Белоктардың құрылымдық қызметі. Бұлшық ет ұлпасының ақуыздары Актин мен миозин қандай қызмет атқарады?
Бұлшық ет ұлпасының ақуыздық құрамы өте күрделі. Оны көптеген ғалымдар ұзақ уақыт бойы зерттеп келеді. Орыс биохимиясының негізін салушы А.Я.Данилевский бұлшықет тінінің белоктарын зерттей отырып, бірқатар белоктардың физиологиялық рөлі және миофибрилдердің құрамындағы жиырылғыш белок миозиннің маңызы туралы дұрыс түсінік берді.
Кейіннен миозинді В.А.Энгельгардт, И.И.Иванов және басқа да кеңес ғалымдары зерттеді. Бұлшық еттердің жиырылуын зерттеуге венгр ғалымы Сент-Георгий үлкен үлес қосты. Тағы бір венгр ғалымы Штрауб бұлшық ет ақуызының актинін ашты.
Бұлшықет тінін зерттеуді ақуыздардан бастау керек, өйткені олар бұлшықет тінінің құрғақ қалдығының шамамен 80% құрайды. Бұлшық ет талшығының морфологиялық құрылымына сәйкес белоктар келесідей бөлінеді:
Жоғарыда келтірілген диаграммадан бұлшықет тінінің ақуыздық құрамы өте әртүрлі екенін көруге болады. Саркоплазмада төрт ақуыз бар: миоген, миоальбумин, глобулин X және миоглобин. Миофибрилдерде актомиозин деп аталатын актин мен миозин кешені болады. Барлық саркоплазмалық белоктар жасушаішілік, ал сарколемма белоктары жасушадан тыс деп аталады.Ядроларында нуклеопротеидтер, ал сарколеммада коллаген мен эластин болады. Егер бұлшықет тінінде, сонымен қатар, әртүрлі ферменттердің айтарлықтай мөлшері бар екенін және олардың әрқайсысы ерекше ақуыз екенін ескерсек, онда бұлшықет тінінің ақуыздық құрамы одан да күрделірек болып шығады.
Миозин
Бұлшықет тінінің негізгі ақуызы миозин болып табылады. Ол бұлшық ет ұлпасының барлық ақуыздарының жартысына жуығын құрайды және ол барлық сүтқоректілердің, құстардың және балықтардың бұлшықеттерінде кездеседі. Тағамдық құндылығы жағынан ол толық ақуыз болып табылады. Кестеде 7-суретте сиыр миозинінің аминқышқылдық құрамы көрсетілген.
Миозинді кеңестік биохимиктер егжей-тегжейлі зерттеп, оның бұлшықет тінінің құрылымдық ақуызы, яғни жасуша құрылысына қатысатын ақуыз ғана емес, сонымен қатар АТФ гидролизінің реакциясын катализдейтін фермент - аденозинтрифосфатаза екенін анықтады. Бұл жағдайда АДФ (аденозиндифосфор қышқылы) және фосфор қышқылы түзіліп, бұлшықет жұмысына жұмсалатын көп мөлшердегі энергия бөлінеді.
Миозин таза кристалды түрде алынды. Оның молекулалық массасы өте үлкен, шамамен 1,5 млн.Кристалды миозин, тұздар толық болмаған жағдайда, суда жақсы ериді. Бірақ суға кез келген тұздың, мысалы, натрий хлоридінің шамалы мөлшерін қосу жеткілікті және ол еріу қабілетін толығымен жоғалтады және еріту натрий хлоридінің шамамен 1% концентрациясында жүреді. Алайда, тұздарға қатысты, мысалы аммоний сульфаты, миозин әдеттегі глобулин сияқты әрекет етеді.
Ет белоктарын сумен экстракциялағанда миозин ерітіндіге түспейді. Етті тұзды ерітінділермен өңдеу кезінде ол тұз сығындысында кездеседі. Миозиннің тұзды ерітіндісін сумен сұйылтқанда тұз концентрациясы төмендеп, миозин тұнбаға түсе бастайды. Миозин натрий хлориді және магний сульфатымен толық қаныққан кезде тұзданады (тұздану кристалды тұзбен жүзеге асырылады, әйтпесе толық қанығуға қол жеткізу мүмкін емес).
Миозиннің изоэлектрлік нүктесі рН 5,4-5,5 болады.
Миозин әртүрлі заттармен, ең алдымен белоктармен арнайы байланысқа түсіп, комплекстер түзу қасиетіне ие. Бұлшықет әрекетінде ерекше рөлді миозин мен актин – актомиозин кешені атқарады.
Актин және актомиозин
Актин ақуызы екі түрде болуы мүмкін: фибриллярлық және глобулярлық. Тыныштықтағы бұлшықетте актин фибриллярлы түрде болады; бұлшықеттің жиырылуымен ол шар тәрізді болады. Бұл түрлендіруде аденозин үшфосфор қышқылы мен тұздардың маңызы зор.
Бұлшық ет тінінде 12-15% актин болады. Ол тұзды ерітінділермен ұзақ экстракция кезінде ерітіндіге түседі; қысқа мерзімді экстракциямен ол стромада қалады. Актиннің молекулалық салмағы шамамен 75 000.
Актин мен миозин ерітінділерін араластырғанда актомозин деп аталатын кешен түзіледі, одан негізінен миофибрилдер түзіледі. Бұл кешен жоғары тұтқырлығымен сипатталады және аденозинтрифосфаттың қатысуымен калий және магний иондарының белгілі бір концентрациясында (0,05 м KCl > және 0,001 м MgCl2) күрт жиырылуы мүмкін. Тұздың жоғары концентрациясында (0,6 м KCl) АТФ қосқанда актомиозин актин мен миозинге ыдырайды. Ерітіндінің тұтқырлығы айтарлықтай төмендейді.
Szent-Georgia мәліметтері бойынша тірі бұлшықеттің жиырылуының негізінде АТФ әсерінен актомиозиннің қысылуы жатыр.
Актомиозин нағыз глобулин сияқты суда ерімейді. Етті тұзды ерітінділермен өңдегенде экстракция ұзақтығына байланысты актин мөлшері белгісіз актомиозин ерітіндіге өтеді.
Глобулин X
Бұлшықет тінінде жалпы ақуыздың шамамен 20% глобулин X бар. Бұл типтік глобулин, яғни ол суда ерімейді, бірақ орташа концентрациядағы тұзды ерітінділерде ериді; ерітінділерден аммоний сульфатымен жартылай қаныққанда (1 көлем белок ерітіндісі және 1 көлем қаныққан аммоний сульфат ерітіндісі), толық қаныққанда натрий хлоридімен тұнбаға түседі.
Миоген
Бұлшықет тінінде жалпы ақуыздың шамамен 20% миогені бар. Оны типтік альбуминге немесе глобулинге жатқызуға болмайды, өйткені ол суда ериді, қанығу кезінде натрий хлориді және магний сульфатымен жеткілікті түрде тұздалмайды (кристалдық тұз), сонымен бірге аммоний сульфатымен 2/3 мөлшерінде тұнбаға түседі. қанықтылық (1 көлем белок ерітіндісі және 2 көлем аммоний сульфатының қаныққан ерітіндісі). Бұл ақуыз кристалды түрде алынды. Миогеннің молекулалық салмағы 150 000.
В.А.Энгельгардт миогенде бұлшықет тінінің гликолиз процесінде жүретін маңызды реакциялардың бірін катализдеу қабілетін ашты. Бұл жаңалық құрылымдық белоктардың, яғни тіндердің құрылысына қатысатын белоктардың ферментативті белсенділікке ие болуын бірінші рет көрсетті.
Миоальбумин
Бұлшықет тінінде жалпы ақуыздың шамамен 1-2% миоальбумин болады. Бұл типтік альбумин, яғни суда ериді, қанығу кезінде натрий хлоридімен тұнбаға түспейді, бірақ аммоний сульфатымен тұнбаға түседі.
Миоглобин
Миоглобин – күрделі хромопротеинді белок, молекулалық массасы 16900. Гидролиз кезінде глобин белогына және белоксыз гем тобына ыдырайды. Миоглобин бұлшықеттерді қызыл түске бояйды; Ол гемоглобиннен ақуыздық бөлігімен ерекшеленеді; олардың протездік тобы бірдей.
Тотығу кезінде гем гематинге, ал тұз қышқылының қатысуымен геминге айналады. Геминнің мазмұны бұлшықет тініндегі миоглобиннің мөлшерін анықтау үшін пайдаланылуы мүмкін.
Ірі қара малдың бұлшықеттеріндегі гемин мөлшері 100 г ұлпаға 42-ден 60 мг-ға дейін; шошқалардың бұлшықеттерінде ол әлдеқайда аз - 100 г ұлпаға 22-ден 42 мг-ға дейін, сондықтан олар аз түсті.
Миоглобин, қан пигменттері сияқты, өзіне тән сіңіру спектріне ие.
Түсті заттардың, атап айтқанда ет пен қан пигменттерінің сіңіру спектрлерін алу принципі пигмент ерітіндісі арқылы өтетін жарық энергиясының осы ерітіндіге жұтылуы болып табылады. Бұл жағдайда спектроскоппен анықтауға болатын жарықтың жұтылуы (жұтылу) деп аталатын құбылыс орын алады.
Бұлшықет тініне және қан пигменттеріне тән сіңіру жолақтары 400-ден 700 мм-ге дейін ауытқиды. Бұл аралықта толқындар біздің көзімізбен қабылданады және белгілі бір толқын ұзындығы бар жарықты жұту нәтижесінде пайда болатын спектроскоптың көмегімен спектрдегі қараңғы жолақтарды көре аламыз.
Түсті заттардың жарықты жұтуын спектрофотометрдің көмегімен анықтауға болады. Алынған нәтижелер әдетте графикалық түрде көрсетіледі. Бұл жағдайда абсцисса осі бойымен жарықтың толқын ұзындығы, ал ордината осі бойынша ерітіндіден өткен жарықтың пайызы сызылады. Жарық неғұрлым аз өтсе, соғұрлым оның көп бөлігін түсті зат жұтады. Ерітінді арқылы жарықтың жалпы өтуі 100% деп алынады.
Суретте. 10-суретте жарықтың оксимиоглобин ерітіндісімен жұтылуы (жұтылуы) көрсетілген; Ол спектрдің көрінетін аймағында оксимиоглобиннің екі айқын сипатты жұтылу жолағы бар екенін көрсетеді, яғни ол ең аз жарықты өткізетін, демек, ең көп жарықты жұтатын екі аймақ. Бұл бөлімдердің максимумдары екі толқын ұзындығында; λ 585 ммк және λ 545 ммк,
Суретте. 11-суретте салыстыру үшін оксигемоглобиннің спектрофотометриялық қисығы көрсетілген.
Миоглобиннің қандағы гемоглобинге қарағанда оттегімен байланысу қабілеті жоғары. Миоглобин арқылы бұлшықет тіндері оттегімен қамтамасыз етіледі. Жұмыс істейтін бұлшықеттерде миоглобин көбірек болады, өйткені оларда тотығу қарқынды жүреді. Белгілі болғандай, аяқтың бұлшықеттері артқы бұлшықеттерге қарағанда күштірек боялған; жұмыс істейтін өгіздердің бұлшықеттері де жұмыс істемейтін жануарларға қарағанда көбірек түсті. Бұл әсіресе кеуде бұлшықеттері жұмыс істемейтін құстарда байқалады.
Коллаген және эластин
Коллаген мен эластин суда және тұзды ерітінділерде ерімейтін дәнекер тінінің ақуыздары болып табылады. Олар сарколемманы – бұлшықет талшығының ең жұқа қабығын құрайды.
Нуклеопротеидтер
Нуклеопротеидтер – жасуша ядросын құрайтын белоктар. Олардың тән ерекшелігі әлсіз сілтілер ерітінділерінде еру қабілеті. Бұл олардың молекуласында қышқылдық қасиеті бар протездік топтың болуымен түсіндіріледі.
Бұлшықет белоктарының бөлінуі
Бұлшықет тінін орташа концентрациядағы тұзды ерітінділермен өңдегенде, оның ақуыздарын стромальды ақуыздар мен плазма ақуыздарына бөлуге болады. Строма негізінен сарколеммалық ақуыздардан тұратын бұлшықет тінінің тұзда ерімейтін құрылымдық негізіне жатады (сызбаны қараңыз).
Бұлшықет ұлпасында жасушаішілік белоктардың ерігіштігі әртүрлі. Мысалы, актомиозин мен глобулин Х суда ерімейді және миогенге қарағанда физиологиялық ерітінділерден аммоний сульфаты мен натрий хлоридімен оңай тұнбаға түседі. Миоген суда миоальбумин сияқты ериді, бірақ одан тұздану қасиетімен ерекшеленеді.
Бейтарап реакция кезінде бұлшықет тінінің ақуыздарының тұз ерітінділеріндегі ерігіштігі және олардың тұнбаға түсуі кестеде келтірілген. 8.
Етті тұздау, пісіру және басқа да технологиялық өңдеу түрлері кезінде белоктық заттар жоғалады. Ақуыз шығынының шамасы олардың әртүрлі ерігіштігі мен шөгу қабілетіне байланысты.
Белоктардың қасиеттерін біле отырып, шығындар аз болатын жағдайларды таңдауға болады. Сондықтан белоктардың осы қасиеттерін зерттеуге ерекше назар аудару керек.
механикалық қызметті белок атқарады: гемоглобин, миозин, коллаген, меланин немесе инсулин??? және ең жақсы жауап алды
Полина Фейгинадан жауап [гуру]
1. Полимер – жоғары молекулалы қосылыс, молекулалық массасы үлкен (бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін) зат, онда химиялық байланыс арқылы байланысқан атомдар сызықтық немесе тармақталған тізбектер, сонымен қатар кеңістіктік үш өлшемді құрылымдар түзеді. Көбінесе оның құрылымында мономерді - бірнеше атомдарды қамтитын қайталанатын құрылымдық фрагментті ажыратуға болады. Мономерлерден полимерлену арқылы полимер түзіледі. Полимерлерге көптеген табиғи қосылыстар жатады: белоктар, нуклеин қышқылдары, полисахаридтер, каучук және басқа органикалық заттар. Көп жағдайда бұл ұғым органикалық қосылыстарға қатысты, бірақ көптеген бейорганикалық полимерлер де бар. Полимерлену реакциялары, поликонденсация және химиялық түрлендірулер арқылы табиғи текті элементтердің қарапайым қосылыстары негізінде полимерлердің үлкен саны синтетикалық жолмен алынады.
Арнайы механикалық қасиеттері:
серпімділік - салыстырмалы түрде аз жүктеме (резеңкелер) кезінде жоғары қайтымды деформациялардан өту мүмкіндігі;
шыны тәрізді және кристалды полимерлердің (пластика, органикалық шыны) сынғыштығы төмен;
бағытталған механикалық өрістің әсерінен макромолекулалардың бағдарлау қабілеті (талшықтар мен пленкаларды өндіруде қолданылады).
Полимер ерітінділерінің ерекшеліктері:
төмен полимер концентрациясында ерітіндінің жоғары тұтқырлығы;
Полимердің еруі ісіну сатысы арқылы жүреді.
Арнайы химиялық қасиеттері:
аз мөлшердегі реагенттің әсерінен оның физикалық-механикалық қасиеттерін күрт өзгерту мүмкіндігі (резеңкенің вулканизациясы, былғарыны илеу және т.б.).
Полимерлердің ерекше қасиеттері олардың үлкен молекулалық салмағымен ғана емес, сонымен қатар макромолекулалардың тізбекті құрылымымен және жансыз табиғат үшін бірегей қасиеті - икемділігімен түсіндіріледі.
2. Белоктар – аминқышқылдарынан түзілген күрделі жоғары молекулалы табиғи қосылыстар. Ақуыздарда 20 түрлі аминқышқылдары бар, яғни аминқышқылдарының әртүрлі комбинациялары бар белоктардың алуан түрлілігі бар. Алфавиттің 33 әріпінен шексіз көп сөз құра алатынымыз сияқты, 20 аминқышқылынан да шексіз белок құра аламыз. Адам ағзасында 100 000-ға дейін белок бар.
Белоктар белоктар (қарапайым белоктар) және протеидтер (күрделі белоктар) болып бөлінеді.
Молекулаларға кіретін аминқышқылдарының қалдықтарының саны әртүрлі: инсулин - 51, миоглобин - 140. Демек, Mr белок 10 000-нан бірнеше миллионға дейін.
Ағзадағы белоктардың қызметтері алуан түрлі. Олар көбінесе белоктардың формалары мен құрамының күрделілігі мен әртүрлілігіне байланысты. Ақуыздар алмастырылмайтын құрылыс материалы болып табылады. Ақуыз молекулаларының маңызды қызметтерінің бірі пластик болып табылады. Барлық жасуша мембраналарында ақуыз бар, оның рөлі әртүрлі. Мембранадағы ақуыз мөлшері массаның жартысынан астамын құрайды.
Көптеген белоктар жиырылу қызметін атқарады. Бұл ең алдымен жоғары организмдердің бұлшықет талшықтарының құрамына кіретін актин және миозин белоктары. Бұлшық ет талшықтары – миофибрилдер – жасушаішілік сұйықтықпен қоршалған параллельді жіңішке бұлшықет жіптерінен тұратын ұзын жіңішке жіпшелер. Оның құрамында жиырылу үшін қажетті еріген аденозин үшфосфор қышқылы (АТФ), гликоген – қоректік зат, бейорганикалық тұздар және басқа да көптеген заттар, атап айтқанда кальций бар.
Ағзадағы заттарды тасымалдауда белоктардың рөлі зор. Әртүрлі функционалды топтарға және күрделі макромолекула құрылымына ие белоктар көптеген қосылыстарды қан арқылы байланыстырады және тасымалдайды. Бұл, ең алдымен, гемоглобин, ол оттегін өкпеден жасушаларға тасымалдайды. Бұлшықеттерде бұл функцияны басқа тасымалдаушы ақуыз – миоглобин алады.
Ақуыздың тағы бір қызметі – сақтау. Сақтау ақуыздарына ферритин – темір, овальбумин – жұмыртқа ақуызы, казеин – сүт ақуызы, зеин – жүгері тұқымының ақуызы жатады.
Реттеу қызметін гормондық белоктар атқарады.
Гормондар метаболизмге әсер ететін биологиялық белсенді заттар. Көптеген
Әрине, тегіс бұлшықет жасушасының негізгі қызметі - жиырылу. Жиырылғыш протеиндер ең алдымен осы функцияны жүзеге асыруға жауапты - актин Және миозин . Актин мен миозиннің өзара әрекеттесуі «Жиырылуды реттеу» тарауында талқыланатын бірқатар процестермен реттеледі.
Актин
Актин ақуызы жасуша цитоскелетінің маңызды құрамдас бөлігі болып табылады және жануарлар мен өсімдіктердің барлық дерлік жасушаларында кездеседі. Актин өз атауын АТФ гидролизін белсендіру қабілетіне байланысты алды. Актин миофиламенттері - ұзындығы 1 мкм-ден астам, қалыңдығы 3-8 нм, тығыз денелерге бекітіледі. 12-ге жуық актин жіпшелері миозин жіптерін розетка түрінде қоршайды. Актин микрофиламенттері глобулярлы суббірліктерден тұрады G-актин - фибриллярға полимерленетін актин мономерлер (диаметрі 5,6 нм және молекулалық салмағы 42000 дальтон) F-актин . Актин F-актиннің бұрандалы тізбектері арқылы түзіледі.
G-актиннің глобулярлы суббірліктерінің полимерлену процесі АТФ-ның АДФ және бейорганикалық фосфатқа дейін гидролизінен кейін актиннің молекулааралық контактілерді түзу қабілетінің арқасында мүмкін болады. Актин мономерлері белгілі бір ретпен полимерге жиналады, актиннің полимерленуі жиырылу белсендіруімен басталады. Актиннің полимерленуі мен деполимерлену процесі арнайы белоктармен реттеледі. Мысалы, глобулярлы актинмен комплекс түзе отырып, актиннің полимерленуіне қарсы әрекет ететін арнайы протеин, профилин бар. Актинмен байланысатын және оны «жабатын» арнайы ақуыздар (мысалы, цитохалазин D) бар, яғни. полимерлеу актинінің бір ұшында қалпақ түрін құрайды, осылайша полимерлену процесін реттейді. Глобулярлы актиннің полимерленуіне жол бермейтін ақуыздар (латрункулин А) және актин жіптерін қысқа фрагменттерге «кесетін» белоктар бар. Керісінше, актин жіптерінің реттелген қатаң шоғырларын немесе үлкен торлы икемді желілерді құрайтын актин жіптерін құрайтын «кросс-байланыс» белоктар бар (3-сурет). .
Омыртқалы жануарлардың ұлпаларында әртүрлі гендердің туындылары болып табылатын және аминқышқылдарының реттілігімен ерекшеленетін 6 актин изоформасы табылды. α-изоформасы тамырлы тегіс бұлшықет жасушаларында, ал актиннің γ-изоформасы асқазан-ішек жолдарының тегіс бұлшықеттерінде болады.
3-сурет.Фибриллярлық F-актин (а). Актин жіптерінің полимерленуі және деполимерленуі процесінің схемасы (б). P – бейорганикалық фосфат.
Миозин
Қазіргі уақытта миозиннің оннан астам әртүрлі изоформалары ашылды. Қаңқа бұлшықетінің миозині барынша егжей-тегжейлі зерттелген. Тегіс бұлшықетте миозиннің өзіндік изоформалары болады.
Миозин жіптері - ұзындығы шамамен 0,5 мкм және қалыңдығы 12-15 нм, олар миозин мономерлерінің бірнеше молекулаларынан тұрады. Тегіс бұлшықет миозині екі ауыр тізбектен (молекулалық массасы 200 – 250 кДа, ұзындығы 150 нм және қалыңдығы 1,52 нм) тұратын классикалық миозин деп аталатын II класты миозиндерге жатады. Миозин молекуласы меромиозин суббірліктерінен тұрады: 1) миозин жіпшесінің таяқшасын немесе құйрығын құрайтын жеңіл мероомиозин; және 2) басын құрайтын S-1 фрагментінен және миозин жіпшесінің таяқшасына іргелес жатқан және S-1 фрагментін жарықпен байланыстыратын S-2 фрагментінен (топса аймағы) тұратын ауыр меромиозин. меромиозин суббірлігі (4-сурет). Жіптердің пайда болуының негізінде мономер құйрықтарының бір-бірімен реттелген түрде әрекеттесу үрдісі жатыр. Миозиннің басында екі жеңіл тізбек бар – реттеуші және негізгі, молекулалық салмағы 18 – 28 кДа, олар миозиннің актинмен әрекеттесуіне қатысады. Са 2+ иондары болмаған кезде жеңіл тізбектер миозиннің ауыр тізбегінің топса аймағына оралады, бұл оның қозғалғыштығын айтарлықтай шектейді деген болжам бар. Бұл күйде миозиннің басы актин жіпіне қатысты қозғала алмайды. Са 2+ иондары болған кезде бас аймағында қозғалғыштық күрт артады және АТФ гидролизінен кейін миозин басы актин жіптері бойымен қозғала алады.
4-сурет.Миозин макромолекуласының құрылысы (мәтіндегі түсіндірме).
Тегіс бұлшықет жасушасындағы миозинді жіпшелерді микроскоппен әрқашан анықтау мүмкін емес, сондықтан олар тегіс бұлшықеттің әрбір жиырылуымен түзіліп, қайтымды түрде ыдырайды деп есептеледі. Тегіс бұлшықет миозинінің қаңқа миозинінен айтарлықтай айырмашылығы АТФ физиологиялық концентрациясы болған кезде ол қатпарлы (10S) деп аталатын конформацияда болады. Бұл конформацияда миозин мономерінің бөлігі құйрықтың ұшынан шамамен 1/3 бөлігі мойын аймағымен әрекеттеседі). Бұл жағдайда тегіс бұлшықет миозиніндегі молекулаішілік өзара әрекеттесу молекулааралық әсерлерден басым болады, құйрық ассоциациясы болмайды, тепе-теңдік мономерлі миозинге қарай ығысады. Миозин молекулалары полимерлену реакциясына қатпарланбаған (6S) конформацияда түседі (5-сурет). Тегіс бұлшықет миозині оның жеңіл тізбегі арнайы фермент миозин жеңіл тізбекті киназамен фосфорланғанда немесе KRP (киназамен байланысты ақуыз) ақуызымен әрекеттескенде жіпшелерге полимерленеді.
Жақсы зерттелген қаңқа бұлшықетінің миозинді жіптері биполярлы гантель тәрізді жіптерге жиналады, олардың миозин бастары екі жағында жіп осінің айналасында радиалды орналасқан, ал молекуланың орталық бөлігінде бастар болмайды. Скелеттіктерден айырмашылығы, тегіс бұлшықеттердің миозинді жіптері бүйірлік полярлыққа ие, яғни. миозин молекулаларының бастары жіптің барлық ұзындығы бойынша екі жағында бір жазықтықта орналасады және қарама-қарсы бағытта болады (5-сурет).
Димерлердің жіптен диссоциациялану жылдамдығы оның ұзындығына тура пропорционал, сондықтан қаңқа бұлшықеттеріндегі биполярлы миозинді жіптердің өсуі өздігінен шектеледі. Бұл әсер тегіс бұлшықеттердің миозинді жіпшелерінде байқалмайды (бүйірлік полярлығы бар) және сондықтан олар актин жіпшелерінің ұзақ қашықтыққа қозғалуына мүмкіндік беретін жаңа миозин молекулаларының эквивалентті қосылуына байланысты олардың ұзындығын кең ауқымда өзгерте алады. Сірә, тегіс бұлшықеттердің миозинді жіптерінің ұқсас ұйымы тегіс бұлшықеттердің айтарлықтай қысқаруын дамыту қабілетінің негізінде жатыр.
5-сурет.Тегіс бұлшықет миозинді жіпшесінің моделі. А – қатпарлы конформация, В – қатпарланбаған конформация, С – полимерленген тегіс бұлшықет миозині, D – полимерленген қаңқа бұлшықетінің миозині.
Тегіс бұлшықет жасушаларында тропонин ақуызы жоқ, оның орнына саркоплазмада құрылымдық ұқсас ақуыз болады. калмодулин . Ca 2+ өзінің физиологиялық функцияларының көпшілігін Са 2+ сезгіш және реттеуші функцияларды орындайтын арнайы Ca 2+ байланыстыратын ақуыздармен әрекеттесу арқылы жүзеге асырады. Тегіс бұлшықет жасушаларындағы бұл ақуыз кальмодулин болып табылады. Негізінде кальмодулин жасушадағы барлық Са 2+-тәуелді процестерге қатысады. Жасушадағы кальмодулиннің жалпы жасушаішілік концентрациясы оның жасушаішілік нысаналарының жалпы концентрациясынан айтарлықтай төмен, бұл оның өзіндік шектеуші реттеуші фактор болуына мүмкіндік береді. Са 2+ /кальмодулин кешені миозин жеңіл тізбекті киназаның белсендірілуі және жиырылуын бастау үшін қажет. Екінші жағынан, Ca 2+ /кальмодулинге тәуелді протеин фосфатазасы релаксацияға әкелетін миозиннің жеңіл тізбектерінің дефосфорлануын бастайды. Тегіс бұлшықет жасушаларында болатын Ca 2+ / кальмодулинге тәуелді протеинкиназа II көптеген Ca 2+ тәуелді жасушаішілік сигналдық жолдардың медиаторы болып табылады.
Функция тропомиозинтегіс бұлшықет жасушасында тропониннің болмауы толық анық емес, дегенмен қазіргі уақытта тропомиозиннің кросс-көпір түзілу циклін реттеуге және актомиозиннің АТФаза белсенділігін тежеу процесіне қатысуының тәжірибелік дәлелі бар. калдесмон бойынша.
Сонымен, тегіс бұлшықет жасушасының жиырылғыш аппаратын қаңқа бұлшықетімен салыстыратын болсақ, ерекше құрылымдық белгілерін атап өтуге болады: 1) саркомердің болмауы; 2) тыныштық күйінде актин мен миозин жіптерінің адекватсыз арақатынасы: актин жіпшелері айтарлықтай көп; 3) актиндік жіпшелер қаңқа бұлшықетіне қарағанда ұзынырақ; 4) Z-сызығының аналогы болып табылады тығыз денелер мен тығыз бляшкалар; 5) тропонин С аналогы белок болып табылады калмодулин; 6) Т-түтікшенің аналогы – кавеолалар; 7) тегіс бұлшықет жасушасындағы саркоплазмалық тор қаңқа жасушасына қарағанда аз дамыған.
СПОРТ БИОХИМИЯСЫ
Бұлшық ет талшығының құрылысы мен қызметі
Бұлшық ет ұлпасының 3 түрі бар:
Жолақты қаңқа;
Жолақты жүрек;
Тегіс.
Бұлшық ет ұлпасының қызметтері.
Жолақты қаңқа тіндері - жалпы дене салмағының шамамен 40% құрайды.
Оның функциялары:
динамикалық;
статикалық;
рецептор (мысалы, сіңірлердегі проприорецепторлар – интрафузальды бұлшықет талшықтары (фузиформ));
тұндыру - су, минералдар, оттегі, гликоген, фосфаттар;
терморегуляция;
эмоционалдық реакциялар.
Жүрек бұлшықетінің жолақты ұлпасы.
Негізгі функциясы - инъекция.
Тегіс бұлшықет – қуыс мүшелер мен қан тамырларының қабырғасын құрайды.
Оның қызметі: - қуыс мүшелердегі қысымды ұстап тұрады; - қан қысымын сақтайды;
Асқазан-ішек жолдары мен несепағарлар арқылы мазмұнның қозғалысын қамтамасыз етеді.
Бұлшық ет ұлпасының химиялық құрамы
Бұлшықет тінінің химиялық құрамы өте күрделі және әртүрлі факторлардың әсерінен өзгереді. Жақсы дайындалған бұлшықет тінінің орташа химиялық құрамы: су – ұлпа массасының 70-75%; белоктар - 18-22%; липидтер - 0,5-3,5%; азотты экстрактивті заттар - 1,0-1,7%; азотсыз экстрактивті заттар - 0,7-1,4%; пайдалы қазбалар - 1,0-1,5%.
Бұлшықет тінінің құрғақ қалдығының шамамен 80% -ы ақуыздардан тұрады, олардың қасиеттері негізінен осы ұлпаның қасиеттерін анықтайды.
МИФИБРИЛДЕР – бұлшықет талшығының жиырылғыш элементтері. Миофибрилдердің жұқа құрылымы
Миофибрилдер жіңішке талшықтар (диаметрі 1-2 мкм, ұзындығы 2-2,5 мкм), құрамында жиырылғыш белоктардың 2 түрі (протофибрилдер) бар: актиннің жіңішке жіпшелері және миозиннің екі есе қалың жіпшелері. Олар миозин жіпшелерінің айналасында 6 актин жіпшелері және әрбір актин жіпшелерінің айналасында 3 миозин жіптері болатындай етіп орналасады. Миофибрилдер Z-мембраналары арқылы жеке бөлімдерге - саркомерлерге бөлінеді, олардың ортаңғы бөлігінде миозинді жіпшелер басым болады, саркомердің бүйірлеріндегі Z-қабықшаларына актиндік жіпшелер бекітіледі. (Актин мен миозиннің жарықты сындыратын әртүрлі қабілеттері бұлшықет тыныштықта болған кезде жарық микроскопында жолақты көрініс береді.)
Актин жіпшелері миофибрилдердің құрғақ салмағының шамамен 20% құрайды. Актин белоктың екі түрінен тұрады: 1) глобулярлық форма - шар тәрізді молекулалар түрінде және 2) ұзын тізбекке қос жіпті спираль түрінде бұралған таяқша тәрізді трономиозин молекулалары. Осы қос актин жіпшесінің бойында әрбір бұрылыста моншақ тізбегі сияқты глобулярлы актиннің 14 молекуласы (екі жағында 7 молекула), сондай-ақ Ca2+ байланыстыру орындары бар. Бұл орталықтарда актин-миозин байланыстарының түзілуіне қатысатын арнайы ақуыз (тропонин) болады.
Миозин параллельді ақуыз жіптерінен тұрады (бұл бөлік жеңіл меромозин деп аталады). Екі шетінде қалыңдауы бар жақтарға созылған мойындар - бастар (бұл бөлігі ауыр меромозин) бар, соның арқасында миозин мен актин арасында айқас көпірлер түзіледі.
Жиырылғыш белоктардың (миозин және актин) физика-химиялық қасиеттері және құрылымдық ұйымдастырылуы. Тропомиозин және тропонин.
Миофибриллярлық белоктарға жиырылғыш белоктар миозин, актин және актомиозин, сонымен қатар реттеуші белоктар тропомиозин, тропонин және альфа және бета актин жатады. Миофибриллярлық ақуыздар бұлшықеттің жиырылу қызметін қамтамасыз етеді.
Миозин бұлшықеттің негізгі жиырылғыш белоктарының бірі болып табылады, жалпы бұлшықет ақуыздарының шамамен 55% құрайды. Ол миофибрилдердің қалың жіптерінен (жіптерден) тұрады. Бұл ақуыздың молекулалық салмағы шамамен 470 000. Миозин молекуласының ұзын фибриллярлы бөлігі және глобулярлы құрылымдары (бастары) бар. Миозин молекуласының фибриллярлы бөлігі қос спиральді құрылымға ие. Молекула алты суббірліктен тұрады: екі ауыр полипептидтік тізбек (молекулалық массасы 200 000) және төрт жеңіл тізбек (молекулалық массасы 1500-2700), глобулярлық бөлікте орналасқан. Миозин молекуласының фибриллярлық бөлігінің негізгі қызметі миозин жіпшелерінің дұрыс реттелген шоғырларын немесе қалың протофибриллдерді түзу қабілеті болып табылады. АТФазаның белсенді орталығы мен актинді байланыстыру орталығы миозин молекуласының бастарында орналасқан, сондықтан олар АТФ гидролизін және актин жіпшелерімен әрекеттесуін қамтамасыз етеді.
Актин - жіңішке жіптердің негізін құрайтын екінші жиырылғыш бұлшықет ақуызы. Оның екі формасы белгілі: глобулярлы G-актин және фибриллярлы F-актин. Глобулярлы актин - молекулалық массасы 42000 сфералық ақуыз.Ол бұлшықет ақуызының жалпы массасының шамамен 25% құрайды. Магний катиондарының қатысуымен актин F-актин деп аталатын спираль түріндегі ерімейтін жіп түзу үшін ковалентті емес полимерленуден өтеді. Актиннің екі формасы да ферментативті белсенділікке ие емес. Әрбір G-актин молекуласы жиырылуды бастауда маңызды рөл атқаратын бір кальций ионын байланыстыруға қабілетті. Сонымен қатар, G-актин молекуласы АТФ немесе АДФ бір молекуласын тығыз байланыстырады. АТФ-ның G-актинмен байланысуы әдетте F-актиннің түзілуімен және АТФ-ның АДФ пен фосфатқа бір мезгілде ыдырауымен оның полимерленуімен бірге жүреді. АДФ фибриллярлық актинмен байланысады.
Тропомиозин – актин жіпшесінің құрылымдық ақуызы, ол сым тәрізді ұзартылған молекула. Оның екі полипептидтік тізбегі актин жіптерін орап алған сияқты. Әрбір тропомиозин молекуласының ұштарында тропонин жүйесінің белоктары болады, олардың болуы жолақты бұлшықеттерге тән.
Тропонин - актин жіпшесін реттейтін ақуыз. Ол үш бөлімшеден тұрады: TnT, Tnl және TnS. Тропонин Т (TnT) бұл белоктардың тропомиозинмен байланысуына делдалдық етеді. Тропонин I (Tnl) актиннің миозинмен әрекеттесуін блоктайды (тежейді). Тропонин С (TnC) – құрылымы мен қызметі кең таралған табиғи кальмодулин ақуызына ұқсас кальцийді байланыстыратын ақуыз. Тропонин С, кальмодулин сияқты, белок молекуласына төрт кальций ионын байланыстырады және молекулалық массасы 17000.Кальций болған кезде тропонин С конформациясы өзгереді, бұл актинге қатысты Tn орнының өзгеруіне әкеледі, нәтижесінде актин мен миозиннің өзара әрекеттесу орталығының ашылуында.
Сонымен, жолақты бұлшықет миофибрилінің жіңішке жіпшелері F-актин, тропомиозин және үш тропонин компонентінен тұрады. Бұл белоктардан басқа бұлшық ет жиырылуына белок актин қатысады. Ол миофибрилдердің жіңішке жіпшелерінің F-актин молекулаларының ұштары бекітілген Z-сызық аймағында кездеседі.
Кірпікше және жікшікті
Кірпікшелер мен жілікшелер -қозғалыс процестеріне қатысатын ерекше маңызы бар органеллалар цитоплазманың өсінділері болып табылады, олардың негізін осьтік жіп деп аталатын микротүтікшелер картасы немесе аксонема (грек тілінен аударғанда ось – ось және nema – жіп) құрайды. Кірпікшелердің ұзындығы 2-10 мкм, олардың бір кірпікшелі жасуша бетіндегі саны бірнеше жүзге жетуі мүмкін. Жалаушасы бар адам жасушасының жалғыз түрі - сперматозоидта 50-70 микрон болатын бір ғана ұзын жілік бар. Аксонема орталықта орналасқан бір жұп микротүтіктердің 9 перифериялық жұптарынан түзілген; мұндай құрылым (9 x 2) + 2 формуласымен сипатталады (3-16-сурет). Әрбір перифериялық жұптың ішінде микротүтіктердің ішінара бірігуіне байланысты олардың біреуі (А) толық, екіншісі (В) толық емес (А микротүтікшелерімен ортақ 2-3 димер).
Микротүтіктердің орталық жұбы орталық қабықшамен қоршалған, одан радиалды дублеттер шеткі дублеттерге бөлінеді.Шеткі дублеттер бір-бірімен нексин көпірлері арқылы жалғасады, ал динейн ақуызының «тұтқалары» А микротүтікшеден В микротүтікшелеріне дейін созылады. АТФаза белсенділігі бар көрші дублет (3- 16-суретті қараңыз).
Кірпікше мен жілікшенің соғуы аксонемадағы іргелес дублеттердің сырғанауы нәтижесінде пайда болады, ол динеин тұтқаларының қозғалысы арқылы жүзеге асады. Кірпікшелер мен жікшелерді құрайтын белоктардың өзгеруін тудыратын мутациялар сәйкес жасушалардың әртүрлі дисфункциясына әкеледі. Картагенер синдромы үшін (бекітілген кірпікше синдромы), әдетте dynein тұтқаларының болмауынан туындаған; науқастар тыныс алу жүйесінің созылмалы ауруларымен (тыныс алу эпителийінің бетін тазарту функциясының бұзылуымен байланысты) және бедеуліктен (сперматозоидтардың қозғалмауынан) зардап шегеді.
Құрылысы бойынша центриольге ұқсас базальды дене әрбір кірпікшенің немесе жілікшенің түбінде жатыр. Дененің апикальды ұшы деңгейінде триплеттің С микротүтікшелері аяқталады, ал А және В микротүтікшелері кірпікше немесе жікше аксонемасының сәйкес микротүтікшелеріне жалғасады. Кірпікшелердің немесе жіліктердің дамуы кезінде базальды дене аксонема компоненттерінің жиналуы орын алатын матрица рөлін атқарады.
Микрофиламенттер- цитоплазмада жеке-дара, қалқаншалар немесе шоғырлар түрінде жататын диаметрі 5-7 нм жіңішке белокты жіпшелер. Қаңқа бұлшықетінде жіңішке микрофиламенттер қалың миозинді жіптермен әрекеттесіп, реттелген шоғырлар түзеді.
Кортиколь (терминал) торы - жасушалардың көпшілігіне тән плазмалемма астындағы микрофиламенттердің конденсация аймағы. Бұл желіде микрофиламенттер бір-бірімен араласып, арнайы протеиндердің көмегімен бір-бірімен «айқастырылады», олардың ең көп таралғаны филамин. Кортикальды желі жасушаның механикалық әсерлер кезінде күрт және кенет деформациялануын болдырмайды және актинді ерітетін (конверттеу) ферменттермен жеңілдетілген қайта құрылымдау арқылы оның пішінінің біркелкі өзгеруін қамтамасыз етеді.
Микрофиламенттердің плазмалеммаға қосылуы олардың интегралды («зәкір») белоктарымен (интегриндерімен) – тікелей немесе бірқатар аралық белоктар талин, винкулин және α-актинин арқылы байланысуы есебінен жүзеге асырылады (10-9-суретті қараңыз). Сонымен қатар, актиндік микрофиламенттер жасушаларды бір-бірімен немесе жасушаларды жасушааралық заттың құрамдас бөліктерімен байланыстыратын адгезиялық қосылыстар немесе фокальды контактілер деп аталатын плазмалемманың арнайы аймақтарында трансмембраналық ақуыздарға бекітіледі.
Микрофиламенттердің негізгі ақуызы актин мономерлі түрде (G- немесе глобулярлы актин) кездеседі, ол cAMP және Са2+ қатысуымен ұзын тізбектерге (F- немесе фибриллярлық актин) полимерленуге қабілетті. Әдетте актин молекуласы екі бұралған жіптерге ұқсайды (10-9 және 13-5 суреттерді қараңыз).
Микрофиламенттерде актин әртүрлі қызмет атқаратын бірқатар актинді байланыстыратын ақуыздармен (бірнеше ондаған түрге дейін) әрекеттеседі. Олардың кейбіреулері актиннің полимерлену дәрежесін реттейді, басқалары (мысалы, кортикальды желідегі филамин немесе микровилладағы фимбрин мен виллин) жеке микрофиламенттердің жүйелерге қосылуына ықпал етеді. Бұлшықет емес жасушаларда актин ақуыздың шамамен 5-10% құрайды, оның тек жартысы ғана жіпшелерге бөлінеді. Микрофиламенттер микротүтіктерге қарағанда физикалық және химиялық әсерлерге төзімді.
Микрофиламенттердің қызметі:
(1) бұлшықет жасушаларының жиырылуын қамтамасыз ету (миозинмен әрекеттесу кезінде);
(2) цитоплазманың кортикальды қабатымен және плазмалеммамен байланысты функцияларды қамтамасыз ету (экзо- және эндоцитоз, псевдоподиялардың түзілуі және жасушалардың миграциясы);
(3) осы құрылымдардың бетімен байланысты белгілі бір белоктармен (минимиозин) өзара әрекеттесуіне байланысты цитоплазма ішіндегі органоидтардың, тасымалдау везикулаларының және басқа құрылымдардың қозғалысы;
(4) деформациялардың әрекетін болдырмайтын, бірақ өзі қайта реттелгенде жасуша пішінінің өзгеруіне ықпал ететін кортикальды тордың болуына байланысты жасушаның белгілі бір қаттылығын қамтамасыз ету;
(5) жасушаның бөлінуін аяқтайтын цитотомия кезінде жиырылғыш тарылудың түзілуі;
(6) кейбір органеллалардың (микровиллдердің, стереоцилиялардың) негізін («қаңқасын») қалыптастыру;
(7) жасушааралық байланыстардың құрылымын ұйымдастыруға қатысу (десмосомаларды қоршау).
Микробүрсілер – диаметрі 0,1 мкм, ұзындығы 1 мкм болатын жасуша цитоплазмасының саусақ тәрізді өсінділері, олардың негізін актин микрофиламенттері құрайды. Микробүршіктер заттардың ыдырауы мен сіңірілуі орын алатын жасуша бетінің көп есе ұлғаюын қамтамасыз етеді. Осы процестерге белсенді қатысатын кейбір жасушалардың апикальды бетінде (аш ішек эпителийінде және бүйрек түтікшелерінде) бірнеше мыңға дейін микробүрсілер болады, олар бірігіп қылшық шекарасын құрайды.
Күріш. 3-17. Микробүрсілердің ультрақұрылымдық ұйымының схемасы. АМФ – актин микрофиламенттері, АВ – аморфты зат (микровиллустың апикальды бөлігі), F, V – фимбрин және виллин (АМФ шоғырында айқаспалы байланыс түзетін белоктар), мм – минимиозин молекулалары (АМФ шоғырын микровилл плазмалеммасына бекітеді). ), ТС – терминалдық желі AMP, С – спектрлік көпірлер (ТС-ті плазмалеммага бекітіңіз), MF – миозинді жіпшелер, PF – аралық жіпшелер, ГК – гликокаликс.
Әрбір микробүрінділердің қаңқасы оның ұзын осінің бойында жатқан 40-қа жуық микрофиламенттерден тұратын шоғырдан түзілген (3-17-сурет). Микробүрінділердің апикальды бөлігінде бұл шоқ аморфты затта бекітіледі. Оның қаттылығы фимбрин мен виллин белоктарының айқаспалы байланыстарына байланысты, ішінен шоқ микробүріндінің плазмалеммасына арнайы белок көпірлері (минимиозин молекулалары. Микробүлдің түбінде шоқтың микрофиламенттері орналасады. терминалдық желіге тоқылған, оның элементтерінің арасында миозин жіптері бар.Терминалды желінің актин және миозин жіптерінің өзара әрекеттесуі микробүршіктердің тонусы мен конфигурациясын анықтайды.
Стереоцилия- модификацияланған ұзын (кейбір жасушаларда - тармақталу) микробүрсілер - микробүрсілерге қарағанда әлдеқайда сирек анықталады және соңғылары сияқты микрофиламенттердің шоғырын қамтиды.
⇐ Алдыңғы123
Сондай-ақ оқыңыз:
Микрофиламенттер, микротүтікшелер және аралық жіпшелер цитоскелеттің негізгі компоненттері ретінде.
Актин микрофиламенттері – құрылысы, қызметі
Актин микрофиламенттеріОлар актин ақуызынан тұратын диаметрі 6-7 нм болатын полимер жіп тәрізді түзілістер. Бұл құрылымдар жоғары динамикалық: плазмалық мембранаға қараған микрофиламенттің соңында (плюс ұшы) цитоплазмада оның мономерлерінен актиннің полимерленуі жүреді, ал қарама-қарсы жағында (минус соңында) деполимерлену жүреді.
Микрофиламенттер, осылайша, құрылымдық полярлыққа ие: жіп плюс ұшынан, қысқарту - минус ұшынан өседі.
Ұйымдастыру және қызмет ету актин цитоскелетімикрофиламенттердің полимерлену-деполимерлену процестерін реттейтін, оларды бір-бірімен байланыстыратын және жиырылу қасиеттерін беретін бірқатар актинді байланыстыратын ақуыздармен қамтамасыз етіледі.
Бұл белоктардың ішінде миозиндердің маңызы ерекше.
Өзара әрекеттесуолардың тұқымдасының бірі – бұлшық ет жиырылуының негізінде актині бар миозин II жатыр, ал бұлшықет емес жасушаларда актиндік микрофиламенттер жиырылу қасиетін – механикалық кернеуге ұшырау қабілетін береді. Бұл қабілет барлық жабысқақ әрекеттесулерде өте маңызды рөл атқарады.
Жаңаның қалыптасуы актин микрофиламенттеріұяшықта алдыңғы жіптерден тармақталу арқылы жүреді.
Жаңа микрофиламенттің пайда болуы үшін «тұқым» түрі қажет. Оның түзілуінде негізгі рөлді актин мономерлеріне өте ұқсас екі ақуызды қамтитын Af 2/3 ақуыз кешені атқарады.
Болу белсендірілген, Af 2/3 кешені бұрыннан бар актин микрофиламентінің жағына бекітіледі және оның конфигурациясын өзгертеді, басқа актин мономерін қосу мүмкіндігіне ие болады.
Жаңа микрофиламенттің жылдам өсуін бастайтын, ескі жіптің бүйірінен шамамен 70 ° бұрышта бұтақ түрінде созылатын «тұқым» осылай пайда болады, осылайша жаңа микрофиламенттердің тармақталған желісін құрайды. ұяшық.
Жеке жіптердің өсуі көп ұзамай аяқталады, жіп құрамында АДФ бар актин мономерлеріне бөлшектенеді, олардағы АДФ-ны АТФ-мен ауыстырғаннан кейін қайтадан полимерлену реакциясына түседі.
Актин цитоскелетіжасушалардың жасушадан тыс матрицаға және бір-біріне бекінуінде, псевдоподиялардың пайда болуында шешуші рөл атқарады, оның көмегімен жасушалар жайылып, бағытта қозғала алады.
— Бөлімге оралу»онкология»
- Гемобластоздардың – қан ісіктерінің себебі ретінде супрессор гендерінің метилденуі
- Теломераза – синтез, қызметі
- Теломера – молекулалық құрылым
- Теломера орнының эффектісі дегеніміз не?
- Адамдағы теломерлерді ұзартудың балама жолдары – өлместену
- Ісіктерді диагностикалаудағы теломеразаның маңызы
- Теломерлер мен теломеразаға әсер ететін ісіктерді емдеу әдістері
- Жасушаның теломерленуі қатерлі трансформацияға әкелмейді
- Жасушаның адгезиясы – адгезиялық әрекеттесулердің бұзылуының салдары
- Актин микрофиламенттері – құрылысы, қызметі
Микрофиламенттер(жіңішке жіпшелер) – эукариоттық жасушалардың цитоскелетінің құрамдас бөлігі. Олар микротүтікшелерге қарағанда жұқа және құрылымы жағынан жіңішке ақуыз жіпшелерідиаметрі шамамен 6 нм.
Олардың құрамындағы негізгі ақуыз актин. Миозин жасушаларда да кездеседі. Шоғырда актин мен миозин қозғалысты қамтамасыз етеді, дегенмен актиннің өзі мұны жасушада жасай алады (мысалы, микробүрінділерде).
Әрбір микрофиламент екі бұралған тізбектен тұрады, олардың әрқайсысы актин молекулаларынан және аз мөлшерде басқа ақуыздардан тұрады.
Кейбір жасушаларда микрофиламенттер цитоплазмалық мембрана астында шоғырлар түзіп, цитоплазманың қозғалмалы және қозғалмайтын бөліктерін ажыратады, эндо- және экзоцитозға қатысады.
Сондай-ақ функциялар бүкіл жасушаның, оның құрамдас бөліктерінің және т.б. қозғалысын қамтамасыз ету болып табылады.
Аралық жіптер(барлық эукариоттық жасушаларда кездеспейді; олар жануарлар мен барлық өсімдіктердің бірқатар топтарында кездеспейді) микрофиламенттерден үлкенірек қалыңдығымен ерекшеленеді, ол шамамен 10 нм.
Микрофиламенттер, олардың құрамы және қызметі
Оларды екі жағынан салуға және жоюға болады, ал жұқа жіптер полярлы, олардың жиналуы «плюс» соңында, ал бөлшектелуі «минус» соңында (микротүтікшелер сияқты) орын алады.
Аралық жіптердің әртүрлі түрлері бар (ақуыз құрамы бойынша ерекшеленеді), олардың біреуі жасуша ядросында кездеседі.
Аралық жіпті құрайтын ақуыз жіптері антипараллельді болып табылады.
Бұл полярлықтың жоқтығын түсіндіреді. Жіптің ұштарында глобулярлы белоктар болады.
Олар ядроға жақын плексустың түрін құрайды және жасушаның шеткі бөлігіне бөлінеді. Жасушаны механикалық кернеуге төтеп беру қабілетімен қамтамасыз ету.
Негізгі ақуыз - актин.
Актин микрофиламенттері.
Жалпы микрофиламенттер.
Барлық эукариоттық жасушаларда кездеседі.
Орналасқан жері
Микрофиламенттер қозғалғыш жануарлар жасушаларының цитоплазмасында шоғырлар түзіп, кортикальды қабат түзеді (плазмалық мембрана астында).
Негізгі ақуыз - актин.
- Гетерогенді белок
- Әртүрлі изоформаларда кездеседі және әртүрлі гендермен кодталады
Сүтқоректілерде 6 актин бар: біреуі қаңқа бұлшықетінде, біреуі жүрек бұлшықетінде, екі түрі тегіс бұлшықетте, екі бұлшықет емес (цитоплазмалық) актин = барлық сүтқоректілердің жасушаларының әмбебап компоненті.
Барлық изоформалар аминқышқылдарының тізбегі бойынша ұқсас, тек терминалдық бөлімдері ғана нұсқа болып табылады.(Олар полимерлену жылдамдығын анықтайды және жиырылуына әсер етпейді)
Актин қасиеттері:
- M=42 мың;
- мономерлі түрде ол АТФ молекуласы (Г-актин) бар глобулға ұқсайды;
- актиннің полимерленуі => жіңішке фибрил (F-актин, жалпақ спиральды таспаны білдіреді);
- актин МФ өз қасиеттері бойынша полярлы;
- жеткілікті концентрацияда G-актин өздігінен полимерлене бастайды;
- бөлшектеуге және жинауға оңай өте динамикалық құрылымдар.
Полимерлену кезінде (+) микрофиламенттің ұшы G-актинмен тез байланысады => жылдамырақ өседі
(-) Соңы.
G-актиннің төмен концентрациясы => F-актин бөлшектей бастайды.
G-актиннің критикалық концентрациясы => динамикалық тепе-теңдік (микрофиламент тұрақты ұзындыққа ие)
Өсіп келе жатқан ұшына АТФ бар мономерлер бекітіледі, полимерлену кезінде АТФ гидролизі жүреді, мономерлер АДФ-мен байланысады.
Актин+АТФ молекулалары АДФ байланысқан мономерлерге қарағанда бір-бірімен күштірек әрекеттеседі.
Фибриллярлық жүйенің тұрақтылығы сақталады:
- протеин тропомиозин (қаттылық береді);
- филамин және альфа-актин.
Микрофиламенттер
Олар f-актин жіпшелері арасында айқас байланыстар құрайды => күрделі үш өлшемді желі (цитоплазмаға гель тәрізді күй береді);
- Бөлшектенуді болдырмайтын фибрилдердің ұштарына жабысатын белоктар;
- Фимбрин (жіптерді байламдарға байланыстырады);
- Миозиндік кешен = АТФ ыдырағанда жиырылуы мүмкін акто-миозиндік кешен.
Бұлшықет емес жасушалардағы микрофиламенттердің қызметі:
Жиырылу аппаратының бөлігі болыңыз;
