Strukturalna funkcja białek. Białka tkanki mięśniowej. Jaką funkcję pełni aktyna i miozyna?

Skład białkowy tkanki mięśniowej jest bardzo złożony. Od dawna badało go wielu naukowców. Założyciel rosyjskiej biochemii, A. Ya. Danilevsky, badając białka tkanki mięśniowej, dał prawidłowe wyobrażenie o fizjologicznej roli wielu białek i znaczeniu kurczliwego białka miozyny zawartego w miofibrylach.
Następnie miozynę badali V. A. Engelhardt, I. I. Iwanow i inni radzieccy naukowcy. Węgierski naukowiec Szent-Georgyi wniósł ogromny wkład w badania skurczu mięśni. Inny węgierski naukowiec, Straub, odkrył aktynę białka mięśniowego.
Badanie tkanki mięśniowej należy rozpocząć od białek, ponieważ stanowią one około 80% suchej pozostałości tkanki mięśniowej. Zgodnie ze strukturą morfologiczną włókna mięśniowego białka są rozmieszczone w następujący sposób:

Z powyższego diagramu widać, że skład białkowy tkanki mięśniowej jest bardzo zróżnicowany. Sarkoplazma zawiera cztery białka: miogen, mioalbuminę, globulinę X i mioglobinę. Miofibryle zawierają kompleks aktyny i miozyny zwany aktomiozyną. Wszystkie białka sarkoplazmatyczne nazywane są wewnątrzkomórkowymi, a białka sarkolemowe nazywane są zewnątrzkomórkowymi.Jądra zawierają nukleoproteiny, a sarkolemma zawiera kolagen i elastynę. Jeśli weźmiemy pod uwagę, że tkanka mięśniowa zawiera ponadto znaczną ilość różnych enzymów, a każdy z nich jest specjalnym białkiem, wówczas skład białkowy tkanki mięśniowej okazuje się jeszcze bardziej złożony.

Miozyna

Głównym białkiem tkanki mięśniowej jest miozyna. Stanowi prawie połowę wszystkich białek tkanki mięśniowej i występuje w mięśniach wszystkich ssaków, ptaków i ryb. Pod względem wartości odżywczych jest to pełnowartościowe białko. W tabeli Figura 7 przedstawia skład aminokwasowy miozyny bydlęcej.

Miozyna została szczegółowo zbadana przez sowieckich biochemików, którzy odkryli, że jest to nie tylko białko strukturalne tkanki mięśniowej, czyli białko biorące udział w budowie komórek, ale także enzym - trifosfataza adenozyny, katalizujący reakcję hydrolizy ATP. W tym przypadku powstaje ADP (kwas adenozynodifosforowy) i kwas fosforowy oraz uwalniana jest duża ilość energii, która wykorzystywana jest w pracy mięśni.
Miozynę otrzymano w czystej postaci krystalicznej. Jej masa cząsteczkowa jest bardzo duża, około 1,5 mln.Miozyna krystaliczna przy całkowitym braku soli jest doskonale rozpuszczalna w wodzie. Wystarczy jednak dodać do wody znikomą ilość jakiejkolwiek soli, na przykład chlorku sodu, a ona całkowicie traci zdolność rozpuszczania i rozpuszczanie następuje już przy stężeniu chlorku sodu około 1%. Natomiast w stosunku do soli, np. siarczanu amonu, miozyna zachowuje się jak typowa globulina.
Kiedy białka mięsne ekstrahuje się wodą, miozyna nie przechodzi do roztworu. Podczas przetwarzania mięsa za pomocą roztworów soli znajduje się on w ekstrakcie soli. Po rozcieńczeniu roztworu soli miozyny wodą stężenie soli spada i miozyna zaczyna się wytrącać. Miozyna zostaje wysolona po całkowitym nasyceniu chlorkiem sodu i siarczanem magnezu (wysalanie odbywa się za pomocą soli krystalicznej, w przeciwnym razie osiągnięcie całkowitego nasycenia jest niemożliwe).
Punkt izoelektryczny miozyny wynosi pH 5,4-5,5.
Miozyna ma właściwość wchodzenia w specjalne wiązania z różnymi substancjami, przede wszystkim białkami, tworząc kompleksy. Szczególną rolę w aktywności mięśni odgrywa kompleks miozyny i aktyny – aktomiozyna.

Aktyna i aktomiozyna

Białko aktyny może występować w dwóch postaciach: włóknistej i kulistej. W mięśniach spoczynkowych aktyna ma postać włóknistą; podczas skurczu mięśni staje się kulisty. Duże znaczenie w tej przemianie ma kwas adenozynotrójfosforowy i jego sole.
Tkanka mięśniowa zawiera 12-15% aktyny. Rozpuszcza się podczas długotrwałej ekstrakcji roztworami soli; przy krótkotrwałej ekstrakcji pozostaje w zrębie. Masa cząsteczkowa aktyny wynosi około 75 000.
Po zmieszaniu roztworów aktyny i miozyny powstaje kompleks zwany aktomiozyną, z którego zbudowane są głównie miofibryle. Kompleks ten charakteryzuje się dużą lepkością i jest zdolny do gwałtownego kurczenia się przy określonych stężeniach jonów potasu i magnezu (0,05 m KCl > i 0,001 m MgCl2) w obecności trójfosforanu adenozyny. Przy wyższych stężeniach soli (0,6 m KCl) aktomiozyna po dodaniu ATP rozkłada się na aktynę i miozynę. Lepkość roztworu zauważalnie spada.
Według Szent-Georgii za skurcz żywego mięśnia odpowiada kompresja aktomiozyny pod wpływem ATP.
Aktomiozyna, podobnie jak prawdziwa globulina, jest nierozpuszczalna w wodzie. Podczas obróbki mięsa roztworami soli do roztworu przedostaje się aktomiozyna o niepewnej zawartości aktyny, w zależności od czasu trwania ekstrakcji.

Globulina X

Tkanka mięśniowa zawiera około 20% globuliny X całkowitego białka. Jest to typowa globulina, czyli nie rozpuszcza się w wodzie, ale rozpuszcza się w roztworach soli o średnim stężeniu; wytrąca się z roztworów w połowie nasyconych siarczanem amonu (1 objętość roztworu białka i 1 objętość nasyconego roztworu siarczanu amonu), z chlorkiem sodu w stanie pełnego nasycenia.

Miogen

Tkanka mięśniowa zawiera około 20% miogenu całkowitego białka. Nie można jej zaliczyć do typowej albuminy czy globuliny, gdyż rozpuszcza się w wodzie, nie jest dostatecznie wysolona chlorkiem sodu i siarczanem magnezu po nasyceniu (sól krystaliczna), a jednocześnie wytrąca się siarczanem amonu w stężeniu 2/3 nasycenia (1 objętość roztworu białka i 2 objętości nasyconego roztworu siarczanu amonu). Białko to otrzymano w postaci krystalicznej. Masa cząsteczkowa miogenu wynosi 150 000.
V. A. Engelhardt odkrył w miogenie zdolność katalizowania jednej z najważniejszych reakcji zachodzących w procesie glikolizy tkanki mięśniowej. Odkrycie to jako pierwsze pokazało, że białka strukturalne, czyli białka biorące udział w budowie tkanek, mogą wykazywać aktywność enzymatyczną.

Mioalbumina

Tkanka mięśniowa zawiera około 1-2% mioalbuminy w stosunku do całkowitego białka. Jest to typowa albumina, czyli rozpuszcza się w wodzie, nie wytrąca się chlorkiem sodu po nasyceniu, ale wytrąca się siarczanem amonu.

Mioglobina

Mioglobina jest złożonym białkiem chromoproteinowym o masie cząsteczkowej 16 900. Podczas hydrolizy rozkłada się na białko globiny i niebiałkową grupę hemową. Mioglobina barwi mięśnie na czerwono; Różni się od hemoglobiny częścią białkową; ich grupa protetyczna jest taka sama.
Podczas utleniania hem zamienia się w hematynę, a w obecności kwasu solnego - w heminę. Zawartość heminy można wykorzystać do oceny ilości mioglobiny w tkance mięśniowej.
Zawartość heminy w mięśniach bydła waha się od 42 do 60 mg na 100 g tkanki; w mięśniach świń jest go znacznie mniej - od 22 do 42 mg na 100 g tkanki, dzięki czemu są mniej wybarwione.
Mioglobina, podobnie jak barwniki krwi, ma charakterystyczne widmo absorpcji.
Zasada otrzymywania widm absorpcyjnych substancji barwnych, w szczególności barwników mięsa i krwi, polega na tym, że energia świetlna przechodząca przez roztwór pigmentu jest przez ten roztwór absorbowana. W tym przypadku następuje tzw. absorpcja (absorpcja) światła, którą można wykryć za pomocą spektroskopu.
Charakterystyczne pasma absorpcji dla tkanki mięśniowej i barwników krwi mieszczą się w zakresie od 400 do 700 mm. W tym przedziale fale są odbierane przez nasze oko, a za pomocą spektroskopu możemy dostrzec w widmie ciemne pasma powstałe w wyniku absorpcji światła o określonej długości fali.

Absorpcję światła przez substancje kolorowe można określić ilościowo za pomocą spektrofotometru. Uzyskane wyniki są zwykle wyrażane graficznie. W tym przypadku długość fali światła jest wykreślana wzdłuż osi odciętych, a procent światła przechodzącego przez roztwór jest wykreślany wzdłuż osi rzędnych. Im mniej światła przeszło, tym więcej zostało pochłonięte przez kolorową substancję. Całkowitą przepuszczalność światła przez roztwór przyjmuje się jako 100%.
Na ryc. Figura 10 przedstawia absorpcję (absorpcję) światła przez roztwór oksymioglobiny; Pokazuje, że oksymioglobina ma dwa wyraźne charakterystyczne pasma absorpcji w widzialnym obszarze widma, czyli dwa obszary, w których przepuszcza najmniej światła, a zatem pochłania najwięcej światła. Maksima tych odcinków występują przy dwóch długościach fal; λ 585 mmk i λ 545 mmk,
Na ryc. Figura 11 przedstawia dla porównania krzywą spektrofotometryczną oksyhemoglobiny.
Mioglobina ma większą zdolność wiązania tlenu niż hemoglobina we krwi. Poprzez mioglobinę tkanka mięśniowa jest zaopatrywana w tlen. Pracujące mięśnie zawierają więcej mioglobiny, ponieważ utlenianie zachodzi w nich intensywniej. Wiadomo, że mięśnie nóg są silniej ubarwione niż mięśnie pleców; mięśnie pracujących wołów są również bardziej zabarwione niż u zwierząt niepracujących. Jest to szczególnie widoczne u ptaków, których mięśnie piersiowe, niepracując, prawie nie są zabarwione.

Kolagen i elastyna

Kolagen i elastyna to białka tkanki łącznej, które są nierozpuszczalne w wodzie i roztworach soli. Tworzą sarkolemę - najcieńszą osłonę włókna mięśniowego.

Nukleoproteiny

Nukleoproteiny to białka tworzące jądro komórkowe. Ich cechą charakterystyczną jest zdolność rozpuszczania się w roztworach słabych zasad. Wyjaśnia to fakt, że ich cząsteczka zawiera grupę prostetyczną o właściwościach kwasowych.

Separacja białek mięśniowych

Kiedy tkankę mięśniową traktuje się roztworami soli o średnim stężeniu, jej białka można podzielić na białka zrębowe i białka osocza. Zrąb odnosi się do nierozpuszczalnej w soli fizjologicznej podstawy strukturalnej tkanki mięśniowej, która składa się głównie z białek sarkolemalnych (patrz diagram).

Rozpuszczalność białek wewnątrzkomórkowych w tkance mięśniowej jest zróżnicowana. Na przykład aktomiozyna i globulina X są nierozpuszczalne w wodzie i łatwiej je wytrącić z roztworów soli za pomocą siarczanu amonu i chlorku sodu niż miogenu. Myogen rozpuszcza się w wodzie podobnie jak mioalbumina, ale różni się od niej właściwościami solenia.
Rozpuszczalność białek tkanki mięśniowej w roztworach soli w reakcji obojętnej oraz ich wytrącanie podano w tabeli. 8.

Podczas solenia, gotowania i innych rodzajów obróbki technologicznej mięsa tracone są substancje białkowe. Wielkość strat białek wynika z ich różnej rozpuszczalności i sedymentacji.
Znając właściwości białek, można dobrać warunki, w których straty będą minimalne. Dlatego też szczególną uwagę należy zwrócić na badanie tych właściwości białek.

funkcję mechaniczną pełni białko: hemoglobina, miozyna, kolagen, melanina czy insulina??? i dostałem najlepszą odpowiedź

Odpowiedź od Poliny Feigina[guru]
1. Polimer to związek wielkocząsteczkowy, czyli substancja o dużej masie cząsteczkowej (od kilku tysięcy do kilku milionów), w której atomy połączone wiązaniami chemicznymi tworzą łańcuchy liniowe lub rozgałęzione, a także przestrzenne struktury trójwymiarowe. Często w jego strukturze można wyróżnić monomer – powtarzający się fragment strukturalny zawierający kilka atomów. Polimer powstaje z monomerów w wyniku polimeryzacji. Polimery obejmują wiele związków naturalnych: białka, kwasy nukleinowe, polisacharydy, gumę i inne substancje organiczne. W większości przypadków pojęcie to odnosi się do związków organicznych, choć nie brakuje też polimerów nieorganicznych. Dużą część polimerów otrzymuje się syntetycznie w oparciu o najprostsze związki pierwiastków pochodzenia naturalnego w drodze reakcji polimeryzacji, polikondensacji i przemian chemicznych.
Specjalne właściwości mechaniczne:
elastyczność - zdolność do ulegania dużym, odwracalnym odkształceniom pod stosunkowo niewielkim obciążeniem (gumy);
niska kruchość polimerów szklistych i krystalicznych (tworzywa sztuczne, szkło organiczne);
zdolność makrocząsteczek do orientowania się pod wpływem ukierunkowanego pola mechanicznego (stosowana przy produkcji włókien i folii).
Cechy roztworów polimerowych:
wysoka lepkość roztworu przy niskim stężeniu polimeru;
Rozpuszczanie polimeru następuje na etapie pęcznienia.
Specjalne właściwości chemiczne:
zdolność do radykalnej zmiany swoich właściwości fizycznych i mechanicznych pod wpływem małych ilości odczynnika (wulkanizacja gumy, garbowanie skóry itp.).
Specjalne właściwości polimerów tłumaczy się nie tylko ich dużą masą cząsteczkową, ale także faktem, że makrocząsteczki mają strukturę łańcuchową i mają unikalną dla przyrody nieożywionej właściwość - elastyczność.
2. Białka to złożone, wielkocząsteczkowe związki naturalne zbudowane z aminokwasów. Białka zawierają 20 różnych aminokwasów, co oznacza, że ​​istnieje ogromna różnorodność białek o różnych kombinacjach aminokwasów. Tak jak z 33 liter alfabetu możemy ułożyć nieskończoną liczbę słów, tak z 20 aminokwasów możemy uformować nieskończoną liczbę białek. W organizmie człowieka znajduje się aż 100 000 białek.
Białka dzielą się na białka (białka proste) i proteidy (białka złożone).
Liczba reszt aminokwasowych zawartych w cząsteczkach jest różna: insulina – 51, mioglobina – 140. Stąd białko Mr od 10 000 do kilku milionów.
Funkcje białek w organizmie są zróżnicowane. Wynikają one w dużej mierze ze złożoności i różnorodności form oraz składu samych białek. Białka są niezastąpionym materiałem budulcowym. Jedną z najważniejszych funkcji cząsteczek białka jest plastyka. Wszystkie błony komórkowe zawierają białko, którego rola jest zróżnicowana. Ilość białka w błonach stanowi ponad połowę masy.
Wiele białek pełni funkcję skurczową. Są to przede wszystkim białka aktyna i miozyna, które wchodzą w skład włókien mięśniowych organizmów wyższych. Włókna mięśniowe - miofibryle - to długie, cienkie włókna składające się z równoległych, cieńszych włókien mięśniowych otoczonych płynem wewnątrzkomórkowym. Zawiera rozpuszczony kwas adenozynotrójfosforowy (ATP), niezbędny do skurczu, glikogen – składnik odżywczy, sole nieorganiczne i wiele innych substancji, w szczególności wapń.
Rola białek w transporcie substancji w organizmie jest ogromna. Mając różne grupy funkcyjne i złożoną strukturę makrocząsteczek, białka wiążą i transportują wiele związków przez krwioobieg. Jest to przede wszystkim hemoglobina, która przenosi tlen z płuc do komórek. W mięśniach funkcję tę przejmuje inne białko transportowe – mioglobina.
Kolejną funkcją białka jest magazynowanie. Białka zapasowe obejmują ferrytynę – żelazo, albuminę jaja kurzego – białko jaja, kazeinę – białko mleka, zeinę – białko nasion kukurydzy.
Funkcję regulacyjną pełnią białka hormonalne.
Hormony to substancje biologicznie czynne, które wpływają na metabolizm. Wiele

Oczywiście główną funkcją komórek mięśni gładkich jest skurcz. Za realizację tej funkcji odpowiedzialne są przede wszystkim białka kurczliwe - aktyna I miozyna . Oddziaływanie pomiędzy aktyną i miozyną regulowane jest przez szereg procesów, które omówione są w rozdziale „Regulacja skurczu”.

Aktyna

Białko aktynowe jest ważnym składnikiem cytoszkieletu komórkowego i występuje w prawie wszystkich komórkach zwierzęcych i roślinnych. Aktyna ma swoją nazwę ze względu na zdolność do aktywacji hydrolizy ATP. Miofilamenty aktynowe - mają długość większą niż 1 mikron, grubość 3-8 nm i są przyczepione do gęstych ciał. Około 12 włókien aktynowych otacza włókna miozyny w kształcie rozety. Mikrofilamenty aktynowe składają się z podjednostek kulistych G-aktyna - monomery aktyny (średnica 5,6 nm i masa cząsteczkowa 42 000 daltonów), które polimeryzują do postaci włóknistej F-aktyna . Aktynę tworzą spiralnie splecione łańcuchy F-aktyny.

Proces polimeryzacji podjednostek kulistych G-aktyny jest możliwy dzięki zdolności aktyny do tworzenia kontaktów międzycząsteczkowych po hydrolizie ATP do ADP i nieorganicznego fosforanu. Monomery aktyny łączą się w polimer w określonej kolejności, przy czym polimeryzacja aktyny jest inicjowana przez aktywację skurczu. Proces polimeryzacji i depolimeryzacji aktyny regulują specjalne białka. Istnieje na przykład specjalne białko, profilina, które tworząc kompleks z globularną aktyną, przeciwdziała polimeryzacji aktyny. Istnieją specjalne białka (np. cytochalazyna D), które wiążą się z aktyną i „czapkują” ją, tj. tworzą rodzaj czapki na jednym końcu polimeryzującej aktyny, regulując w ten sposób proces polimeryzacji. Istnieją białka (latrunkulina A), które zapobiegają polimeryzacji globularnej aktyny i białka, które „tną” włókna aktynowe na krótkie fragmenty. I odwrotnie, istnieją białka, które „sieciują” już utworzone włókna aktynowe, tworząc uporządkowane sztywne wiązki włókien aktynowych lub elastyczne sieci o dużych oczkach (ryc. 3). .

W tkankach kręgowców wykryto 6 izoform aktyny, które są pochodnymi różnych genów i różnią się sekwencją aminokwasów. Izoforma α występuje w komórkach mięśni gładkich naczyń, a izoforma γ aktyny występuje w mięśniach gładkich przewodu pokarmowego.

Ryc.3. Włóknista F-aktyna (a). Schemat procesu polimeryzacji i depolimeryzacji włókien aktynowych (b). P – fosforan nieorganiczny.

Miozyna

Obecnie odkryto ponad dziesięć różnych izoform miozyny. Najbardziej szczegółowo zbadano miozynę mięśni szkieletowych. Mięśnie gładkie mają swoje własne izoformy miozyny.

Włókna miozyny - mają długość około 0,5 µm i grubość 12-15 nm, składają się z kilku cząsteczek monomerów miozyny. Miozyna mięśni gładkich należy do miozyn klasy II, tzw. miozyny klasycznej, która składa się z dwóch łańcuchów ciężkich (o masie cząsteczkowej 200 - 250 kDa, długości 150 nm i grubości 1,52 nm). Cząsteczka miozyny składa się z podjednostek meromiozyny: 1) lekkiej meromiozyny, która tworzy pręcik lub ogon włókna miozyny; oraz 2) ciężka meromiozyna, składająca się z fragmentu S-1, który tworzy głowę, i fragmentu S-2 (obszar zawiasowy), który przylega do pręta włókna miozyny i łączy fragment S-1 ze światłem podjednostka meromiozyny (ryc. 4). Tendencja ogonów monomerowych do wzajemnego oddziaływania w uporządkowany sposób leży u podstaw tworzenia włókien. Na głowie miozyny znajdują się dwa łańcuchy lekkie - regulatorowy i główny, o masie cząsteczkowej 18 - 28 kDa, które biorą udział w oddziaływaniu miozyny z aktyną. Przypuszcza się, że w przypadku braku jonów Ca 2+ łańcuchy lekkie są owinięte wokół regionu zawiasowego ciężkiego łańcucha miozyny, co znacznie ogranicza jego mobilność. W tym stanie głowa miozyny nie może poruszać się względem włókna aktynowego. W obecności jonów Ca 2+ ruchliwość w obszarze głowy gwałtownie wzrasta, a po hydrolizie ATP głowa miozyny może poruszać się wzdłuż włókien aktynowych.

Ryc.4. Struktura makrocząsteczki miozyny (objaśnienie w tekście).

Włókna miozynowe w komórkach mięśni gładkich nie zawsze są wykrywalne pod mikroskopem, dlatego uważa się, że powstają i odwracalnie ulegają rozpadowi przy każdym skurczu mięśnia gładkiego. Miozyna mięśni gładkich różni się istotnie od miozyny szkieletowej tym, że w obecności fizjologicznych stężeń ATP występuje w tzw. konformacji złożonej (10S). W tej konformacji część monomeru miozyny w odległości około 1/3 od końca ogona oddziałuje z obszarem szyi). W tym przypadku oddziaływania wewnątrzcząsteczkowe w miozynie mięśni gładkich przeważają nad oddziaływaniami międzycząsteczkowymi, nie występuje asocjacja ogonów, a równowaga przesuwa się w stronę miozyny monomerycznej. Cząsteczki miozyny wchodzą w reakcję polimeryzacji w postaci rozłożonej (6S) (ryc. 5). Miozyna mięśni gładkich polimeryzuje we włókna, gdy jej łańcuch lekki jest fosforylowany przez specjalny enzym, kinazę łańcucha lekkiego miozyny, lub gdy wchodzi w interakcję z białkiem KRP (białko związane z kinazą).

Dobrze zbadane włókna miozynowe mięśni szkieletowych łączą się w dwubiegunowe włókna w kształcie hantli, w których główki miozyny są rozmieszczone promieniowo wokół osi włókien po obu stronach, podczas gdy środkowa część cząsteczki nie zawiera głów. W przeciwieństwie do szkieletowych, włókna miozyny mięśni gładkich mają polaryzację boczną, tj. głowy cząsteczek miozyny znajdują się w tej samej płaszczyźnie po obu stronach włókna na całej jego długości i mają przeciwną orientację (ryc. 5).

Szybkość dysocjacji dimerów od włókna jest wprost proporcjonalna do jego długości, zatem wzrost dwubiegunowych włókien miozyny w mięśniach szkieletowych ma charakter samoograniczający. Efektu tego nie obserwuje się we włóknach miozyny mięśni gładkich (które mają polaryzację boczną) i dlatego mogą one zmieniać swoją długość w szerokim zakresie w wyniku równoważnego dodawania nowych cząsteczek miozyny, umożliwiając przemieszczanie się włókien aktynowych na duże odległości. Najprawdopodobniej podobna organizacja włókien miozyny mięśni gładkich leży u podstaw zdolności mięśni gładkich do znacznego skrócenia.

Ryc.5. Model włókna miozynowego mięśni gładkich. A – konformacja zwinięta, B – konformacja rozłożona, C – spolimeryzowana miozyna mięśni gładkich, D – spolimeryzowana miozyna mięśni szkieletowych.

Komórkom mięśni gładkich brakuje białka troponiny; zamiast tego w sarkoplazmie występuje strukturalnie podobne białko kalmodulina . Ca 2+ realizuje większość swoich funkcji fizjologicznych poprzez interakcję ze specyficznymi białkami wiążącymi Ca 2+, które pełnią zarówno funkcje wykrywające Ca 2+, jak i regulacyjne. Tym białkiem występującym w komórkach mięśni gładkich jest kalmodulina. Zasadniczo kalmodulina bierze udział we wszystkich procesach zależnych od Ca 2+ w komórce. Całkowite wewnątrzkomórkowe stężenie kalmoduliny w komórce jest znacznie niższe niż całkowite stężenie jej celów wewnątrzkomórkowych, co pozwala, aby była ona swego rodzaju ograniczającym czynnikiem regulacyjnym. Kompleks Ca2+/kalmodulina jest niezbędny do aktywacji kinazy łańcucha lekkiego miozyny i zapoczątkowania skurczu. Z drugiej strony zależna od Ca 2+ /kalmoduliny fosfataza białkowa inicjuje defosforylację lekkich łańcuchów miozyny, co prowadzi do relaksacji. Kinaza białkowa II zależna od Ca 2+ /kalmoduliny, obecna w komórkach mięśni gładkich, jest mediatorem wielu wewnątrzkomórkowych szlaków sygnałowych zależnych od Ca 2+.

Funkcjonować tropomiozyna w przypadku braku troponiny w komórce mięśni gładkich nie jest do końca jasne, istnieją jednak eksperymentalne dowody na udział tropomiozyny w regulacji cyklu tworzenia mostków krzyżowych oraz w procesie hamowania aktywności ATPazy aktomiozyny przez kaldesmona.

Zatem, jeśli porównamy aparat kurczliwy komórki mięśni gładkich z mięśniem szkieletowym, można zauważyć, że charakterystycznymi cechami strukturalnymi są: 1) brak sarkomeru; 2) niewystarczający stosunek włókien aktynowych i miozynowych w stanie spoczynku: włókien aktynowych jest znacznie więcej; 3) włókna aktynowe są dłuższe niż w mięśniach szkieletowych; 4) analogiem linii Z jest gęste ciała i gęste płytki; 5) analogiem troponiny C jest białko kalmodulina; 6) analog kanalika T – jaskinie; 7) siateczka sarkoplazmatyczna w komórce mięśni gładkich jest słabiej rozwinięta niż w komórce szkieletowej.

BIOCHEMIA SPORTU

Struktura i funkcja włókna mięśniowego

Istnieją 3 rodzaje tkanki mięśniowej:

prążkowany szkielet;

Prążkowane serce;

Gładki.

Funkcje tkanki mięśniowej.

Tkanka szkieletowa prążkowana – stanowi około 40% całkowitej masy ciała.

Jego funkcje:

dynamiczny;

statyczny;

receptor (na przykład proprioceptory w ścięgnach - śródwrzecionowe włókna mięśniowe (wrzecionowate));

odkładanie - woda, minerały, tlen, glikogen, fosforany;

termoregulacja;

reakcje emocjonalne.

Tkanka mięśnia sercowego prążkowanego.

Główną funkcją jest wtrysk.

Mięśnie gładkie - tworzą ścianę pustych narządów i naczyń krwionośnych.

Jego funkcje: - utrzymuje ciśnienie w narządach pustych; - utrzymuje ciśnienie krwi;

Zapewnia przepływ treści przez przewód pokarmowy i moczowody.

Skład chemiczny tkanki mięśniowej

Skład chemiczny tkanki mięśniowej jest bardzo złożony i zmienia się pod wpływem różnych czynników. Przeciętny skład chemiczny dobrze przygotowanej tkanki mięśniowej to: woda – 70-75% masy tkanki; białka - 18-22%; lipidy - 0,5-3,5%; ekstrakty azotowe - 1,0-1,7%; ekstrakty bezazotowe - 0,7-1,4%; minerały - 1,0-1,5%.

Około 80% suchej pozostałości tkanki mięśniowej składa się z białek, których właściwości w dużej mierze determinują właściwości tej tkanki.

MIOFIBRYLE – elementy kurczliwe włókna mięśniowego. Drobna struktura miofibryli

Miofibryle to cienkie włókna (ich średnica wynosi 1-2 mikrony, długość 2-2,5 mikrona), zawierające 2 rodzaje białek kurczliwych (protofibryle): cienkie włókna aktyny i dwukrotnie grubsze włókna miozyny. Są one ułożone w taki sposób, że wokół włókien miozynowych znajduje się 6 włókien aktynowych i wokół każdego włókna aktynowego 3 włókna miozynowe. Miofibryle są podzielone błonami Z na osobne sekcje - sarkomery, w środkowej części których znajdują się głównie włókna miozyny, włókna aaktyny są przymocowane do błon Z po bokach sarkomera. (Różne zdolności aktyny i miozyny do załamywania światła sprawiają, że mięśnie w stanie spoczynku pod mikroskopem świetlnym mają prążkowany wygląd.)

Włókna aktynowe stanowią około 20% suchej masy miofibryli. Aktyna składa się z dwóch form białka: 1) postaci kulistej - w postaci cząsteczek kulistych i 2) cząsteczek tronomiozyny w kształcie pręcików, skręconych w postaci dwuniciowych helis w długi łańcuch. Każdy zwój wzdłuż tego podwójnego włókna aktyny zawiera 14 cząsteczek kulistej aktyny (7 cząsteczek po obu stronach), jak sznur paciorków, a także miejsca wiązania Ca2+. Centra te zawierają specjalne białko (troponinę), które bierze udział w tworzeniu wiązań aktyna-miozyna.

Miozyna zbudowana jest z równoległych włókien białkowych (ta część to tzw. lekka meromiozyna). Na obu końcach znajdują się szyjki sięgające po bokach ze zgrubieniami - głowami (w tej części znajduje się ciężka meromiozyna), dzięki czemu tworzą się mostki krzyżowe pomiędzy miozyną i aktyną.

Właściwości fizykochemiczne i organizacja strukturalna białek kurczliwych (miozyny i aktyny). Tropomiozyna i troponina.

Białka miofibrylarne obejmują białka kurczliwe: miozynę, aktynę i aktomiozynę, a także białka regulatorowe tropomiozynę, troponinę oraz alfa i beta aktynę. Białka miofibrylarne zapewniają funkcję kurczliwą mięśni.

Miozyna jest jednym z głównych białek kurczliwych mięśni, stanowiącym około 55% wszystkich białek mięśniowych. Składa się z grubych nici (włókien) miofibryli. Masa cząsteczkowa tego białka wynosi około 470 000. Cząsteczka miozyny ma długą część włóknistą i struktury kuliste (głowy). Włóknista część cząsteczki miozyny ma strukturę podwójnej helisy. Cząsteczka składa się z sześciu podjednostek: dwóch ciężkich łańcuchów polipeptydowych (masa cząsteczkowa 200 000) i czterech łańcuchów lekkich (masa cząsteczkowa 1500-2700), zlokalizowanych w części kulistej. Główną funkcją włóknistej części cząsteczki miozyny jest zdolność do tworzenia dobrze uporządkowanych wiązek włókien miozyny lub grubych protofibryli. Centrum aktywne ATPazy i centrum wiązania aktyny znajdują się na głowach cząsteczki miozyny, dzięki czemu zapewniają hydrolizę ATP i interakcję z włóknami aktynowymi.

Aktyna jest drugim białkiem kurczliwym mięśni, które stanowi podstawę cienkich włókien. Znane są dwie jego formy: globularna G-aktyna i włóknista F-aktyna. Aktyna globularna jest białkiem kulistym o masie cząsteczkowej 42 000. Stanowi około 25% całkowitej masy białek mięśniowych. W obecności kationów magnezu aktyna ulega niekowalencyjnej polimeryzacji, tworząc nierozpuszczalne włókno w postaci helisy, zwane F-aktyną. Obie formy aktyny nie mają aktywności enzymatycznej. Każda cząsteczka G-aktyny jest w stanie związać jeden jon wapnia, co odgrywa ważną rolę w zapoczątkowaniu skurczu. Dodatkowo cząsteczka G-aktyny ściśle wiąże jedną cząsteczkę ATP lub ADP. Wiązaniu ATP przez G-aktynę towarzyszy zwykle jej polimeryzacja z utworzeniem F-aktyny i jednoczesnym rozszczepieniem ATP do ADP i fosforanu. ADP pozostaje związany z aktyną włóknistą.

Tropomiozyna jest białkiem strukturalnym włókna aktynowego, które jest wydłużoną cząsteczką w postaci nici. Jego dwa łańcuchy polipeptydowe wydają się owijać wokół włókien aktynowych. Na końcach każdej cząsteczki tropomiozyny znajdują się białka układu troponinowego, których obecność jest charakterystyczna dla mięśni prążkowanych.

Troponina jest białkiem regulującym włókna aktynowe. Składa się z trzech podjednostek: TnT, Tnl i TnS. Troponina T (TnT) pośredniczy w wiązaniu tych białek z tropomiozyną. Troponina I (Tnl) blokuje (hamuje) oddziaływanie aktyny z miozyną. Troponina C (TnC) jest białkiem wiążącym wapń, o strukturze i działaniu podobnym do powszechnie występującego naturalnie białka kalmoduliny. Troponina C, podobnie jak kalmodulina, wiąże cztery jony wapnia w cząsteczce białka i ma masę cząsteczkową 17 000. W obecności wapnia zmienia się konformacja troponiny C, co prowadzi do zmiany położenia Tn względem aktyny, w wyniku w otwarciu centrum interakcji między aktyną i miozyną.

Zatem cienkie włókno miofibryli mięśnia poprzecznie prążkowanego składa się z F-aktyny, tropomiozyny i trzech składników troponiny. Oprócz tych białek, białko aktyna bierze udział w skurczu mięśni. Występuje w strefie linii Z, do której przyczepione są końce cząsteczek F-aktyny cienkich włókien miofibryli.

Rzęski i wici

Rzęski i wici - organellami o szczególnym znaczeniu, biorącymi udział w procesach ruchu, są wyrostki cytoplazmy, których podstawą jest karta mikrotubul zwana nicią osiową lub aksonemą (od greckiej osi - oś i nema - nić). Długość rzęsek wynosi 2-10 mikronów, a ich liczba na powierzchni jednej komórki rzęskowej może sięgać kilkuset. Jedyny rodzaj ludzkiej komórki, która posiada wici – plemnik – zawiera tylko jedną długą wici o średnicy 50–70 mikronów. Aksonem jest utworzony przez 9 obwodowych par mikrotubul i jedną parę centralnie położoną; taką strukturę opisuje wzór (9 x 2) + 2 (rys. 3-16). W obrębie każdej pary obwodowej, w wyniku częściowej fuzji mikrotubul, jedna z nich (A) jest kompletna, druga (B) jest niekompletna (2-3 dimery wspólne z mikrotubulą A).

Centralna para mikrotubul jest otoczona środkową osłoną, z której promieniste dublety odchodzą do dubletów obwodowych. Dublety obwodowe są połączone ze sobą mostkami neksynowymi, a „uchwyty” białka dyneiny rozciągają się od mikrotubuli A do mikrotubuli B sąsiedni dublet (patrz ryc. 3-16), który ma aktywność ATPazy.

Bicie rzęski i wici jest spowodowane przesuwaniem się sąsiadujących dubletów w aksonemie, w czym pośredniczy ruch uchwytów dyneinowych. Mutacje powodujące zmiany w białkach tworzących rzęski i wici prowadzą do różnych dysfunkcji odpowiednich komórek. W przypadku zespołu Kartagenera (zespołu nieruchomych rzęsek), zwykle spowodowanego brakiem uchwytów dyneinowych; pacjenci cierpią na przewlekłe choroby układu oddechowego (związane z upośledzoną funkcją oczyszczania powierzchni nabłonka dróg oddechowych) i niepłodność (w wyniku unieruchomienia plemników).

Ciało podstawne, podobne w budowie do centrioli, leży u podstawy każdej rzęski lub wici. Na poziomie wierzchołkowego końca trzonu mikrotubula C końców trojaczków oraz mikrotubule A i B przechodzą dalej do odpowiednich mikrotubul aksonemu rzęski lub wici. Podczas rozwoju rzęsek lub wici ciało podstawne pełni rolę matrycy, na której następuje montaż składników aksonemu.

Mikrofilamenty- cienkie włókna białkowe o średnicy 5-7 nm, leżące w cytoplazmie pojedynczo, w postaci przegród lub w pęczkach. W mięśniach szkieletowych cienkie mikrofilamenty tworzą uporządkowane wiązki, oddziałując z grubszymi włóknami miozyny.

Sieć kortykoli (końcowa) to strefa kondensacji mikrowłókien pod plazmalemmą, charakterystyczna dla większości komórek. W tej sieci mikrofilamenty przeplatają się i „usieciowują” ze sobą za pomocą specjalnych białek, z których najpowszechniejszym jest filamina. Sieć korowa zapobiega ostrym i nagłym odkształceniom komórki pod wpływem czynników mechanicznych i zapewnia płynne zmiany jej kształtu poprzez przegrupowanie, które ułatwiają enzymy rozpuszczające (przekształcające) aktynę.

Przyłączenie mikrofilamentów do plazmalemy odbywa się poprzez ich połączenie z jej integralnymi („kotwicowymi”) białkami (integrynami) - bezpośrednio lub poprzez szereg białek pośrednich taliny, winkuliny i α-aktyniny (patrz ryc. 10-9). Ponadto mikrofilamenty aktynowe są przyczepione do białek transbłonowych w specjalnych obszarach plazmalemy, zwanych połączeniami adhezyjnymi lub kontaktami ogniskowymi, które łączą komórki ze sobą lub komórki ze składnikami substancji międzykomórkowej.

Aktyna, główne białko mikrofilamentów, występuje w postaci monomerycznej (G-, czyli aktyna globularna), która jest zdolna do polimeryzacji w długie łańcuchy (F-, czyli aktyna fibrylarna) w obecności cAMP i Ca2+. Zazwyczaj cząsteczka aktyny wygląda jak dwa spiralnie skręcone włókna (patrz rysunki 10-9 i 13-5).

W mikrofilamentach aktyna oddziałuje z wieloma białkami wiążącymi aktynę (do kilkudziesięciu typów), które pełnią różne funkcje. Niektóre z nich regulują stopień polimeryzacji aktyny, inne (np. filamina w sieci korowej lub fimbryna i kosmka w mikrokosmkach) przyczyniają się do łączenia poszczególnych mikrofilamentów w układy. W komórkach innych niż mięśniowe aktyna stanowi około 5-10% zawartości białka, z czego tylko około połowa jest zorganizowana we włókna. Mikrofilamenty są bardziej odporne na wpływy fizyczne i chemiczne niż mikrotubule.

Funkcje mikrofilamentów:

(1) zapewnienie kurczliwości komórek mięśniowych (podczas interakcji z miozyną);

(2) pełnienie funkcji związanych z warstwą korową cytoplazmy i plazmalemmą (egzo- i endocytoza, tworzenie pseudopodiów i migracja komórek);

(3) ruch organelli, pęcherzyków transportowych i innych struktur w cytoplazmie w wyniku interakcji z określonymi białkami (minimiozyną) związanymi z powierzchnią tych struktur;

(4) zapewnienie pewnej sztywności komórki dzięki obecności sieci korowej, która zapobiega działaniu deformacji, ale sama w przypadku zmiany układu przyczynia się do zmian w kształcie komórki;

(5) utworzenie zwężenia skurczowego podczas cytotomii, które kończy podział komórki;

(6) tworzenie podstawy („szkieletu”) niektórych organelli (mikrokosmków, stereocili);

(7) udział w organizowaniu struktury połączeń międzykomórkowych (desmosomy otaczające).

Mikrokosmki to palcowate wyrostki cytoplazmy komórkowej o średnicy 0,1 μm i długości 1 μm, których podstawę tworzą mikrofilamenty aktynowe. Mikrokosmki zapewniają wielorakie zwiększenie powierzchni komórki, na której następuje rozkład i wchłanianie substancji. Na wierzchołkowej powierzchni niektórych komórek aktywnie uczestniczących w tych procesach (w nabłonku jelita cienkiego i kanalikach nerkowych) znajduje się do kilku tysięcy mikrokosmków, które razem tworzą rąbek szczoteczkowy.

Ryż. 3-17. Schemat ultrastrukturalnej organizacji mikrokosmków. AMP – mikrofilamenty aktynowe, AB – substancja amorficzna (część wierzchołkowa mikrokosmków), F, V – fimbryna i kosmka (białka tworzące wiązania poprzeczne w wiązce AMP), mm – cząsteczki minimiozyny (łączące wiązkę AMP z plazmalemmą mikrokosmków ), TC – sieć końcowa AMP, C – mostki spektrynowe (przyłączają TC do plazmalemy), MF – włókna miozynowe, PF – włókna pośrednie, GC – glikokaliks.

Szkielet każdego mikrokosmka tworzy wiązka zawierająca około 40 mikrofilamentów ułożonych wzdłuż jego długiej osi (ryc. 3-17). W wierzchołkowej części mikrokosmków wiązka ta jest utrwalona w substancji amorficznej. Jego sztywność wynika z usieciowania białek fimbryny i kosmki, od wewnątrz wiązka jest połączona z plazmalemmą mikrokosmków za pomocą specjalnych mostków białkowych (cząsteczki minimiozyny. U podstawy mikrokosmków znajdują się mikrofilamenty pęczka wplecione w sieć końcową, wśród której elementów znajdują się włókna miozyny.Prawdopodobnie interakcja włókien aktyny i miozyny sieci końcowej determinuje ton i konfigurację mikrokosmków.

Stereocilia- zmodyfikowane długie (w niektórych komórkach - rozgałęzione) mikrokosmki - wykrywane są znacznie rzadziej niż mikrokosmki i podobnie jak te ostatnie zawierają wiązkę mikrofilamentów.

⇐ Poprzedni123

Przeczytaj także:

Mikrofilamenty, mikrotubule i włókna pośrednie jako główne składniki cytoszkieletu.

Mikrofilamenty aktynowe - budowa, funkcje

Mikrofilamenty aktynowe Są to polimerowe formacje nitkowate o średnicy 6-7 nm, składające się z białka aktyny. Struktury te charakteryzują się dużą dynamiką: na końcu mikrofilamentu zwróconym w stronę błony komórkowej (koniec plus) zachodzi polimeryzacja aktyny z jej monomerów w cytoplazmie, natomiast na przeciwległym końcu (koniec minus) następuje depolimeryzacja.
Mikrofilamenty, zatem mają polaryzację strukturalną: nić rośnie od końca dodatniego, skracając się - od końca ujemnego.

Organizacja i funkcjonowanie cytoszkielet aktynowy dostarczane są przez szereg białek wiążących aktynę, które regulują procesy polimeryzacji-depolimeryzacji mikrofilamentów, wiążą je ze sobą i nadają właściwości skurczowe.

Wśród tych białek szczególne znaczenie mają miozyny.

Interakcja jedna z ich rodziny - miozyna II z aktyną leży u podstaw skurczu mięśni, a w komórkach niemięśniowych nadaje mikrofilamentom aktynowym właściwości skurczowe - zdolność do ulegania naprężeniom mechanicznym. Zdolność ta odgrywa niezwykle ważną rolę we wszystkich oddziaływaniach adhezyjnych.

Tworzenie nowych mikrofilamenty aktynowe w komórce następuje poprzez rozgałęzienie z poprzednich wątków.

Aby powstał nowy mikrofilament, potrzebne jest swego rodzaju „nasienie”. Kluczową rolę w jego powstaniu odgrywa kompleks białkowy Af 2/3, w skład którego wchodzą dwa białka bardzo podobne do monomerów aktyny.

Istnienie aktywowany, kompleks Af 2/3 przyłącza się do boku istniejącego wcześniej mikrofilamentu aktynowego i zmienia jego konfigurację, nabywając zdolność do przyłączania kolejnego monomeru aktyny.

W ten sposób pojawia się „ziarno”, inicjujące szybki wzrost nowego mikrofilamentu, rozciągającego się w formie odgałęzienia od strony starej nici pod kątem około 70°, tworząc w ten sposób rozgałęzioną sieć nowych mikrofilamentów w komórka.

Wzrost poszczególnych włókien wkrótce się kończy, włókno rozkłada się na pojedyncze monomery aktyny zawierające ADP, które po zastąpieniu w nich ADP ATP ponownie wchodzą w reakcję polimeryzacji.

Cytoszkielet aktynowy odgrywa kluczową rolę w przyłączaniu się komórek do macierzy pozakomórkowej i między sobą, w tworzeniu pseudopodiów, za pomocą których komórki mogą się rozprzestrzeniać i poruszać kierunkowo.

— Powrót do sekcji „ onkologia"

1. Metylacja genów supresorowych jako przyczyna hemoblastoz – nowotworów krwi
2. Telomeraza - synteza, funkcje
3. Telomer - budowa molekularna
4. Jaki jest efekt pozycji telomerów?
5. Alternatywne sposoby wydłużania telomerów u człowieka – unieśmiertelnienie
6. Znaczenie telomerazy w diagnostyce nowotworów
7. Metody leczenia nowotworów wpływające na telomery i telomerazę
8. Telomeryzacja komórek nie prowadzi do transformacji nowotworowej
9. Adhezja komórkowa - konsekwencje zakłócenia oddziaływań adhezyjnych
10. Mikrofilamenty aktynowe - budowa, funkcje

Mikrofilamenty(cienkie włókna) – składnik cytoszkieletu komórek eukariotycznych. Są cieńsze niż mikrotubule i mają inną strukturę cienkie włókna białkowe o średnicy około 6 nm.

Głównym białkiem jakie zawierają jest aktyna. Miozynę można znaleźć także w komórkach. W pakiecie aktyna i miozyna zapewniają ruch, chociaż sama aktyna może to zrobić w komórce (na przykład w mikrokosmkach).

Każdy mikrofilament składa się z dwóch skręconych łańcuchów, z których każdy składa się z cząsteczek aktyny i innych białek w mniejszych ilościach.

W niektórych komórkach mikrofilamenty tworzą pęczki pod błoną cytoplazmatyczną, oddzielają ruchome i stacjonarne części cytoplazmy oraz uczestniczą w endo- i egzocytozie.

Funkcje mają także zapewnić ruch całej celi, jej elementów itp.

Filamenty pośrednie(nie występują we wszystkich komórkach eukariotycznych; nie występują u wielu grup zwierząt i wszystkich roślin) różnią się od mikrofilamentów większą grubością, która wynosi około 10 nm.

Mikrofilamenty, ich skład i funkcje

Można je budować i niszczyć z obu końców, natomiast cienkie włókna są polarne, ich montaż następuje na końcu „plus”, a demontaż na końcu „minus” (podobnie jak mikrotubule).

Istnieją różne rodzaje włókien pośrednich (różniących się składem białka), z których jedno znajduje się w jądrze komórkowym.

Nici białkowe tworzące włókno pośrednie są antyrównoległe.

To wyjaśnia brak polaryzacji. Na końcach włókna znajdują się białka kuliste.

Tworzą rodzaj splotu w pobliżu jądra i rozchodzą się na obrzeże komórki. Zapewnij komórce zdolność do wytrzymywania naprężeń mechanicznych.

Głównym białkiem jest aktyna.

Mikrofilamenty aktynowe.

Ogólnie o mikrofilamentach.

Występuje we wszystkich komórkach eukariotycznych.

Lokalizacja

Mikrofilamenty tworzą wiązki w cytoplazmie ruchliwych komórek zwierzęcych i tworzą warstwę korową (pod błoną plazmatyczną).

Głównym białkiem jest aktyna.

• Heterogeniczne białko
• Występuje w różnych izoformach i jest kodowany przez różne geny

Ssaki mają 6 aktyn: jedną w mięśniu szkieletowym, jedną w mięśniu sercowym, dwa rodzaje w mięśniach gładkich, dwie aktyny niemięśniowe (cytoplazmatyczne) = uniwersalny składnik wszystkich komórek ssaków.

Wszystkie izoformy są podobne w sekwencji aminokwasów, jedynie sekcje końcowe są zróżnicowane (określają szybkość polimeryzacji i NIE wpływają na skurcz).

Właściwości aktyny:

• M=42 tys.;
• w formie monomerycznej wygląda jak kula zawierająca cząsteczkę ATP (G-aktynę);
• polimeryzacja aktyny => cienka fibryla (F-aktyna reprezentuje płaską spiralną wstęgę);
• aktyny MF mają właściwości polarne;
• w wystarczającym stężeniu G-aktyna zaczyna spontanicznie polimeryzować;
• bardzo dynamiczne konstrukcje, łatwe w demontażu i montażu.

Podczas polimeryzacji (+) koniec mikrofilamentu szybko wiąże się z G-aktyną => rośnie szybciej

(-) koniec.

Niskie stężenie G-aktyny => F-aktyna zaczyna się rozkładać.

Krytyczne stężenie G-aktyny => równowaga dynamiczna (mikrofilament ma stałą długość)

Do końca rosnącego przyłączają się monomery z ATP, podczas polimeryzacji następuje hydroliza ATP, monomery łączą się z ADP.

Cząsteczki aktyny + ATP oddziałują ze sobą silniej niż monomery związane z ADP.

Stabilność układu włóknistego zostaje zachowana:

• białko tropomiozyna (nadaje sztywność);
• filamina i alfa-aktynina.

Mikrofilamenty

Tworzą wiązania krzyżowe pomiędzy włóknami f-aktyny => złożoną trójwymiarową sieć (nadaje cytoplazmie stan podobny do żelu);

• Białka przyczepiające się do końców włókienek, uniemożliwiające demontaż;
• Fimbrina (wiąże włókna w wiązki);
• Kompleks miozyny = kompleks akto-miozyny zdolny do kurczenia się podczas rozkładu ATP.

Funkcje mikrofilamentów w komórkach innych niż mięśniowe:

Bądź częścią aparatu kurczliwego;