসের পর অ্যাক্টিনের আন্তঃআণবিক যোগাযোগ তৈরি করার ক্ষমতার কারণে জি-অ্যাক্টিনের গ্লোবুলার সাবুনিটের পলিমারাইজেশন প্রক্রিয়া সম্ভব। অ্যাক্টিন মনোমারগুলি একটি নির্দিষ্ট ক্রমে একটি পলিমারে একত্রিত হয়, অ্যাক্টিন পলিমারাইজেশন সংকোচনের সক্রিয়করণের মাধ্যমে শুরু হয়। অ্যাক্টিন পলিমারাইজেশন এবং ডিপোলিমারাইজেশন প্রক্রিয়া বিশেষ প্রোটিন দ্বারা নিয়ন্ত্রিত হয়। উদাহরণস্বরূপ, একটি বিশেষ প্রোটিন, প্রোফাইলিন রয়েছে, যা গ্লোবুলার অ্যাক্টিনের সাথে একটি কমপ্লেক্স গঠন করে অ্যাক্টিন পলিমারাইজেশনকে প্রতিহত করে। বিশেষ প্রোটিন রয়েছে (উদাহরণস্বরূপ, সাইটোকালাসিন ডি) যা অ্যাক্টিনকে আবদ্ধ করে এবং এটিকে "ক্যাপ" করে, যেমন পলিমারাইজিং অ্যাক্টিনের এক প্রান্তে এক ধরণের ক্যাপ তৈরি করে, যার ফলে পলিমারাইজেশন প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে। এমন প্রোটিন (ল্যাট্রুনকুলিন এ) রয়েছে যা গ্লোবুলার অ্যাক্টিনের পলিমারাইজেশন প্রতিরোধ করে এবং প্রোটিন যা অ্যাক্টিন ফিলামেন্টকে ছোট টুকরো করে "কাটা" করে। বিপরীতভাবে, এমন প্রোটিন রয়েছে যেগুলি "ক্রস-লিঙ্ক" ইতিমধ্যেই অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট তৈরি করেছে, অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট বা বৃহৎ-জাল নমনীয় নেটওয়ার্কগুলির অর্ডারযুক্ত শক্ত বান্ডিল গঠন করেছে (চিত্র 3)। .

মেরুদণ্ডী টিস্যুতে, 6টি অ্যাক্টিন আইসোফর্ম পাওয়া গেছে, যা বিভিন্ন জিনের ডেরিভেটিভ এবং অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম অনুসারে আলাদা। α-আইসোফর্ম ভাস্কুলার মসৃণ পেশী কোষে উপস্থিত থাকে এবং অ্যাক্টিনের γ-আইসোফর্ম গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল ট্র্যাক্টের মসৃণ পেশীগুলিতে উপস্থিত থাকে।

চিত্র 3.ফাইব্রিলার এফ-অ্যাক্টিন (ক)। অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের পলিমারাইজেশন এবং ডিপোলিমারাইজেশন প্রক্রিয়ার স্কিম (বি)। P - অজৈব ফসফেট।

মায়োসিন

বর্তমানে, মায়োসিনের দশটিরও বেশি ভিন্ন আইসোফর্ম আবিষ্কৃত হয়েছে। কঙ্কালের পেশী মায়োসিন সবচেয়ে বিস্তারিতভাবে অধ্যয়ন করা হয়েছে। মসৃণ পেশী মায়োসিনের নিজস্ব আইসোফর্ম রয়েছে।

মায়োসিন ফিলামেন্ট - এর দৈর্ঘ্য প্রায় 0.5 µm এবং পুরুত্ব 12-15 nm; তারা মায়োসিন মনোমারের বেশ কয়েকটি অণু নিয়ে গঠিত। মসৃণ পেশী মায়োসিন ক্লাস II মায়োসিনের অন্তর্গত, তথাকথিত ক্লাসিক্যাল মায়োসিন, যা দুটি ভারী চেইন নিয়ে গঠিত (200 - 250 kDa এর আণবিক ওজন, 150 এনএম দৈর্ঘ্য এবং 1.52 এনএম পুরুত্ব সহ)। মায়োসিন অণু মেরোমায়োসিন সাবুনিট দ্বারা গঠিত: 1) হালকা মেরোমায়োসিন, যা মায়োসিন ফিলামেন্টের রড বা লেজ গঠন করে; এবং 2) ভারী মেরোমায়োসিন, S-1 খণ্ড নিয়ে গঠিত, যা মাথা তৈরি করে এবং S-2 খণ্ড (কবজা অঞ্চল), যা মায়োসিন ফিলামেন্টের রডের সংলগ্ন এবং S-1 খণ্ডটিকে আলোর সাথে সংযুক্ত করে meromyosin subunit (চিত্র 4)। সুশৃঙ্খলভাবে একে অপরের সাথে মিথস্ক্রিয়া করার মনোমার লেজের প্রবণতা ফিলামেন্ট গঠনের অন্তর্নিহিত। মায়োসিনের মাথায় দুটি হালকা চেইন রয়েছে - নিয়ন্ত্রক এবং প্রধান, যার আণবিক ওজন 18 - 28 কেডিএ, যা অ্যাক্টিনের সাথে মায়োসিনের মিথস্ক্রিয়ায় জড়িত। এটি অনুমান করা হয় যে Ca 2+ আয়নের অনুপস্থিতিতে, হালকা চেইনগুলি মায়োসিন ভারী চেইনের কব্জা অঞ্চলের চারপাশে আবৃত থাকে, যা এর গতিশীলতা উল্লেখযোগ্যভাবে সীমিত করে। এই অবস্থায়, মায়োসিনের মাথাটি অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের তুলনায় নড়াচড়া করতে অক্ষম। Ca 2+ আয়নগুলির উপস্থিতিতে, মাথার অঞ্চলে গতিশীলতা তীব্রভাবে বৃদ্ধি পায় এবং ATP হাইড্রোলাইসিসের পরে, মায়োসিন মাথাটি অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে চলতে পারে।

চিত্র 4.মায়োসিন ম্যাক্রোমোলিকুলের গঠন (টেক্সটে ব্যাখ্যা)।

একটি মসৃণ পেশী কোষে মায়োসিন ফিলামেন্টগুলি সর্বদা একটি মাইক্রোস্কোপের নীচে সনাক্ত করা যায় না, তাই মসৃণ পেশীর প্রতিটি সংকোচনের সাথে এগুলি গঠিত এবং বিপরীতভাবে বিচ্ছিন্ন হয় বলে বিশ্বাস করা হয়। মসৃণ পেশী মায়োসিন কঙ্কালের মায়োসিন থেকে উল্লেখযোগ্যভাবে আলাদা যে এটিপির শারীরবৃত্তীয় ঘনত্বের উপস্থিতিতে এটি তথাকথিত ভাঁজ (10S) গঠনে রয়েছে। এই গঠনে, মায়োসিন মনোমারের একটি অংশ লেজের শেষ থেকে প্রায় 1/3 পথ ঘাড় অঞ্চলের সাথে যোগাযোগ করে)। এই ক্ষেত্রে, মসৃণ পেশী মায়োসিনের আন্তঃআণবিক মিথস্ক্রিয়া আন্তঃআণবিকগুলির উপর প্রাধান্য পায়, লেজের সংযোগ ঘটে না এবং ভারসাম্য মনোমেরিক মায়োসিনের দিকে স্থানান্তরিত হয়। মায়োসিন অণুগুলি একটি উন্মোচিত (6S) গঠনে পলিমারাইজেশন বিক্রিয়ায় প্রবেশ করে (চিত্র 5)। মসৃণ পেশী মায়োসিন ফিলামেন্টে পলিমারাইজ করে যখন এর হালকা চেইনটি একটি বিশেষ এনজাইম, মায়োসিন লাইট চেইন কিনেস দ্বারা ফসফোরাইলেড হয় বা যখন এটি কেআরপি (কাইনেজ-সম্পর্কিত প্রোটিন) প্রোটিনের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে।

ভালভাবে অধ্যয়ন করা কঙ্কালের পেশী মায়োসিন ফিলামেন্টগুলি বাইপোলার ডাম্বেল-আকৃতির ফিলামেন্টগুলিতে একত্রিত হয়, যেখানে মায়োসিন মাথাগুলি উভয় পাশে ফিলামেন্ট অক্ষের চারপাশে রশ্মিভাবে অবস্থিত, যখন অণুর কেন্দ্রীয় অংশে মাথা থাকে না। কঙ্কালের থেকে ভিন্ন, মসৃণ পেশী মায়োসিন ফিলামেন্টের পার্শ্বীয় মেরুত্ব থাকে, যেমন মায়োসিন অণুর মাথাগুলি ফিলামেন্টের উভয় পাশে একই সমতলে তার সমগ্র দৈর্ঘ্য বরাবর অবস্থিত এবং বিপরীত স্থিতিবিন্যাস রয়েছে (চিত্র 5)।

ফিলামেন্ট থেকে ডাইমারের বিচ্ছিন্নতার হার সরাসরি এর দৈর্ঘ্যের সমানুপাতিক, তাই কঙ্কালের পেশীতে বাইপোলার মায়োসিন ফিলামেন্টের বৃদ্ধি স্ব-সীমাবদ্ধ। এই প্রভাবটি মসৃণ পেশী মায়োসিন ফিলামেন্টগুলিতে পরিলক্ষিত হয় না (যার পার্শ্বীয় মেরুত্ব রয়েছে) এবং তাই তারা নতুন মায়োসিন অণুর সমতুল্য সংযোজনের কারণে একটি বিস্তৃত পরিসরে তাদের দৈর্ঘ্য পরিবর্তন করতে পারে, যা দীর্ঘ দূরত্বে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের চলাচলের অনুমতি দেয়। সম্ভবত, মসৃণ পেশী মায়োসিন ফিলামেন্টের অনুরূপ সংগঠন মসৃণ পেশীগুলির উল্লেখযোগ্য সংক্ষিপ্তকরণের ক্ষমতাকে অন্তর্নিহিত করে।

চিত্র.5।মসৃণ পেশী মায়োসিন ফিলামেন্টের মডেল। A – ভাঁজ করা কনফর্মেশন, B – unfolded conformation, C – পলিমারাইজড মসৃণ পেশী মায়োসিন, D – পলিমারাইজড কঙ্কাল পেশী মায়োসিন।

মসৃণ পেশী কোষগুলিতে প্রোটিন ট্রপোনিনের অভাব হয়; পরিবর্তে, একটি কাঠামোগতভাবে অনুরূপ প্রোটিন সারকোপ্লাজমে উপস্থিত থাকে ক্যালমোডুলিন . Ca 2+ নির্দিষ্ট Ca 2+ বাইন্ডিং প্রোটিনগুলির সাথে মিথস্ক্রিয়া করে এর বেশিরভাগ শারীরবৃত্তীয় ফাংশন উপলব্ধি করে, যা Ca 2+ সেন্সিং এবং নিয়ন্ত্রক কার্য উভয়ই সম্পাদন করে। মসৃণ পেশী কোষে এই প্রোটিন হল ক্যালমোডুলিন। সংক্ষেপে, ক্যালমোডুলিন কোষের সমস্ত Ca 2+-নির্ভর প্রক্রিয়ার সাথে জড়িত। কোষে ক্যালমোডুলিনের মোট আন্তঃকোষীয় ঘনত্ব তার আন্তঃকোষীয় লক্ষ্যগুলির মোট ঘনত্বের তুলনায় উল্লেখযোগ্যভাবে কম, যা এটিকে এক ধরনের সীমিত নিয়ন্ত্রক ফ্যাক্টর হতে দেয়। মায়োসিন লাইট চেইন কিনেস সক্রিয়করণ এবং সংকোচনের সূচনার জন্য Ca 2+ /calmodulin কমপ্লেক্স প্রয়োজন। অন্যদিকে, Ca 2+ /ক্যালমোডুলিন-নির্ভর প্রোটিন ফসফেটেস মায়োসিন লাইট চেইনের ডিফসফোরিলেশন শুরু করে, যা শিথিলতার দিকে পরিচালিত করে। মসৃণ পেশী কোষে উপস্থিত Ca 2+ /ক্যালমোডুলিন-নির্ভর প্রোটিন কিনেস II, অনেক Ca 2+-নির্ভর আন্তঃকোষীয় সংকেত পথের মধ্যস্থতাকারী।

ফাংশন ট্রপোমায়োসিনএকটি মসৃণ পেশী কোষে ট্রপোনিনের অনুপস্থিতিতে সম্পূর্ণরূপে স্পষ্ট নয়, তবে, ক্রস-ব্রিজ গঠনের চক্র নিয়ন্ত্রণে এবং অ্যাক্টোমায়োসিনের এটিপিস কার্যকলাপকে বাধা দেওয়ার প্রক্রিয়াতে ট্রপোমায়োসিনের অংশগ্রহণের পরীক্ষামূলক প্রমাণ রয়েছে। ক্যাল্ডেসমন দ্বারা

এইভাবে, যদি আমরা একটি মসৃণ পেশী কোষের সংকোচনযন্ত্রকে কঙ্কালের পেশীর সাথে তুলনা করি, তবে এটি লক্ষ করা যেতে পারে যে স্বতন্ত্র কাঠামোগত বৈশিষ্ট্যগুলি হল: 1) সারকোমেরের অনুপস্থিতি; 2) বিশ্রামের অবস্থায় অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টের অপর্যাপ্ত অনুপাত: উল্লেখযোগ্যভাবে আরও বেশি অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট রয়েছে; 3) অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলি কঙ্কালের পেশীগুলির চেয়ে দীর্ঘ; 4) Z-লাইনের একটি এনালগ হল ঘন শরীর এবং ঘন ফলক; 5) ট্রপোনিন সি এর একটি অ্যানালগ একটি প্রোটিন ক্যালমোডুলিন; 6) টি-টিউবুলের একটি অ্যানালগ - caveolae; 7) মসৃণ পেশী কোষে সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম কঙ্কাল কোষের তুলনায় কম বিকশিত হয়।

খেলাধুলার বায়োকেমিস্ট্রি

পেশী ফাইবারের গঠন এবং কার্যকারিতা

পেশী টিস্যু 3 প্রকার:

স্ট্রিয়েটেড কঙ্কাল;

স্ট্রাইটেড হার্ট;

মসৃণ।

পেশী টিস্যুর কাজ।

স্ট্রিয়েটেড কঙ্কাল টিস্যু - শরীরের মোট ওজনের প্রায় 40% তৈরি করে।

এর কার্যাবলী:

গতিশীল

স্থির

রিসেপ্টর (উদাহরণস্বরূপ, টেন্ডনে প্রোপ্রিওসেপ্টর - ইন্ট্রাফুসাল পেশী ফাইবার (ফুসিফর্ম));

জমা করা - জল, খনিজ, অক্সিজেন, গ্লাইকোজেন, ফসফেট;

তাপ নিয়ন্ত্রণ;

মানসিক প্রতিক্রিয়া।

স্ট্রিয়েটেড কার্ডিয়াক পেশী টিস্যু।

প্রধান কাজ হল ইনজেকশন।

মসৃণ পেশী - ফাঁপা অঙ্গ এবং রক্তনালীগুলির প্রাচীর গঠন করে।

এর কাজগুলি: - ফাঁপা অঙ্গগুলিতে চাপ বজায় রাখে; - রক্তচাপ বজায় রাখে;

গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল ট্র্যাক্ট এবং ureters মাধ্যমে বিষয়বস্তু চলাচল নিশ্চিত করে।

পেশী টিস্যুর রাসায়নিক গঠন

পেশী টিস্যুর রাসায়নিক গঠন খুবই জটিল এবং বিভিন্ন কারণের প্রভাবে পরিবর্তিত হয়। ভালভাবে প্রস্তুত পেশী টিস্যুর গড় রাসায়নিক গঠন হল: জল - টিস্যু ভরের 70-75%; প্রোটিন - 18-22%; লিপিড - 0.5-3.5%; নাইট্রোজেনাস নিষ্কাশন - 1.0-1.7%; নাইট্রোজেন-মুক্ত নিষ্কাশন - 0.7-1.4%; খনিজ - 1.0-1.5%।

পেশী টিস্যুর শুষ্ক অবশিষ্টাংশের প্রায় 80% প্রোটিন নিয়ে গঠিত, যার বৈশিষ্ট্যগুলি মূলত এই টিস্যুর বৈশিষ্ট্যগুলি নির্ধারণ করে।

MYOFIBRILS - পেশী ফাইবারের সংকোচন উপাদান। মায়োফাইব্রিলের সূক্ষ্ম গঠন

মায়োফাইব্রিল হল পাতলা তন্তু (তাদের ব্যাস 1-2 মাইক্রন, দৈর্ঘ্য 2-2.5 মাইক্রন), এতে 2 ধরনের সংকোচনশীল প্রোটিন (প্রোটোফাইব্রিল): অ্যাক্টিনের পাতলা ফিলামেন্ট এবং মায়োসিনের দ্বিগুণ পুরু ফিলামেন্ট। এগুলি এমনভাবে সাজানো হয়েছে যে মায়োসিন ফিলামেন্টের চারপাশে 6টি অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট এবং প্রতিটি অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের চারপাশে 3টি মায়োসিন ফিলামেন্ট রয়েছে। মায়োফাইব্রিলগুলি জেড-ঝিল্লি দ্বারা পৃথক বিভাগে বিভক্ত হয় - সারকোমেরেস, যার মাঝের অংশে প্রধানত মায়োসিন ফিলামেন্ট থাকে, অ্যাকটিন ফিলামেন্টগুলি সারকোমেরের পাশে জেড-মেমব্রেনের সাথে সংযুক্ত থাকে। (অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের আলোর প্রতিসরণ করার বিভিন্ন ক্ষমতা যখন এটি বিশ্রামে থাকে তখন একটি হালকা মাইক্রোস্কোপে পেশীকে একটি স্ট্রেটেড চেহারা দেয়।)

অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলি মায়োফাইব্রিলের শুষ্ক ওজনের প্রায় 20% তৈরি করে। অ্যাক্টিন প্রোটিনের দুটি রূপ নিয়ে গঠিত: 1) গ্লোবুলার ফর্ম - গোলাকার অণুর আকারে এবং 2) রড-আকৃতির ট্রোনোমায়োসিন অণু, একটি দীর্ঘ শৃঙ্খলে ডবল-স্ট্র্যান্ড হেলিসের আকারে পেঁচানো। এই ডাবল অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে, প্রতিটি টার্নে 14 টি অণু গ্লোবুলার অ্যাক্টিন (উভয় পাশে 7 অণু), পুঁতির স্ট্রিংয়ের মতো, সেইসাথে Ca2+ বাইন্ডিং সাইট রয়েছে। এই কেন্দ্রগুলিতে একটি বিশেষ প্রোটিন (ট্রপোনিন) থাকে যা অ্যাক্টিন-মায়োসিন বন্ড গঠনে জড়িত।

মায়োসিন সমান্তরাল প্রোটিন ফিলামেন্ট দ্বারা গঠিত (এই অংশটি তথাকথিত হালকা মেরোমায়োসিন)। উভয় প্রান্তে ঘনযুক্ত ঘাড় রয়েছে - মাথা (এই অংশটি ভারী মেরোমায়োসিন), যার কারণে মায়োসিন এবং অ্যাক্টিনের মধ্যে ক্রস ব্রিজ তৈরি হয়।

ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য এবং সংকোচনশীল প্রোটিনের কাঠামোগত সংগঠন (মায়োসিন এবং অ্যাক্টিন)। ট্রপোমায়োসিন এবং ট্রপোনিন।

মায়োফাইব্রিলার প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে সংকোচনযোগ্য প্রোটিন মায়োসিন, অ্যাক্টিন এবং অ্যাক্টোমায়োসিন, সেইসাথে নিয়ন্ত্রক প্রোটিন ট্রপোমায়োসিন, ট্রপোনিন এবং আলফা এবং বিটা অ্যাক্টিন। মায়োফাইব্রিলার প্রোটিন পেশী সংকোচনশীল ফাংশন প্রদান করে।

মায়োসিন হল প্রধান পেশী সংকোচনশীল প্রোটিনগুলির মধ্যে একটি, যা মোট পেশী প্রোটিনের প্রায় 55% তৈরি করে। এটি মায়োফাইব্রিলের পুরু থ্রেড (ফিলামেন্ট) নিয়ে গঠিত। এই প্রোটিনের আণবিক ওজন প্রায় 470,000। মায়োসিন অণুর একটি দীর্ঘ ফাইব্রিলার অংশ এবং গ্লোবুলার কাঠামো (মাথা) রয়েছে। মায়োসিন অণুর ফাইব্রিলার অংশের একটি ডাবল-হেলিক্স গঠন রয়েছে। অণুটি ছয়টি সাবুনিট নিয়ে গঠিত: দুটি ভারী পলিপেপটাইড চেইন (আণবিক ওজন 200,000) এবং চারটি হালকা চেইন (আণবিক ওজন 1500-2700), গ্লোবুলার অংশে অবস্থিত। মায়োসিন অণুর ফাইব্রিলার অংশের প্রধান কাজ হল মায়োসিন ফিলামেন্ট বা পুরু প্রোটোফাইব্রিলগুলির সুশৃঙ্খল বান্ডিল গঠন করার ক্ষমতা। ATPase এর সক্রিয় কেন্দ্র এবং অ্যাক্টিন-বাইন্ডিং সেন্টার মায়োসিন অণুর মাথায় অবস্থিত, তাই তারা ATP হাইড্রোলাইসিস এবং অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে মিথস্ক্রিয়া নিশ্চিত করে।

অ্যাক্টিন হল দ্বিতীয় সংকোচনশীল পেশী প্রোটিন যা পাতলা ফিলামেন্টের ভিত্তি তৈরি করে। এর দুটি রূপ পরিচিত: গ্লোবুলার জি-অ্যাক্টিন এবং ফাইব্রিলার এফ-অ্যাক্টিন। গ্লোবুলার অ্যাক্টিন হল একটি গোলাকার প্রোটিন যার আণবিক ওজন 42,000। এটি পেশী প্রোটিনের মোট ভরের প্রায় 25%। ম্যাগনেসিয়াম ক্যাটেশনের উপস্থিতিতে, অ্যাক্টিন এফ-অ্যাক্টিন নামে একটি হেলিক্সের আকারে একটি অদ্রবণীয় ফিলামেন্ট গঠনের জন্য ননকোভ্যালেন্ট পলিমারাইজেশনের মধ্য দিয়ে যায়। উভয় ধরনের অ্যাক্টিনের এনজাইমেটিক কার্যকলাপ নেই। প্রতিটি জি-অ্যাক্টিন অণু একটি ক্যালসিয়াম আয়নকে আবদ্ধ করতে সক্ষম, যা সংকোচন শুরু করার ক্ষেত্রে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। উপরন্তু, জি-অ্যাক্টিন অণু ATP বা ADP-এর একটি অণুকে শক্তভাবে আবদ্ধ করে। জি-অ্যাক্টিন দ্বারা এটিপির বাঁধাই সাধারণত এফ-অ্যাক্টিন গঠনের সাথে এর পলিমারাইজেশন এবং এটিপি থেকে এডিপি এবং ফসফেটের যুগপত বিভাজন দ্বারা অনুষঙ্গী হয়। ADP ফাইব্রিলার অ্যাক্টিনের সাথে আবদ্ধ থাকে।

ট্রপোমায়োসিন হল অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের একটি কাঠামোগত প্রোটিন, যা একটি স্ট্র্যান্ড আকারে একটি দীর্ঘায়িত অণু। এর দুটি পলিপেপটাইড চেইন অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের চারপাশে মোড়ানো বলে মনে হচ্ছে। প্রতিটি ট্রপোমায়োসিন অণুর শেষে ট্রপোনিন সিস্টেমের প্রোটিন থাকে, যার উপস্থিতি স্ট্রাইটেড পেশীগুলির বৈশিষ্ট্য।

ট্রোপোনিন একটি অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট নিয়ন্ত্রক প্রোটিন। এটি তিনটি সাবইউনিট নিয়ে গঠিত: TnT, Tnl এবং TnS। ট্রোপোনিন টি (টিএনটি) এই প্রোটিনগুলিকে ট্রপোমায়োসিনের সাথে আবদ্ধ করার মধ্যস্থতা করে। ট্রোপোনিন I (Tnl) মায়োসিনের সাথে অ্যাক্টিনের মিথস্ক্রিয়াকে বাধা দেয় (নিরোধ করে)। ট্রোপোনিন সি (TnC) হল একটি ক্যালসিয়াম-বাইন্ডিং প্রোটিন যার গঠন এবং কার্যকারিতা ব্যাপকভাবে ঘটতে থাকা প্রাকৃতিকভাবে প্রাপ্ত প্রোটিন ক্যালমোডুলিনের মতো। ট্রপোনিন সি, ক্যালমোডুলিনের মতো, প্রতি প্রোটিন অণুতে চারটি ক্যালসিয়াম আয়ন আবদ্ধ করে এবং এর আণবিক ওজন 17,000। ক্যালসিয়ামের উপস্থিতিতে, ট্রপোনিন সি-এর রূপান্তর পরিবর্তিত হয়, যা অ্যাক্টিনের সাথে সম্পর্কিত Tn-এর অবস্থানের পরিবর্তন ঘটায়, ফলে অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া কেন্দ্রের উদ্বোধনে।

এইভাবে, স্ট্রেটেড পেশী মায়োফাইব্রিলের পাতলা ফিলামেন্টে এফ-অ্যাক্টিন, ট্রপোমায়োসিন এবং তিনটি ট্রপোনিন উপাদান থাকে। এই প্রোটিনগুলি ছাড়াও, প্রোটিন অ্যাক্টিন পেশী সংকোচনের সাথে জড়িত। এটি জেড-লাইন জোনে পাওয়া যায়, যেখানে মায়োফাইব্রিলের পাতলা ফিলামেন্টের এফ-অ্যাক্টিন অণুর প্রান্ত সংযুক্ত থাকে।

সিলিয়া এবং ফ্ল্যাজেলা

সিলিয়া এবং ফ্ল্যাজেলা -বিশেষ গুরুত্বের অর্গানেলগুলি, চলাচলের প্রক্রিয়াগুলির সাথে জড়িত, সাইটোপ্লাজমের বৃদ্ধি, যার ভিত্তি হল অক্ষীয় থ্রেড বা অ্যাক্সোনেম (গ্রীক অক্ষ থেকে - অক্ষ এবং নেমা - থ্রেড) নামে পরিচিত মাইক্রোটিউবুলসের একটি কার্ড। সিলিয়ার দৈর্ঘ্য 2-10 মাইক্রন এবং একটি সিলিয়েটেড কোষের পৃষ্ঠে তাদের সংখ্যা কয়েকশতে পৌঁছাতে পারে। একমাত্র মানব কোষের একটি ফ্ল্যাজেলাম রয়েছে - শুক্রাণু - 50-70 মাইক্রনের একটি মাত্র লম্বা ফ্ল্যাজেলাম রয়েছে। অ্যাক্সোনিম একটি কেন্দ্রীয়ভাবে অবস্থিত জোড়া দ্বারা 9টি পেরিফেরাল জোড়া মাইক্রোটিউবিউল দ্বারা গঠিত হয়; এই ধরনের একটি গঠন সূত্র (9 x 2) + 2 (চিত্র 3-16) দ্বারা বর্ণনা করা হয়েছে। প্রতিটি পেরিফেরাল জোড়ার মধ্যে, মাইক্রোটিউবুলের আংশিক সংমিশ্রণের কারণে, তাদের মধ্যে একটি (A) সম্পূর্ণ, দ্বিতীয়টি (B) অসম্পূর্ণ (মাইক্রোটিউবুল A এর সাথে 2-3 ডাইমার ভাগ করা)।

মাইক্রোটিউবুলের কেন্দ্রীয় জোড়া একটি কেন্দ্রীয় শেল দ্বারা বেষ্টিত, যেখান থেকে রেডিয়াল ডাবলটগুলি পেরিফেরাল ডাবলটে চলে যায়। পেরিফেরাল ডাবলটগুলি একে অপরের সাথে নেক্সিন ব্রিজ দ্বারা সংযুক্ত থাকে এবং ডাইনিন প্রোটিনের "হ্যান্ডলগুলি" মাইক্রোটিউবুল A থেকে মাইক্রোটিউবুল বি পর্যন্ত প্রসারিত হয়। পার্শ্ববর্তী ডাবলট (চিত্র 3- 16 দেখুন), যার ATPase কার্যকলাপ রয়েছে।

সিলিয়াম এবং ফ্ল্যাজেলামের প্রহার অ্যাক্সোনিমের সংলগ্ন ডাবলটগুলির স্লাইডিং দ্বারা সৃষ্ট হয়, যা ডাইনিন হ্যান্ডলগুলির নড়াচড়ার মাধ্যমে মধ্যস্থতা করে। সিলিয়া এবং ফ্ল্যাজেলা তৈরিকারী প্রোটিনগুলির পরিবর্তন ঘটায় মিউটেশনগুলি সংশ্লিষ্ট কোষগুলির বিভিন্ন কর্মহীনতার দিকে পরিচালিত করে। কার্টাজেনার সিন্ড্রোমের জন্য (স্থির সিলিয়া সিন্ড্রোম), সাধারণত ডাইনিন হ্যান্ডলগুলির অনুপস্থিতির কারণে ঘটে; রোগীরা শ্বাসতন্ত্রের দীর্ঘস্থায়ী রোগে ভুগছেন (শ্বাসযন্ত্রের এপিথেলিয়ামের পৃষ্ঠ পরিষ্কার করার প্রতিবন্ধী ফাংশনের সাথে যুক্ত) এবং বন্ধ্যাত্ব (শুক্রাণুর অচলতার কারণে)।

বেসাল বডি, গঠনে সেন্ট্রিওলের অনুরূপ, প্রতিটি সিলিয়াম বা ফ্ল্যাজেলামের গোড়ায় থাকে। শরীরের এপিকাল প্রান্তের স্তরে, ট্রিপলেটের মাইক্রোটিউবিউল সি শেষ হয় এবং মাইক্রোটিউবুল A এবং B সিলিয়াম বা ফ্ল্যাজেলামের অ্যাক্সোনিমের অনুরূপ মাইক্রোটিউবুলে চলে যায়। সিলিয়া বা ফ্ল্যাজেলামের বিকাশের সময়, বেসাল বডি একটি ম্যাট্রিক্সের ভূমিকা পালন করে যার উপর অ্যাক্সোনেম উপাদানগুলির সমাবেশ ঘটে।

মাইক্রোফিলামেন্ট- 5-7 এনএম ব্যাস সহ পাতলা প্রোটিন ফিলামেন্ট, সাইটোপ্লাজমে এককভাবে, সেপ্টা আকারে বা বান্ডিলে পড়ে থাকে। কঙ্কালের পেশীতে, পাতলা মাইক্রোফিলামেন্টগুলি মোটা মায়োসিন ফিলামেন্টের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে অর্ডারযুক্ত বান্ডিল তৈরি করে।

কর্টিকোল (টার্মিনাল) নেটওয়ার্ক হল প্লাজমালেমার অধীনে মাইক্রোফিলামেন্টের ঘনীভবনের একটি অঞ্চল, যা বেশিরভাগ কোষের বৈশিষ্ট্য। এই নেটওয়ার্কে, মাইক্রোফিলামেন্টগুলি বিশেষ প্রোটিন ব্যবহার করে একে অপরের সাথে সংযুক্ত এবং "ক্রস-লিঙ্কড" হয়, যার মধ্যে সবচেয়ে সাধারণ হল ফিলামিন। কর্টিকাল নেটওয়ার্ক যান্ত্রিক প্রভাবের অধীনে কোষের তীক্ষ্ণ এবং আকস্মিক বিকৃতি রোধ করে এবং পুনর্বিন্যাসের মাধ্যমে এর আকারে মসৃণ পরিবর্তন নিশ্চিত করে, যা অ্যাক্টিন-দ্রবীভূত (রূপান্তরকারী) এনজাইম দ্বারা সহজতর হয়।

প্লাজমালেমার সাথে মাইক্রোফিলামেন্টের সংযুক্তি তার অবিচ্ছেদ্য ("অ্যাঙ্কর") প্রোটিন (ইন্টিগ্রিন) - সরাসরি বা মধ্যবর্তী প্রোটিন ট্যালিন, ভিনকুলিন এবং α-অ্যাকটিনিনের একটি সংখ্যার মাধ্যমে (চিত্র 10-9 দেখুন) এর সাথে সংযোগের কারণে সঞ্চালিত হয়। এছাড়াও, অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টগুলি প্লাজমালেমার বিশেষ অঞ্চলে ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত থাকে, যাকে আঠালো সংযোগ বা ফোকাল পরিচিতি বলা হয়, যা কোষকে একে অপরের সাথে বা কোষকে আন্তঃকোষীয় পদার্থের উপাদানগুলির সাথে সংযুক্ত করে।

অ্যাক্টিন, মাইক্রোফিলামেন্টের প্রধান প্রোটিন, একটি মনোমেরিক আকারে (G-, বা গ্লোবুলার অ্যাক্টিন) ঘটে, যা CAMP এবং Ca2+ এর উপস্থিতিতে দীর্ঘ চেইনে (F-, বা ফাইব্রিলার অ্যাক্টিন) পলিমারাইজ করতে সক্ষম। সাধারণত, একটি অ্যাক্টিন অণু দেখতে দুটি হেলিলি টুইস্টেড ফিলামেন্টের মতো দেখায় (চিত্র 10-9 এবং 13-5 দেখুন)।

মাইক্রোফিলামেন্টে, অ্যাক্টিন অনেকগুলি অ্যাক্টিন-বাইন্ডিং প্রোটিনের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে (কয়েক ডজন প্রকার পর্যন্ত) যা বিভিন্ন ফাংশন সম্পাদন করে। তাদের মধ্যে কিছু অ্যাক্টিন পলিমারাইজেশনের মাত্রা নিয়ন্ত্রণ করে, অন্যরা (উদাহরণস্বরূপ, কর্টিকাল নেটওয়ার্কে ফিলামিন বা মাইক্রোভিলাসে ফিমব্রিন এবং ভিলিন) সিস্টেমে পৃথক মাইক্রোফিলামেন্টের সংযোগে অবদান রাখে। অ-পেশী কোষে, অ্যাক্টিন প্রোটিন সামগ্রীর প্রায় 5-10% জন্য দায়ী, যার প্রায় অর্ধেক ফিলামেন্টে সংগঠিত হয়। মাইক্রোফিলামেন্টগুলি মাইক্রোটিউবুলের তুলনায় শারীরিক এবং রাসায়নিক প্রভাবের জন্য বেশি প্রতিরোধী।

মাইক্রোফিলামেন্টের কাজ:

(1) পেশী কোষের সংকোচন নিশ্চিত করা (মায়োসিনের সাথে মিথস্ক্রিয়া করার সময়);

(2) সাইটোপ্লাজম এবং প্লাজমালেমার কর্টিকাল স্তরের সাথে যুক্ত ফাংশন প্রদান (এক্সো- এবং এন্ডোসাইটোসিস, সিউডোপোডিয়া গঠন এবং কোষ স্থানান্তর);

(3) সাইটোপ্লাজমের মধ্যে অর্গানেল, পরিবহন ভেসিকেল এবং অন্যান্য কাঠামোর চলাচল এই কাঠামোর পৃষ্ঠের সাথে যুক্ত নির্দিষ্ট প্রোটিনের (মিনিমায়োসিন) সাথে মিথস্ক্রিয়ার কারণে;

(4) একটি কর্টিকাল নেটওয়ার্কের উপস্থিতির কারণে কোষের একটি নির্দিষ্ট অনমনীয়তা নিশ্চিত করা, যা বিকৃতির ক্রিয়াকে বাধা দেয়, তবে নিজেই, যখন পুনর্বিন্যাস করা হয়, সেলুলার আকারে পরিবর্তনে অবদান রাখে;

(5) সাইটোটমির সময় সংকোচনশীল সংকোচনের গঠন, যা কোষ বিভাজন সম্পূর্ণ করে;

(6) কিছু অর্গানেলের ভিত্তি ("ফ্রেমওয়ার্ক") গঠন (মাইক্রোভিলি, স্টেরিওসিলিয়া);

(7) আন্তঃকোষীয় সংযোগের গঠন সংগঠিত করতে অংশগ্রহণ (ডেসমোসোমকে ঘিরে)।

মাইক্রোভিলি হল কোষের সাইটোপ্লাজমের আঙুল আকৃতির বৃদ্ধি যার ব্যাস 0.1 μm এবং দৈর্ঘ্য 1 μm, যার ভিত্তি অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্ট দ্বারা গঠিত হয়। মাইক্রোভিলি কোষের পৃষ্ঠের ক্ষেত্রফলকে বহুগুণ বৃদ্ধি করে যার উপর পদার্থের ভাঙ্গন এবং শোষণ ঘটে। এই প্রক্রিয়াগুলিতে সক্রিয়ভাবে অংশগ্রহণকারী কিছু কোষের apical পৃষ্ঠে (ছোট অন্ত্র এবং রেনাল টিউবুলসের এপিথেলিয়ামে) কয়েক হাজার মাইক্রোভিলি রয়েছে, যা একসাথে একটি ব্রাশ সীমানা তৈরি করে।

ভাত। 3-17। মাইক্রোভিলির আল্ট্রাস্ট্রাকচারাল সংস্থার স্কিম। এএমপি – অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টস, এবি – নিরাকার পদার্থ (মাইক্রোভিলাসের এপিকাল অংশ), এফ, ভি – ফিমব্রিন এবং ভিলিন (প্রোটিন যা এএমপি বান্ডেলে ক্রস-লিঙ্ক গঠন করে), মিমি – মিনিমায়োসিন অণু (এএমপি বান্ডেলকে মাইক্রোভিলাস প্লাজমালেমার সাথে সংযুক্ত করে) ), TC – টার্মিনাল নেটওয়ার্ক এএমপি, সি – স্পেকট্রিন ব্রিজ (প্লাজমেলেমার সাথে TC সংযুক্ত করুন), এমএফ – মায়োসিন ফিলামেন্টস, পিএফ – ইন্টারমিডিয়েট ফিলামেন্টস, জিসি – গ্লাইকোক্যালিক্স।

প্রতিটি মাইক্রোভিলির ফ্রেমওয়ার্ক একটি বান্ডিল দ্বারা গঠিত হয় যার দীর্ঘ অক্ষ বরাবর 40টি মাইক্রোফিলামেন্ট থাকে (চিত্র 3-17)। মাইক্রোভিলির এপিকাল অংশে, এই বান্ডিলটি একটি নিরাকার পদার্থে স্থির করা হয়েছে। এর দৃঢ়তা প্রোটিন ফিমব্রিন এবং ভিলিন থেকে ক্রস-লিংকের কারণে; ভিতরে থেকে, বান্ডিলটি মাইক্রোভিলাসের প্লাজমালেমার সাথে বিশেষ প্রোটিন সেতু (মিনিমায়োসিন অণু) দ্বারা সংযুক্ত থাকে। মাইক্রোভিলাসের গোড়ায়, বান্ডেলের মাইক্রোফিলামেন্টগুলি। টার্মিনাল নেটওয়ার্কে বোনা, যার উপাদানগুলির মধ্যে মায়োসিন ফিলামেন্ট রয়েছে। টার্মিনাল নেটওয়ার্কের অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টের মিথস্ক্রিয়া সম্ভবত, মাইক্রোভিলির স্বন এবং কনফিগারেশন নির্ধারণ করে।

স্টেরিওসিলিয়া- পরিবর্তিত দীর্ঘ (কিছু কোষে - শাখায়) মাইক্রোভিলি - মাইক্রোভিলির তুলনায় অনেক কম ঘন ঘন সনাক্ত করা হয় এবং পরেরটির মতো, মাইক্রোফিলামেন্টের একটি বান্ডিল থাকে।

⇐ পূর্ববর্তী123

আরও পড়ুন:

সাইটোস্কেলটনের প্রধান উপাদান হিসাবে মাইক্রোফিলামেন্ট, মাইক্রোটিউবুলস এবং মধ্যবর্তী ফিলামেন্ট।

অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টস - গঠন, ফাংশন

অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টএগুলি হল পলিমার ফিলামেন্টাস ফর্মেশন যার ব্যাস 6-7 এনএম, অ্যাক্টিন প্রোটিন নিয়ে গঠিত। এই কাঠামোগুলি অত্যন্ত গতিশীল: প্লাজমা ঝিল্লির মুখোমুখি মাইক্রোফিলামেন্টের শেষে (প্লাস শেষ), সাইটোপ্লাজমে এর মনোমারগুলি থেকে অ্যাক্টিনের পলিমারাইজেশন ঘটে, অন্যদিকে বিপরীত প্রান্তে (মাইনাস এন্ড) ডিপোলিমারাইজেশন ঘটে।
মাইক্রোফিলামেন্ট, এইভাবে, কাঠামোগত পোলারিটি আছে: থ্রেডটি প্লাস প্রান্ত থেকে বৃদ্ধি পায়, ছোট হয় - বিয়োগ প্রান্ত থেকে।

সংগঠন এবং কার্যকারিতা অ্যাক্টিন সাইটোস্কেলটনঅনেকগুলি অ্যাক্টিন-বাইন্ডিং প্রোটিন দ্বারা সরবরাহ করা হয় যা মাইক্রোফিলামেন্টগুলির পলিমারাইজেশন-ডিপোলিমারাইজেশন প্রক্রিয়াগুলিকে নিয়ন্ত্রণ করে, একে অপরের সাথে আবদ্ধ করে এবং সংকোচনশীল বৈশিষ্ট্য প্রদান করে।

এই প্রোটিনের মধ্যে মায়োসিনের বিশেষ গুরুত্ব রয়েছে।

মিথষ্ক্রিয়াতাদের পরিবারগুলির মধ্যে একটি - অ্যাক্টিন সহ মায়োসিন II পেশী সংকোচনকে অন্তর্নিহিত করে এবং অ-পেশী কোষগুলিতে অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টস সংকোচনের বৈশিষ্ট্য দেয় - যান্ত্রিক উত্তেজনা সহ্য করার ক্ষমতা। এই ক্ষমতা সব আঠালো মিথস্ক্রিয়া একটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে.

নতুন গঠন অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টকোষে পূর্ববর্তী থ্রেড থেকে শাখা দ্বারা ঘটে.

একটি নতুন মাইক্রোফিলামেন্ট গঠনের জন্য, এক ধরণের "বীজ" প্রয়োজন। এটির গঠনে মূল ভূমিকা Af 2/3 প্রোটিন কমপ্লেক্স দ্বারা অভিনয় করা হয়, যার মধ্যে দুটি প্রোটিন রয়েছে যা অ্যাক্টিন মনোমারের অনুরূপ।

হচ্ছে সক্রিয়, Af 2/3 কমপ্লেক্স পূর্বে বিদ্যমান অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টের পাশে সংযুক্ত হয় এবং এর কনফিগারেশন পরিবর্তন করে, অন্য অ্যাক্টিন মনোমার সংযুক্ত করার ক্ষমতা অর্জন করে।

এভাবেই একটি "বীজ" আবির্ভূত হয়, যা একটি নতুন মাইক্রোফিলামেন্টের দ্রুত বৃদ্ধির সূচনা করে, প্রায় 70° কোণে পুরানো থ্রেডের পাশ থেকে একটি শাখার আকারে প্রসারিত হয়, যার ফলে নতুন মাইক্রোফিলামেন্টের একটি শাখাযুক্ত নেটওয়ার্ক তৈরি হয়। কোষ

স্বতন্ত্র ফিলামেন্টের বৃদ্ধি শীঘ্রই শেষ হয়, ফিলামেন্টটি পৃথক ADP-ধারণকারী অ্যাক্টিন মনোমারগুলিতে বিচ্ছিন্ন হয়, যা ADP এর সাথে এটিপি প্রতিস্থাপন করার পরে, আবার পলিমারাইজেশন প্রতিক্রিয়াতে প্রবেশ করে।

অ্যাক্টিন সাইটোস্কেলটনবহির্কোষী ম্যাট্রিক্স এবং একে অপরের সাথে কোষের সংযুক্তিতে, সিউডোপোডিয়া গঠনে মূল ভূমিকা পালন করে, যার সাহায্যে কোষগুলি ছড়িয়ে পড়তে পারে এবং দিকনির্দেশনামূলকভাবে চলতে পারে।

- বিভাগে ফিরে যান "ক্যান্সারবিদ্যা"

1. হিমোব্লাস্টোজ - রক্তের টিউমারের কারণ হিসাবে দমনকারী জিনের মেথিলেশন
2. টেলোমেরেজ - সংশ্লেষণ, ফাংশন
3. Telomere - আণবিক গঠন
4. টেলোমেয়ার অবস্থান প্রভাব কি?
5. মানুষের মধ্যে টেলোমেয়ার দীর্ঘায়িত করার বিকল্প উপায় - অমরকরণ
6. টিউমার নির্ণয়ের ক্ষেত্রে টেলোমারেজের গুরুত্ব
7. টেলোমেরেস এবং টেলোমারেজকে প্রভাবিত করে ক্যান্সারের চিকিত্সার পদ্ধতি
8. সেল টেলোমারাইজেশন ম্যালিগন্যান্ট রূপান্তরের দিকে পরিচালিত করে না
9. কোষের আনুগত্য - আঠালো মিথস্ক্রিয়া ব্যাহত হওয়ার পরিণতি
10. অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্টস - গঠন, ফাংশন

মাইক্রোফিলামেন্ট(পাতলা ফিলামেন্ট) - ইউক্যারিওটিক কোষের সাইটোস্কেলটনের একটি উপাদান। এগুলি মাইক্রোটিউবিউলের চেয়ে পাতলা এবং গঠনগত দিক থেকে পাতলা প্রোটিন ফিলামেন্টপ্রায় 6 এনএম ব্যাস সহ।

তাদের মধ্যে প্রধান প্রোটিন হল actin. কোষেও মায়োসিন পাওয়া যায়। একটি বান্ডিলে, অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন চলাচল সরবরাহ করে, যদিও অ্যাক্টিন একা কোষে এটি করতে পারে (উদাহরণস্বরূপ, মাইক্রোভিলিতে)।

প্রতিটি মাইক্রোফিলামেন্টে দুটি টুইস্টেড চেইন থাকে, যার প্রতিটিতে অ্যাক্টিন অণু এবং অন্যান্য প্রোটিন থাকে অল্প পরিমাণে।

কিছু কোষে, মাইক্রোফিলামেন্টগুলি সাইটোপ্লাজমিক ঝিল্লির নীচে বান্ডিল তৈরি করে, সাইটোপ্লাজমের মোবাইল এবং স্থির অংশগুলিকে আলাদা করে এবং এন্ডো- এবং এক্সোসাইটোসিসে অংশগ্রহণ করে।

এছাড়াও ফাংশন হল সমগ্র কোষ, এর উপাদান ইত্যাদির গতিবিধি নিশ্চিত করা।

অন্তর্বর্তী ফিলামেন্ট(সমস্ত ইউক্যারিওটিক কোষে পাওয়া যায় না; এগুলি অনেকগুলি প্রাণী এবং সমস্ত উদ্ভিদের গোষ্ঠীতে পাওয়া যায় না) তাদের বৃহত্তর পুরুত্বে মাইক্রোফিলামেন্ট থেকে পৃথক, যা প্রায় 10 এনএম।

মাইক্রোফিলামেন্ট, তাদের রচনা এবং কার্যাবলী

এগুলি উভয় প্রান্ত থেকে তৈরি এবং ধ্বংস করা যেতে পারে, যখন পাতলা ফিলামেন্টগুলি মেরু হয়, তাদের সমাবেশ "প্লাস" প্রান্তে ঘটে এবং বিয়োগ করা হয় "মাইনাস" প্রান্তে (ঠিক মাইক্রোটিউবুলসের মতো)।

বিভিন্ন ধরণের মধ্যবর্তী ফিলামেন্ট রয়েছে (প্রোটিন গঠনে ভিন্ন), যার মধ্যে একটি কোষের নিউক্লিয়াসে পাওয়া যায়।

মধ্যবর্তী ফিলামেন্ট গঠনকারী প্রোটিন স্ট্র্যান্ডগুলি সমান্তরাল।

এটি মেরুত্বের অভাব ব্যাখ্যা করে। ফিলামেন্টের শেষে গ্লোবুলার প্রোটিন থাকে।

এরা নিউক্লিয়াসের কাছে এক ধরনের প্লেক্সাস গঠন করে এবং কোষের পরিধিতে চলে যায়। কোষকে যান্ত্রিক চাপ সহ্য করার ক্ষমতা প্রদান করুন।

প্রধান প্রোটিন হল অ্যাক্টিন।

অ্যাক্টিন মাইক্রোফিলামেন্ট।

সাধারণভাবে মাইক্রোফিলামেন্ট।

সমস্ত ইউক্যারিওটিক কোষে পাওয়া যায়।

অবস্থান

মাইক্রোফিলামেন্টগুলি গতিশীল প্রাণী কোষের সাইটোপ্লাজমে বান্ডিল গঠন করে এবং কর্টিকাল স্তর গঠন করে (প্লাজমা ঝিল্লির নীচে)।

প্রধান প্রোটিন হল অ্যাক্টিন।

• ভিন্নধর্মী প্রোটিন
• বিভিন্ন আইসোফর্মে পাওয়া যায় এবং বিভিন্ন জিন দ্বারা এনকোড করা হয়

স্তন্যপায়ী প্রাণীদের 6টি অ্যাক্টিন থাকে: একটি কঙ্কালের পেশীতে, একটি কার্ডিয়াক পেশীতে, দুটি মসৃণ পেশীতে, দুটি অ-পেশী (সাইটোপ্লাজমিক) অ্যাক্টিন = সমস্ত স্তন্যপায়ী কোষের একটি সর্বজনীন উপাদান।

সমস্ত আইসোফর্ম অ্যামিনো অ্যাসিডের অনুরূপ, শুধুমাত্র টার্মিনাল বিভাগগুলি বৈকল্পিক। (তারা পলিমারাইজেশনের হার নির্ধারণ করে এবং সংকোচনকে প্রভাবিত করে না)

অ্যাক্টিন বৈশিষ্ট্য:

• M=42 হাজার;
• মনোমেরিক আকারে এটি একটি ATP অণু (G-actin) ধারণকারী একটি গ্লোবুলের মতো দেখায়;
• অ্যাক্টিন পলিমারাইজেশন => পাতলা ফাইব্রিল (এফ-অ্যাক্টিন, একটি সমতল সর্পিল পটি প্রতিনিধিত্ব করে);
• অ্যাক্টিন এমএফ তাদের বৈশিষ্ট্যে মেরু;
• পর্যাপ্ত ঘনত্বে, জি-অ্যাক্টিন স্বতঃস্ফূর্তভাবে পলিমারাইজ করতে শুরু করে;
• খুব গতিশীল কাঠামো যা বিচ্ছিন্ন করা এবং একত্রিত করা সহজ।

পলিমারাইজেশনের সময় (+), মাইক্রোফিলামেন্টের শেষটি দ্রুত জি-অ্যাক্টিনের সাথে আবদ্ধ হয় => দ্রুত বৃদ্ধি পায়

(-) শেষ.

G-actin এর কম ঘনত্ব => F-actin বিচ্ছিন্ন হতে শুরু করে।

G-actin এর সমালোচনামূলক ঘনত্ব => গতিশীল ভারসাম্য (মাইক্রোফিলামেন্টের একটি ধ্রুবক দৈর্ঘ্য আছে)

এটিপি সহ মনোমারগুলি ক্রমবর্ধমান প্রান্তের সাথে সংযুক্ত থাকে; পলিমারাইজেশনের সময়, এটিপি হাইড্রোলাইসিস ঘটে, মনোমারগুলি এডিপির সাথে যুক্ত হয়।

অ্যাক্টিন + এটিপি অণুগুলি ADP- আবদ্ধ মনোমারগুলির চেয়ে একে অপরের সাথে আরও দৃঢ়ভাবে যোগাযোগ করে।

ফাইব্রিলার সিস্টেমের স্থিতিশীলতা বজায় রাখা হয়:

• প্রোটিন ট্রপোমায়োসিন (অনমনীয়তা দেয়);
• ফিলামিন এবং আলফা-অ্যাক্টিনিন।

মাইক্রোফিলামেন্ট

তারা এফ-অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের মধ্যে ক্রস-লিঙ্ক গঠন করে => একটি জটিল ত্রি-মাত্রিক নেটওয়ার্ক (সাইটোপ্লাজমকে জেলের মতো অবস্থা দেয়);

• প্রোটিন যা ফাইব্রিলের শেষের সাথে সংযুক্ত থাকে, বিচ্ছিন্নতা প্রতিরোধ করে;
• ফিমব্রিন (ফিলামেন্টকে বান্ডিলে আবদ্ধ করে);
• মায়োসিন কমপ্লেক্স = অ্যাক্টো-মায়োসিন কমপ্লেক্স যখন এটিপি ভেঙে যায় তখন সংকোচন করতে সক্ষম।

অ-পেশী কোষে মাইক্রোফিলামেন্টের কাজ:

সংকোচনযন্ত্রের অংশ হও;