1.Eksibit ang mga amino acid amphoteric na katangian at mga acid at amin, pati na rin ang mga partikular na katangian dahil sa magkasanib na presensya ng mga pangkat na ito. Sa mga may tubig na solusyon, ang AMK ay umiiral sa anyo ng mga panloob na asing-gamot (bipolar ions). Ang mga may tubig na solusyon ng mga monoaminomonocarboxylic acid ay neutral sa litmus, dahil ang kanilang mga molekula ay naglalaman ng pantay na bilang ng -NH 2 - at -COOH na mga grupo. Ang mga pangkat na ito ay nakikipag-ugnayan sa isa't isa upang bumuo ng mga panloob na asin:

Ang nasabing molekula ay may magkasalungat na singil sa dalawang lugar: positibong NH 3 + at negatibo sa carboxyl –COO -. Kaugnay nito, ang panloob na asin ng AMK ay tinatawag na bipolar ion o Zwitter ion (Zwitter - hybrid).

Ang isang bipolar ion sa isang acidic na kapaligiran ay kumikilos tulad ng isang cation, dahil ang dissociation ng carboxyl group ay pinigilan; sa isang alkaline na kapaligiran - bilang isang anion. Mayroong mga halaga ng pH na partikular para sa bawat amino acid, kung saan ang bilang ng mga anionic na anyo sa solusyon ay katumbas ng bilang ng mga cationic form. Ang halaga ng pH kung saan ang kabuuang singil ng molekula ng AMK ay 0 ay tinatawag na isoelectric point ng AMK (pI AA).

Ang mga may tubig na solusyon ng mga monoaminodicarboxylic acid ay may acidic na reaksyon:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Ang isoelectric point ng monoaminodicarboxylic acid ay nasa isang acidic na kapaligiran at ang mga naturang AMA ay tinatawag na acidic.

Ang mga diaminomonocarboxylic acid ay may mga pangunahing katangian sa mga may tubig na solusyon (ang paglahok ng tubig sa proseso ng dissociation ay dapat ipakita):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

Ang isoelectric point ng diaminomonocarboxylic acid ay nasa pH>7 at ang mga naturang AMA ay tinatawag na basic.

Ang pagiging bipolar ions, ang mga amino acid ay nagpapakita ng mga amphoteric na katangian: nagagawa nilang bumuo ng mga asin na may parehong mga acid at base:

Ang pakikipag-ugnayan sa hydrochloric acid HCl ay humahantong sa pagbuo ng asin:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Ang pakikipag-ugnayan sa isang base ay humahantong sa pagbuo ng isang asin:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Ang pagbuo ng mga complex na may mga metal- kumplikadong chelate. Ang istraktura ng tansong asin ng glycol (glycine) ay maaaring kinakatawan ng sumusunod na formula:

Halos lahat ng tansong makukuha sa katawan ng tao (100 mg) ay nakatali sa mga protina (amino acids) sa anyo ng mga matatag na compound na ito na hugis claw.

3. Katulad ng ibang acids Ang mga amino acid ay bumubuo ng mga ester, halogen anhydride, amides.

4. Mga reaksyon ng decarboxylation nangyayari sa katawan na may partisipasyon ng mga espesyal na decarboxylase enzymes: ang mga nagresultang amines (tryptamine, histamine, serotinine) ay tinatawag na biogenic amines at mga regulator ng isang bilang ng mga physiological function ng katawan ng tao.

5. Pakikipag-ugnayan sa formaldehyde(aldehydes)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

Ang formaldehyde ay nagbubuklod sa pangkat ng NH 2, ang pangkat na -COOH ay nananatiling libre at maaaring ma-titrate ng alkali. Samakatuwid, ang reaksyong ito ay ginagamit para sa dami ng pagpapasiya ng mga amino acid (paraan ng Sørensen).

6. Pakikipag-ugnayan sa nitrous acid humahantong sa pagbuo ng mga hydroxy acid at paglabas ng nitrogen. Batay sa dami ng inilabas na nitrogen N2, ang dami ng nilalaman nito sa bagay na pinag-aaralan ay tinutukoy. Ginagamit ang reaksyong ito para sa quantitative determination ng mga amino acid (paraan ng Van-Slyke):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Ito ay isa sa mga paraan upang ma-deaminate ang AMK sa labas ng katawan

7. Acylation ng mga amino acid. Ang amino group ng AMK ay maaaring ma-acylated sa acid chlorides at anhydride na nasa room temperature na.

Ang produkto ng naitala na reaksyon ay acetyl-α-aminopropionic acid.

Ang mga Acyl derivatives ng AMK ay malawakang ginagamit sa pag-aaral ng kanilang pagkakasunud-sunod sa mga protina at sa synthesis ng peptides (proteksyon ng amino group).

8.Mga partikular na katangian mga reaksyon na nauugnay sa pagkakaroon at magkaparehong impluwensya ng mga amino at carboxyl group - ang pagbuo ng mga peptides. Ang pangkalahatang pag-aari ng a-AMK ay proseso ng polycondensation, na humahantong sa pagbuo ng mga peptides. Bilang resulta ng reaksyong ito, ang mga bono ng amide ay nabuo sa lugar ng pakikipag-ugnayan sa pagitan ng pangkat ng carboxyl ng isang AMK at ng pangkat ng amino ng isa pang AMK. Sa madaling salita, ang mga peptide ay mga amida na nabuo bilang resulta ng pakikipag-ugnayan ng mga grupong amino at mga carboxyl ng mga amino acid. Ang amide bond sa naturang mga compound ay tinatawag na peptide bond (ipaliwanag ang istruktura ng peptide group at peptide bond: three-center p, p-conjugated system)

Depende sa bilang ng mga residue ng amino acid sa molekula, nakikilala ang di-, tri-, tetrapeptides, atbp. hanggang sa polypeptides (hanggang sa 100 AMK residues). Ang mga oligopeptide ay naglalaman ng mula 2 hanggang 10 AMK residues, ang mga protina ay naglalaman ng higit sa 100 AMK residues. Sa pangkalahatan, ang isang polypeptide chain ay maaaring katawanin ng diagram:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Kung saan ang R 1, R 2, ... R n ay mga radikal na amino acid.

Konsepto ng mga protina.

Ang pinakamahalagang biopolymer ng mga amino acid ay mga protina - mga protina. Mayroong tungkol sa 5 milyon sa katawan ng tao. iba't ibang mga protina na bumubuo sa balat, kalamnan, dugo at iba pang mga tisyu. Nakuha ng mga protina ang kanilang pangalan mula sa salitang Griyego na "protos" - una, pinakamahalaga. Ang mga protina ay gumaganap ng ilang mahahalagang tungkulin sa katawan: 1. Pag-andar ng konstruksyon; 2. Pag-andar ng transportasyon; 3. proteksiyon na function; 4. Catalytic function; 5. Hormonal function; 6. Nutritional function.

Ang lahat ng mga likas na protina ay nabuo mula sa mga monomer ng amino acid. Kapag ang mga protina ay na-hydrolyzed, isang halo ng AMK ay nabuo. Mayroong 20 sa mga AMK na ito.

4. Mapaglarawang materyal: pagtatanghal

5. Panitikan:

Pangunahing panitikan:

1. Bioorganic chemistry: aklat-aralin. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov T.S. Chemistry: textbook - Almaty: EVERO LLP, 2010. - 284 p.
2. Bolysbekova S. M. Chemistry ng biogenic elements: textbook - Semey, 2012. - 219 p. : banlik
3. Verentova L.G. Inorganic, physical at colloidal chemistry: textbook - Almaty: Evero, 2009. - 214 p. : may sakit.
4. Pisikal at koloidal na kimika / Inedit ni A.P. Belyaev. - M.: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva L.G. Inorganic, physical at colloidal chemistry, (mga pagsusulit sa pagpapatunay) 2009

Karagdagang panitikan:

1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Pisikal at koloidal na kimika. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Chemistry. Mga batayan ng buhay na kimika. St. Petersburg: Khimizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Pangkalahatang kimika. Biophysical chemistry. Chemistry ng mga biogenic na elemento. M.: VSh, 2003.

4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. Mga teoretikal na pundasyon ng istraktura at reaktibiti ng mga biologically mahalagang organikong compound. Almaty, 2003.

1. Gabay sa mga klase sa laboratoryo sa bioorganic chemistry, ed. SA. Tyukavkina. M., Bustard, 2003.
2. Glinka N.L. Pangkalahatang kimika. M., 2003.
3. Ponomarev V.D. Analytical chemistry bahagi 1, 2 2003

6. Mga tanong sa pagsubok (feedback):

1. Ano ang tumutukoy sa istraktura ng polypeptide chain sa kabuuan?

2. Ano ang nagiging sanhi ng denaturation ng protina?

3. Ano ang tawag sa isoelectric point?

4. Anong mga amino acid ang tinatawag na essential?

5. Paano nabubuo ang mga protina sa ating katawan?

Kaugnay na impormasyon.

Ang kemikal na pag-uugali ng mga amino acid ay tinutukoy ng dalawang functional na grupo -NH 2 at –COOH. Ang mga amino acid ay nailalarawan sa pamamagitan ng mga reaksyon sa amino group, carboxyl group at sa radikal na bahagi, at depende sa reagent, ang pakikipag-ugnayan ng mga sangkap ay maaaring mangyari sa pamamagitan ng isa o higit pang mga sentro ng reaksyon.

Amphoteric na kalikasan ng mga amino acid. Ang pagkakaroon ng parehong acidic at isang pangunahing grupo sa molekula, ang mga amino acid sa mga may tubig na solusyon ay kumikilos tulad ng mga tipikal na amphoteric compound. Sa mga acidic na solusyon ay nagpapakita sila ng mga pangunahing katangian, tumutugon bilang mga base, sa mga alkalina na solusyon - bilang mga acid, ayon sa pagkakabanggit ay bumubuo ng dalawang grupo ng mga asin:

Dahil sa kanilang amphoteric na kalikasan sa isang buhay na organismo, ang mga amino acid ay gumaganap ng papel ng mga buffer substance na nagpapanatili ng isang tiyak na konsentrasyon ng mga hydrogen ions. Ang mga solusyon sa buffer na nakuha sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan ng mga amino acid na may malakas na base ay malawakang ginagamit sa bioorganic at chemical practice. Ang mga asin ng mga amino acid na may mga mineral na acid ay mas natutunaw sa tubig kaysa sa mga libreng amino acid. Ang mga asin na may mga organic na acid ay bahagyang natutunaw sa tubig at ginagamit upang makilala at paghiwalayin ang mga amino acid.

Mga reaksyon na dulot ng pangkat ng amino. Sa pakikilahok ng amino group, ang mga amino acid ay bumubuo ng mga ammonium salt na may mga acid, ay acylated, alkylated. , tumutugon sa nitrous acid at aldehydes ayon sa sumusunod na pamamaraan:

Ang alkylation ay isinasagawa kasama ang pakikilahok ng R-Ha1 o Ar-Hal:

Sa reaksyon ng acylation, ginagamit ang mga acid chloride o acid anhydride (acetyl chloride, acetic anhydride, benzyloxycarbonyl chloride):

Ang mga reaksyon ng acylation at alkylation ay ginagamit upang protektahan ang pangkat ng NH 2 ng mga amino acid sa panahon ng synthesis ng mga peptides.

Mga reaksyon na dulot ng isang pangkat ng carboxyl. Sa pakikilahok ng pangkat ng carboxyl, ang mga amino acid ay bumubuo ng mga asing-gamot, ester, amide, at acid chlorides alinsunod sa pamamaraan na ipinakita sa ibaba:

Kung sa -carbon atom sa isang hydrocarbon radical ay mayroong isang electron-withdrawing substituent (NO 2, CC1 3, COOH, COR, atbp.), na nagpo-polarize ng CCOOH bond, kung gayon ang mga carboxylic acid ay madaling dumaan mga reaksyon ng decarboxylation. Ang decarboxylation ng mga α-amino acid na naglalaman ng isang + NH 3 na grupo bilang isang substituent ay humahantong sa pagbuo ng mga biogenic amines. Sa isang buhay na organismo, ang prosesong ito ay nangyayari sa ilalim ng pagkilos ng enzyme decarboxylase at bitamina pyridoxal phosphate.

Sa mga kondisyon ng laboratoryo, ang reaksyon ay isinasagawa sa pamamagitan ng pag-init ng α-amino acid sa pagkakaroon ng CO 2 absorbers, halimbawa, Ba(OH) 2.

Ang decarboxylation ng -phenyl--alanine, lysine, serine at histidine ay gumagawa ng phenamine, 1,5-diaminopentane (cadaverine), 2-aminoethanol-1 (colamine) at tryptamine, ayon sa pagkakabanggit.

Mga reaksyon ng mga amino acid na kinasasangkutan ng isang side group. Kapag ang amino acid tyrosine ay nitrayd ng nitric acid, nabuo ang isang dinitro derivative compound, may kulay na orange (xanthoprotein test):

Ang mga pagbabagong redox ay nagaganap sa cysteine-cystine system:

2 NS CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH  2 NS CH2CH(NH2)COOH

Sa ilang mga reaksyon, ang mga amino acid ay tumutugon sa parehong mga functional na grupo nang sabay-sabay.

Ang pagbuo ng mga complex na may mga metal. Halos lahat ng α-amino acid ay bumubuo ng mga complex na may divalent na mga ion ng metal. Ang pinaka-matatag ay kumplikadong panloob na mga asin na tanso (mga chelate compound), na nabuo bilang isang resulta ng pakikipag-ugnayan sa tanso (II) hydroxide at may kulay na asul:

Pagkilos ng nitrous acid sa aliphatic amino acids humantong sa ang pagbuo ng mga hydroxy acid, at aromatic - diazo compound.

Ang pagbuo ng mga hydroxy acid:

Reaksyon ng diazotization:

sa paglabas ng molekular nitrogen N 2:

2. nang walang paglabas ng molecular nitrogen N2:

Ang chromophore group ng azobenzene -N=N sa mga azo compound ay nagdudulot ng dilaw, dilaw, orange o iba pang mga kulay ng mga sangkap kapag hinihigop sa nakikitang rehiyon ng liwanag (400-800 nm). Auxochrome na pangkat

Binabago at pinapaganda ng COOH ang kulay dahil sa π, π - conjugation sa π - electronic system ng pangunahing grupo ng chromophore.

Kaugnayan ng mga amino acid sa init. Kapag pinainit, ang mga amino acid ay nabubulok upang bumuo ng iba't ibang mga produkto depende sa kanilang uri. Kapag pinainit  - mga amino acid bilang resulta ng intermolecular dehydration, nabuo ang cyclic amides - diketopiperazines :

valine (Val) diisopropyl derivative

diketopiperazine

Kapag pinainit  - mga amino acid Ang ammonia ay nahahati mula sa kanila upang bumuo ng α, β-unsaturated acids na may conjugated system ng double bonds:

β-aminovaleric acid penten-2-oic acid

(3-aminopentanoic acid)

Pagpainit  - At  - mga amino acid sinamahan ng intramolecular dehydration at pagbuo ng panloob na cyclic amides – lactams:

γ-aminoisovaleric acid γ-aminoisovaleric lactam

(4-amino-3-methylbutanoic acid) acids

Lahat ng α-amino acid, maliban sa glycine, ay naglalaman ng chiral α-carbon atom at maaaring mangyari bilang mga enantiomer:

Ipinakita na halos lahat ng natural na -amino acid ay may parehong kamag-anak na pagsasaayos sa -carbon atom. -Ang carbon atom ng (-)-serine ay karaniwang itinalaga L-configuration, at -carbon atom ng (+)-serine - D- pagsasaayos. Bukod dito, kung ang Fischer projection ng isang amino acid ay isinulat upang ang carboxyl group ay matatagpuan sa itaas at R sa ibaba, kung gayon L-amino acids, ang amino group ay nasa kaliwa, at D- amino acids - sa kanan. Ang pamamaraan ni Fischer para sa pagtukoy ng pagsasaayos ng amino acid ay nalalapat sa lahat ng α-amino acid na mayroong chiral α-carbon atom.

Mula sa pigura ay malinaw na L-Ang amino acid ay maaaring dextrorotatory (+) o levorotatory (-) depende sa likas na katangian ng radical. Ang karamihan sa mga amino acid na matatagpuan sa kalikasan ay L-hilera. Ang kanilang mga enantiomorph, ibig sabihin. D-Ang mga amino acid ay synthesize lamang ng mga mikroorganismo at tinatawag "hindi likas" na mga amino acid.

Ayon sa (R,S) nomenclature, karamihan sa mga "natural" o L-amino acid ay may S configuration.

Ang L-Isoleucine at L-threonine, bawat isa ay naglalaman ng dalawang chiral center bawat molekula, ay maaaring maging anumang miyembro ng isang pares ng diastereomer depende sa configuration sa -carbon atom. Ang tamang ganap na pagsasaayos ng mga amino acid na ito ay ibinigay sa ibaba.

MGA KATANGIAN NG ACID-BASE NG AMINO ACID

Ang mga amino acid ay mga amphoteric substance na maaaring umiral sa anyo ng mga cation o anion. Ang ari-arian na ito ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng pagkakaroon ng parehong acidic ( -COUN), at pangunahing ( -NH 2 ) mga pangkat sa parehong molekula. Sa napaka acidic na solusyon N.H. 2 Ang acid group ay protonated at ang acid ay nagiging isang cation. Sa malakas na alkaline na mga solusyon, ang carboxyl group ng amino acid ay deprotonated at ang acid ay na-convert sa isang anion.

Sa solid state, ang mga amino acid ay umiiral sa anyo zwitterions (bipolar ions, panloob na asin). Sa zwitterions, ang isang proton ay inilipat mula sa carboxyl group patungo sa amino group:

Kung maglalagay ka ng isang amino acid sa isang conductive medium at ibababa ang isang pares ng mga electrodes doon, pagkatapos ay sa acidic solution ang amino acid ay lilipat sa katod, at sa alkaline solution - sa anode. Sa isang tiyak na halaga ng pH na katangian ng isang binigay na amino acid, hindi ito lilipat sa anode o sa cathode, dahil ang bawat molekula ay nasa anyo ng isang zwitterion (nagdadala ng parehong positibo at negatibong singil). Ang halaga ng pH na ito ay tinatawag isoelektrikong punto(pI) ng isang binigay na amino acid.

MGA REAKSYON NG AMINO ACID

Karamihan sa mga reaksyon na dinaranas ng mga amino acid sa laboratoryo ( sa vitro), katangian ng lahat ng amine o carboxylic acid.

1. pagbuo ng amides sa carboxyl group. Kapag ang carbonyl group ng isang amino acid ay tumutugon sa amino group ng isang amine, isang polycondensation reaction ng amino acid ay nangyayari nang magkatulad, na humahantong sa pagbuo ng amides. Upang maiwasan ang polymerization, ang amino group ng acid ay hinarangan upang ang amino group lamang ng amine ang tumutugon. Para sa layuning ito, ginagamit ang carbobenzoxychloride (carbobenzyloxychloride, benzyl chloroformate). kuskusin-butoxycarboxazid, atbp. Upang tumugon sa isang amine, ang pangkat ng carboxyl ay isinaaktibo sa pamamagitan ng pagtrato dito ng ethyl chloroformate. Grupong nagpoprotekta pagkatapos ay tinanggal sa pamamagitan ng catalytic hydrogenolysis o sa pamamagitan ng pagkilos ng isang malamig na solusyon ng hydrogen bromide sa acetic acid.

2. pagbuo ng amides sa amino group. Kapag ang amino group ng isang amino acid ay na-acylated, isang amide ay nabuo.

Ang reaksyon ay nagpapatuloy nang mas mahusay sa pangunahing daluyan, dahil tinitiyak nito ang isang mataas na konsentrasyon ng libreng amine.

3. pagbuo ng mga ester. Ang pangkat ng carboxyl ng isang amino acid ay madaling esterified sa pamamagitan ng maginoo na pamamaraan. Halimbawa, ang mga methyl ester ay inihahanda sa pamamagitan ng pagpasa ng dry hydrogen chloride gas sa pamamagitan ng isang solusyon ng amino acid sa methanol:

Ang mga amino acid ay may kakayahang polycondensation, na nagreresulta sa pagbuo ng polyamide. Ang mga polyamide na binubuo ng -amino acids ay tinatawag peptides o polypeptides . Ang amide bond sa naturang polymers ay tinatawag peptide komunikasyon. Ang mga polypeptide na may molekular na timbang na hindi bababa sa 5000 ay tinatawag mga protina . Ang mga protina ay naglalaman ng humigit-kumulang 25 iba't ibang mga amino acid. Kapag ang isang partikular na protina ay na-hydrolyzed, ang lahat ng mga amino acid na ito o ilan sa mga ito ay maaaring mabuo sa ilang partikular na proporsyon na katangian ng isang indibidwal na protina.

Ang natatanging pagkakasunod-sunod ng mga residue ng amino acid sa kadena na likas sa isang naibigay na protina ay tinatawag pangunahing istraktura ng protina . Ang mga tampok ng twisting chain ng mga molekula ng protina (mutual arrangement ng mga fragment sa espasyo) ay tinatawag pangalawang istraktura ng mga protina . Ang mga polypeptide chain ng mga protina ay maaaring konektado sa isa't isa upang bumuo ng amide, disulfide, hydrogen at iba pang mga bono dahil sa amino acid side chain. Bilang isang resulta, ang spiral twists sa isang bola. Ang tampok na istrukturang ito ay tinatawag na protina tertiary na istraktura . Upang magpakita ng biological na aktibidad, ang ilang mga protina ay dapat munang bumuo ng isang macrocomplex ( oligoprotein), na binubuo ng ilang kumpletong mga subunit ng protina. Quaternary na istraktura tinutukoy ang antas ng pagkakaugnay ng naturang mga monomer sa biologically active material.

Ang mga protina ay nahahati sa dalawang malalaking grupo - fibrillar (ang ratio ng haba ng molekula sa lapad ay higit sa 10) at globular (ratio na mas mababa sa 10). Kasama sa mga fibrillar protein collagen , ang pinaka-masaganang protina sa mga vertebrates; ito ay bumubuo ng halos 50% ng tuyong timbang ng kartilago at humigit-kumulang 30% ng solid matter ng buto. Sa karamihan ng mga sistema ng regulasyon ng mga halaman at hayop, ang catalysis ay isinasagawa ng mga globular na protina, na tinatawag mga enzyme .

Ang mga amino acid ay mga organikong amphoteric compound. Naglalaman ang mga ito ng dalawang functional na grupo ng magkasalungat na kalikasan sa molekula: isang amino group na may mga pangunahing katangian at isang carboxyl group na may acidic na katangian. Ang mga amino acid ay tumutugon sa parehong mga acid at base:

H 2 N -CH 2 -COOH + HCl → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH],

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

Kapag ang mga amino acid ay natunaw sa tubig, ang pangkat ng carboxyl ay nag-aalis ng isang hydrogen ion, na maaaring ikabit sa grupong amino. Sa kasong ito, nabuo ang isang panloob na asin, ang molekula nito ay isang bipolar ion:

H 2 N-CH 2 -COOH + H 3 N -CH 2 -COO - .

Ang mga pagbabago sa acid-base ng mga amino acid sa iba't ibang kapaligiran ay maaaring katawanin ng sumusunod na pangkalahatang diagram:

Ang mga may tubig na solusyon ng mga amino acid ay may neutral, alkaline o acidic na kapaligiran depende sa bilang ng mga functional na grupo. Kaya, ang glutamic acid ay bumubuo ng isang acidic na solusyon (dalawang -COOH na grupo, isa -NH 2), ang lysine ay bumubuo ng isang alkaline na solusyon (isang -COOH group, dalawa -NH 2).

Tulad ng mga pangunahing amin, ang mga amino acid ay tumutugon sa nitrous acid, na ang amino group ay na-convert sa isang hydroxo group at ang amino acid sa isang hydroxy acid:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Ang pagsukat sa dami ng nitrogen na inilabas ay nagpapahintulot sa amin na matukoy ang dami ng amino acid ( Paraan ng Van Slyke).

Ang mga amino acid ay maaaring tumugon sa mga alkohol sa pagkakaroon ng hydrogen chloride gas, na nagiging isang ester (mas tiyak, isang hydrochloride salt ng isang ester):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

Ang mga amino acid ester ay walang bipolar na istraktura at pabagu-bago ng isip na mga compound.

Ang pinakamahalagang pag-aari ng mga amino acid ay ang kanilang kakayahang mag-condense upang bumuo ng mga peptide.

Kwalitatibong mga reaksyon.

1) Lahat ng mga amino acid ay na-oxidized ng ninhydrin

sa pagbuo ng mga produkto na may kulay na asul-lila. Ang imino acid proline ay nagbibigay ng dilaw na kulay na may ninhydrin. Ang reaksyong ito ay maaaring gamitin upang mabilang ang mga amino acid sa pamamagitan ng spectrophotometry.

2) Kapag ang mga aromatic na amino acid ay pinainit ng puro nitric acid, ang nitration ng benzene ring ay nangyayari at ang mga dilaw na kulay na compound ay nabuo. Ang reaksyong ito ay tinatawag xanthoprotein(mula sa Greek xanthos - dilaw).

Mga katangian ng mga amino acid maaaring nahahati sa dalawang pangkat: kemikal at pisikal.

Mga kemikal na katangian ng mga amino acid

Depende sa mga compound, ang mga amino acid ay maaaring magpakita ng iba't ibang mga katangian.

Mga pakikipag-ugnayan ng amino acid:

Ang mga amino acid, bilang amphoteric compound, ay bumubuo ng mga asing-gamot na may parehong mga acid at alkalis.

Bilang mga carboxylic acid, ang mga amino acid ay bumubuo ng mga functional derivatives: salts, esters, amides.

Pakikipag-ugnayan at katangian ng mga amino acid sa mga dahilan:
Ang mga asin ay nabuo:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Sodium salt + 2-aminoacetic acid Sodium salt ng aminoacetic acid (glycine) + tubig

Pakikipag-ugnayan sa mga alak:

Ang mga amino acid ay maaaring tumugon sa mga alkohol sa pagkakaroon ng hydrogen chloride gas, na nagiging ester. Ang mga amino acid ester ay walang bipolar na istraktura at pabagu-bago ng isip na mga compound.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Methyl ester / 2-aminoacetic acid /

Pakikipag-ugnayan ammonia:

Ang mga amide ay nabuo:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Pakikipag-ugnayan ng mga amino acid sa malakas na acids:

Kumuha kami ng mga asin:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (o HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Ito ang mga pangunahing kemikal na katangian ng mga amino acid.

Mga pisikal na katangian ng mga amino acid

Ilista natin ang mga pisikal na katangian ng mga amino acid:

• Walang kulay
• Magkaroon ng mala-kristal na anyo
• Karamihan sa mga amino acid ay may matamis na lasa, ngunit depende sa radical (R), maaari silang maging mapait o walang lasa
• Madaling natutunaw sa tubig, ngunit mahinang natutunaw sa maraming mga organikong solvent
• Ang mga amino acid ay may pag-aari ng optical activity
• Natutunaw na may pagkabulok sa temperaturang higit sa 200°C
• Non-volatile
• Ang mga may tubig na solusyon ng mga amino acid sa acidic at alkaline na kapaligiran ay nagsasagawa ng electric current