1.Amino asitler sergilenir amfoterik özellikler ve asitler ve aminlerin yanı sıra bu grupların ortak varlığından kaynaklanan spesifik özellikler. Sulu çözeltilerde AMK, iç tuzlar (bipolar iyonlar) formunda bulunur. Monoaminomonokarboksilik asitlerin sulu çözeltileri turnusol için nötrdür çünkü molekülleri eşit sayıda -NH2 - ve -COOH grubu içerir. Bu gruplar birbirleriyle etkileşime girerek iç tuzlar oluşturur:

Böyle bir molekülün iki yerde zıt yükleri vardır: pozitif NH3 + ve karboksil –COO - üzerinde negatif. Bu bağlamda AMK'nin iç tuzuna bipolar iyon veya Zwitter iyonu (Zwitter - hibrit) denir.

Asidik bir ortamda iki kutuplu bir iyon, karboksil grubunun ayrışması bastırıldığı için katyon gibi davranır; alkalin bir ortamda - bir anyon olarak. Çözeltideki anyonik formların sayısının katyonik formların sayısına eşit olduğu her amino asit için spesifik pH değerleri vardır. AMK molekülünün toplam yükünün 0 olduğu pH değerine AMK'nın izoelektrik noktası (pI AA) adı verilir.

Monoaminodikarboksilik asitlerin sulu çözeltileri asidik bir reaksiyona sahiptir:

HOOC-CH2 -CH-COOH « - OOC-CH2 -CH–COO - + H +

Monoaminodikarboksilik asitlerin izoelektrik noktası asidik bir ortamdadır ve bu tür AMA'lara asidik denir.

Diaminomonokarboksilik asitler sulu çözeltilerde bazik özelliklere sahiptir (suyun ayrışma sürecine katılımı gösterilmelidir):

NH2 -(CH2)4 -CH-COOH + H20 « NH3 + -(CH2)4 -CH–COO - + OH -

Diaminomonokarboksilik asitlerin izoelektrik noktası pH>7'dir ve bu tür AMA'lara bazik denir.

Bipolar iyonlar olan amino asitler amfoterik özellikler sergilerler: hem asitlerle hem de bazlarla tuz oluşturabilirler:

Hidroklorik asit HCl ile etkileşim tuz oluşumuna yol açar:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH2NH3 + Cl -

Bir bazla etkileşim tuz oluşumuna yol açar:

R-CH(NH2)-COOH + NaOH® R-CH(NH2)-COONa + H20

2. Metallerle kompleks oluşumu– şelat kompleksi. Glikolün (glisin) bakır tuzunun yapısı aşağıdaki formülle temsil edilebilir:

İnsan vücudunda bulunan bakırın neredeyse tamamı (100 mg) bu stabil pençe şeklindeki bileşikler formunda proteinlere (amino asitlere) bağlanır.

3. Diğer asitlere benzer amino asitler esterleri, halojen anhidritleri, amidleri oluşturur.

4. Dekarboksilasyon reaksiyonları vücutta özel dekarboksilaz enzimlerinin katılımıyla meydana gelir: ortaya çıkan aminlere (triptamin, histamin, serotinin) biyojenik aminler denir ve insan vücudunun bir dizi fizyolojik fonksiyonunun düzenleyicileridir.

5. Formaldehit ile etkileşim(aldehitler)

R-CH-COOH + H2C=O® R-CH-COOH

Formaldehit NH2 grubunu bağlar, -COOH grubu serbest kalır ve alkali ile titre edilebilir. Bu nedenle bu reaksiyon amino asitlerin kantitatif tayini için kullanılır (Sørensen yöntemi).

6. Nitröz asit ile etkileşim Hidroksi asitlerin oluşumuna ve nitrojen salınımına yol açar. Salınan nitrojen N2'nin hacmine bağlı olarak, incelenen nesnedeki kantitatif içeriği belirlenir. Bu reaksiyon, amino asitlerin kantitatif tayini için kullanılır (Van-Slyke yöntemi):

R-CH-COOH + HNO2® R-CH-COOH + N2 + H20

Bu AMK'yi vücut dışında deamine etmenin yollarından biridir.

7. Amino asitlerin asilasyonu. AMK'nın amino grubu, halihazırda oda sıcaklığında asit klorürler ve anhidritlerle açillenebilir.

Kaydedilen reaksiyonun ürünü asetil-a-aminopropiyonik asittir.

AMK'nın asil türevleri, proteinlerdeki dizilerinin incelenmesinde ve peptidlerin sentezinde (amino grubunun korunması) yaygın olarak kullanılmaktadır.

8.Belirli özellikler amino ve karboksil gruplarının varlığı ve karşılıklı etkisi ile ilişkili reaksiyonlar - peptitlerin oluşumu. a-AMK'nın genel özelliği polikondensasyon süreci peptidlerin oluşumuna yol açar. Bu reaksiyonun bir sonucu olarak, bir AMK'nın karboksil grubu ile diğer AMK'nın amino grubu arasındaki etkileşim bölgesinde amid bağları oluşur. Başka bir deyişle peptitler, amino gruplarıyla amino asitlerin karboksillerinin etkileşimi sonucu oluşan amidlerdir. Bu tür bileşiklerdeki amid bağına peptid bağı denir (peptid grubunun ve peptid bağının yapısını açıklayın: üç merkezli p, p-konjuge sistem)

Moleküldeki amino asit kalıntılarının sayısına bağlı olarak di-, tri-, tetrapeptidler vb. ayırt edilir. polipeptitlere kadar (100 AMK kalıntısına kadar). Oligopeptitler 2 ila 10 AMK tortusu içerir, proteinler 100'den fazla AMK tortusu içerir Genel olarak bir polipeptit zinciri, diyagramla temsil edilebilir:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Burada R1, R2, ... Rn amino asit radikalleridir.

Protein kavramı.

Amino asitlerin en önemli biyopolimerleri proteinler - proteinlerdir. İnsan vücudunda yaklaşık 5 milyon var. cildi, kasları, kanı ve diğer dokuları oluşturan çeşitli proteinler. Proteinler (proteinler) adlarını Yunanca "protos" kelimesinden alırlar - ilki, en önemlisi. Proteinler vücutta bir dizi önemli işlevi yerine getirir: 1. Yapım işlevi; 2. Taşıma işlevi; 3. Koruyucu fonksiyon; 4. Katalitik fonksiyon; 5. Hormonal fonksiyon; 6. Beslenme işlevi.

Tüm doğal proteinler amino asit monomerlerinden oluşur. Proteinler hidrolize edildiğinde bir AMK karışımı oluşur. Bu AMK'lardan 20 tane var.

4. Açıklayıcı materyal: sunum

5. Literatür:

Ana literatür:

1. Biyoorganik kimya: ders kitabı. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

  1. Seitembetov T.S. Kimya: ders kitabı - Almatı: EVERO LLP, 2010. - 284 s.
  2. Bolysbekova S. M. Biyojenik elementlerin kimyası: ders kitabı - Semey, 2012. - 219 s. : silt
  3. Verentsova L.G. İnorganik, fiziksel ve koloidal kimya: ders kitabı - Almatı: Evero, 2009. - 214 s. : hasta.
  4. Fiziksel ve koloidal kimya / Düzenleyen: A.P. Belyaev - M .: GEOTAR MEDIA, 2008
  5. Verentseva L.G. İnorganik, fiziksel ve kolloidal kimya, (doğrulama testleri) 2009

Ek literatür:

  1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Fiziksel ve koloidal kimya. M.2003.

2. Slesarev V.I. Kimya. Canlı kimyanın temelleri. St.Petersburg: Khimizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Genel Kimya. Biyofiziksel kimya. Biyojenik elementlerin kimyası. M.: VSh, 2003.

4. Asanbaeva R.D., İlyasova M.I. Biyolojik olarak önemli organik bileşiklerin yapısının ve reaktivitesinin teorik temelleri. Almatı, 2003.

  1. Biyoorganik kimyada laboratuvar dersleri kılavuzu, ed. ÜZERİNDE. Tyukavkina. M., Bustard, 2003.
  2. Glinka N.L. Genel Kimya. M., 2003.
  3. Ponomarev V.D. Analitik kimya bölüm 1, 2 2003

6. Test soruları (geri bildirim):

1. Polipeptit zincirinin yapısını bir bütün olarak ne belirler?

2. Protein denatürasyonu neye yol açar?

3. İzoelektrik noktaya ne denir?

4. Hangi amino asitlere esansiyel denir?

5. Vücudumuzda proteinler nasıl oluşur?


İlgili bilgi.


Amino asitlerin kimyasal davranışı iki fonksiyonel grup -NH2 ve –COOH tarafından belirlenir. Amino asitler amino grubunda, karboksil grubunda ve radikal kısmındaki reaksiyonlarla karakterize edilir ve reaktife bağlı olarak maddelerin etkileşimi bir veya daha fazla reaksiyon merkezi aracılığıyla gerçekleşebilir.

Amino asitlerin amfoterik yapısı. Molekülde hem asidik hem de bazik gruba sahip olan amino asitler sulu çözeltilerde tipik amfoterik bileşikler gibi davranır. Asidik çözeltilerde bazlar olarak, alkali çözeltilerde ise asitler olarak reaksiyona girerek temel özellikler sergilerler ve sırasıyla iki grup tuz oluştururlar:

Canlı bir organizmada amfoterik doğaları nedeniyle amino asitler, belirli bir hidrojen iyonu konsantrasyonunu koruyan tampon maddelerin rolünü oynarlar. Amino asitlerin güçlü bazlarla etkileşimi sonucu elde edilen tampon çözeltileri biyoorganik ve kimyasal uygulamalarda yaygın olarak kullanılmaktadır. Amino asitlerin mineral asitlerle olan tuzları suda serbest amino asitlerden daha fazla çözünür. Organik asitli tuzlar suda az çözünür ve amino asitleri tanımlamak ve ayırmak için kullanılır.

Amino grubunun neden olduğu reaksiyonlar. Amino grubunun katılımıyla amino asitler asitlerle amonyum tuzları oluşturur, açillenir, alkile edilir , nitröz asit ve aldehitlerle aşağıdaki şemaya göre reaksiyona girer:

Alkilasyon, R-Ha1 veya Ar-Hal'ın katılımıyla gerçekleştirilir:

Asilasyon reaksiyonunda asit klorürler veya asit anhidritler kullanılır (asetil klorür, asetik anhidrit, benziloksikarbonil klorür):

Peptitlerin sentezi sırasında amino asitlerin NH2 grubunu korumak için asilasyon ve alkilasyon reaksiyonları kullanılır.

Bir karboksil grubunun neden olduğu reaksiyonlar. Karboksil grubunun katılımıyla amino asitler, aşağıda sunulan şemaya göre tuzlar, esterler, amidler ve asit klorürler oluşturur:

Bir hidrokarbon radikalindeki -karbon atomunda, CCOOH bağını polarize eden elektron çekici bir ikame edici (NO 2, CC1 3, COOH, COR, vb.) varsa, o zaman karboksilik asitler kolayca etkilenir. dekarboksilasyon reaksiyonları. İkame edici olarak bir + NH3 grubu içeren a-amino asitlerin dekarboksilasyonu, biyojenik aminlerin oluşumuna yol açar. Canlı bir organizmada bu işlem, dekarboksilaz enzimi ve piridoksal fosfat vitamininin etkisi altında meydana gelir.

Laboratuvar koşullarında reaksiyon, a-amino asidin CO2 emicilerin, örneğin Ba(OH)2'nin varlığında ısıtılmasıyla gerçekleştirilir.

-fenil--alanin, lizin, serin ve histidinin dekarboksilasyonu sırasıyla fenamin, 1,5-diaminopentan (kadaverin), 2-aminoetanol-1 (kolamin) ve triptamini üretir.

Bir yan grup içeren amino asitlerin reaksiyonları. Amino asit tirozin, nitrik asit ile nitratlandığında, turuncu renkte bir dinitro türevi bileşiği oluşur (ksantoprotein testi):

Redoks geçişleri sistein-sistin sisteminde gerçekleşir:

2 NS CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH2)CH2 SS CH 2 CH(NH 2)COOH  2 NS CH2CH(NH2)COOH

Bazı reaksiyonlarda amino asitler her iki fonksiyonel grup üzerinde aynı anda reaksiyona girer.

Metallerle kompleks oluşumu. Hemen hemen tüm a-amino asitler, iki değerlikli metal iyonlarıyla kompleksler oluşturur. En kararlı olanı, bakır (II) hidroksit ile etkileşimin bir sonucu olarak oluşan ve mavi renkli olan karmaşık iç bakır tuzlarıdır (şelat bileşikleri):

Nitröz asidin etkisi alifatik amino asitlere sebep olur hidroksi asitlerin ve aromatik - diazo bileşiklerinin oluşumu.

Hidroksi asitlerin oluşumu:

Diazolama reaksiyonu:

    moleküler nitrojen N2'nin salınması ile:

2. Moleküler nitrojen N2 salınımı olmadan:

Azo bileşiklerindeki azobenzenin kromofor grubu -N=N, ışığın görünür bölgesinde (400-800 nm) absorbe edildiğinde maddelerin sarı, sarı, turuncu veya diğer renklerine neden olur. Oksokrom grubu

COOH, kromoforun ana grubunun π - elektronik sistemi ile π, π - konjugasyonu nedeniyle rengi değiştirir ve geliştirir.

Amino asitlerin ısıyla ilişkisi. Amino asitler ısıtıldıklarında türlerine göre farklı ürünler oluştururlar. Isıtıldığında -amino asitler moleküller arası dehidrasyonun bir sonucu olarak siklik amidler oluşur - diketopiperazinler :

valin (Val) diizopropil türevi

diketopiperazin

Isıtıldığında -amino asitler Amonyak, konjuge çift bağ sistemine sahip α, β-doymamış asitleri oluşturmak için onlardan ayrılır:

β-aminovalerik asit penten-2-oik asit

(3-aminopentanoik asit)

Isıtma - Ve -amino asitler molekül içi dehidrasyon ve dahili siklik amidlerin oluşumu eşlik eder laktamlar:

γ-aminoizovalerik asit γ-aminoizovalerik laktam

(4-amino-3-metilbütanoik asit) asitler

Glisin dışındaki tüm α-amino asitler kiral bir α-karbon atomu içerir ve şu şekilde oluşabilir: enantiyomerler:

Hemen hemen tüm doğal -amino asitlerin -karbon atomunda aynı bağıl konfigürasyona sahip olduğu gösterilmiştir. -(-)-serinin karbon atomu geleneksel olarak atanmıştır L-konfigürasyon ve (+)-serinin -karbon atomu - D-yapılandırma. Ayrıca, bir amino asidin Fischer projeksiyonu, karboksil grubu üstte ve R altta olacak şekilde yazılırsa, o zaman L-amino asitler, amino grubu solda olacak ve D- amino asitler - sağda. Fischer'in amino asit konfigürasyonunu belirleme şeması, kiral bir a-karbon atomuna sahip tüm a-amino asitler için geçerlidir.

Şekilden açıkça görülüyor ki L-amino asit, radikalin yapısına bağlı olarak sağa döndürücü (+) veya sola döndürücü (-) olabilir. Doğada bulunan amino asitlerin büyük çoğunluğu L-sıra. Onların enantiyomorflar yani D-amino asitler yalnızca mikroorganizmalar tarafından sentezlenir ve bunlara denir. "doğal olmayan" amino asitler.

(R,S) isimlendirmesine göre çoğu "doğal" veya L-amino asit S konfigürasyonuna sahiptir.

Her biri molekül başına iki kiral merkez içeren L-İzolösin ve L-treonin, -karbon atomundaki konfigürasyona bağlı olarak bir diastereomer çiftinin herhangi bir üyesi olabilir. Bu amino asitlerin doğru mutlak konfigürasyonları aşağıda verilmiştir.

AMİNO ASİTLERİN ASİT-BAZ ÖZELLİKLERİ

Amino asitler katyonlar veya anyonlar şeklinde bulunabilen amfoterik maddelerdir. Bu özellik hem asidik ( -COUN) ve ana ( -NH 2 ) aynı moleküldeki gruplardır. Çok asidik çözeltilerde N.H. 2 Asit grubu protonlanır ve asit bir katyon haline gelir. Kuvvetli alkali çözeltilerde amino asidin karboksil grubu protondan arındırılır ve asit bir anyona dönüştürülür.

Katı halde amino asitler şu şekilde bulunur: zwitterionlar (bipolar iyonlar, iç tuzlar). Zwitterionlarda karboksil grubundan amino grubuna bir proton aktarılır:

İletken bir ortama bir amino asit yerleştirirseniz ve oraya bir çift elektrot indirirseniz, asidik çözeltilerde amino asit katoda ve alkali çözeltilerde anoda göç edecektir. Belirli bir amino asidin belirli bir pH değeri özelliğinde, her molekül bir zwitterion formunda olduğundan (hem pozitif hem de negatif yük taşır), ne anoda ne de katoda hareket etmeyecektir. Bu pH değerine denir izoelektrik nokta Belirli bir amino asidin (pI)'si.

AMİNO ASİTLERİN REAKSİYONLARI

Amino asitlerin laboratuarda geçirdiği reaksiyonların çoğu ( laboratuvar ortamında), tüm aminlerin veya karboksilik asitlerin karakteristiği.

1. karboksil grubunda amidlerin oluşumu. Bir amino asidin karbonil grubu, bir aminin amino grubuyla reaksiyona girdiğinde, paralel olarak amino asidin polikondensasyon reaksiyonu meydana gelir ve bu da amidlerin oluşumuna yol açar. Polimerizasyonu önlemek için asidin amino grubu bloke edilir, böylece aminin yalnızca amino grubu reaksiyona girer. Bu amaçla karbobenzoksiklorür (karbobenziloksiklorür, benzil kloroformat) kullanılır. ovalar-bütoksikarboksazid, vb. Bir aminle reaksiyona girmek için karboksil grubu, etil kloroformat ile işlemden geçirilerek etkinleştirilir. Koruma grubu daha sonra katalitik hidrojenoliz yoluyla veya asetik asit içindeki soğuk bir hidrojen bromür çözeltisinin etkisiyle çıkarılır.


2. Amino grubunda amid oluşumu. Bir amino asidin amino grubu açillendiğinde bir amid oluşur.


Reaksiyon, bazik ortamda daha iyi ilerler çünkü bu, yüksek konsantrasyonda serbest amin sağlar.

3. Esterlerin oluşumu. Bir amino asidin karboksil grubu geleneksel yöntemlerle kolayca esterleştirilir. Örneğin metil esterler, kuru hidrojen klorür gazının metanol içindeki amino asit çözeltisinden geçirilmesiyle hazırlanır:


Amino asitler poliamid oluşumuyla sonuçlanan polikondansasyon yeteneğine sahiptir. -amino asitlerden oluşan poliamidlere denir peptitler veya polipeptitler . Bu tür polimerlerdeki amid bağına denir peptit iletişim. Molekül ağırlığı en az 5000 olan polipeptitlere denir proteinler . Proteinler yaklaşık 25 farklı amino asit içerir. Belirli bir protein hidrolize edildiğinde, bu amino asitlerin tümü veya bir kısmı, tek bir proteinin karakteristik özelliği olan belirli oranlarda oluşturulabilir.

Belirli bir proteinin doğasında bulunan zincirdeki amino asit kalıntılarının benzersiz dizisine denir. birincil protein yapısı . Protein moleküllerinin büküm zincirlerinin özelliklerine (uzayda parçaların karşılıklı düzenlenmesi) denir. proteinlerin ikincil yapısı . Proteinlerin polipeptit zincirleri, amino asit yan zincirleri nedeniyle amid, disülfür, hidrojen ve diğer bağları oluşturmak üzere birbirine bağlanabilir. Sonuç olarak spiral bir top haline gelir. Bu yapısal özelliğe denir protein üçüncül yapısı . Biyolojik aktivite gösterebilmek için bazı proteinlerin öncelikle bir makro kompleks oluşturması gerekir ( oligoprotein), birkaç tam protein alt biriminden oluşur. Kuaterner yapı bu tür monomerlerin biyolojik olarak aktif malzemedeki birleşme derecesini belirler.

Proteinler iki büyük gruba ayrılır: fibriller (Molekül uzunluğunun genişliğe oranı 10'dan büyüktür) ve küresel (oran 10'dan az). Fibril proteinleri şunları içerir: kolajen omurgalılarda en bol bulunan protein; kıkırdağın kuru ağırlığının neredeyse %50'sini ve kemiğin katı maddesinin yaklaşık %30'unu oluşturur. Bitki ve hayvanların çoğu düzenleyici sisteminde kataliz, adı verilen küresel proteinler tarafından gerçekleştirilir. enzimler .

Amino asitler organik amfoterik bileşiklerdir. Molekülde zıt nitelikte iki fonksiyonel grup içerirler: temel özelliklere sahip bir amino grubu ve asidik özelliklere sahip bir karboksil grubu. Amino asitler hem asitlerle hem de bazlarla reaksiyona girer:

H2N-CH2-COOH + HC1 → Cl [H3N-CH2-COOH],

H2N-CH2-COOH + NaOH → H2N-CH2-COONa + H20.

Amino asitler suda çözündüğünde karboksil grubu, amino grubuna bağlanabilen bir hidrojen iyonunu uzaklaştırır. Bu durumda molekülü bipolar iyon olan bir iç tuz oluşur:

H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO-.

Amino asitlerin çeşitli ortamlarda asit-baz dönüşümleri aşağıdaki genel diyagramla temsil edilebilir:

Amino asitlerin sulu çözeltileri, fonksiyonel grupların sayısına bağlı olarak nötr, alkali veya asidik bir ortama sahiptir. Böylece, glutamik asit asidik bir çözelti oluşturur (iki -COOH grubu, bir -NH2), lisin bir alkalin çözelti (bir -COOH grubu, iki -NH2) oluşturur.

Birincil aminler gibi, amino asitler de nitröz asitle reaksiyona girer, amino grubu bir hidrokso grubuna ve amino asit bir hidroksi asite dönüştürülür:

H2N-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2 + H20

Salınan nitrojenin hacmini ölçmek, amino asit miktarını belirlememizi sağlar ( Van Slyke yöntemi).

Amino asitler, hidrojen klorür gazı varlığında alkollerle reaksiyona girerek bir estere (daha doğrusu bir esterin hidroklorür tuzuna) dönüşebilir:

H2N-CH(R)-COOH + R'OH H2N-CH(R)-COOR' + H20.

Amino asit esterleri bipolar yapıya sahip değildir ve uçucu bileşiklerdir.

Amino asitlerin en önemli özelliği, yoğunlaşarak peptid oluşturabilmeleridir.

Niteliksel reaksiyonlar.

1) Tüm amino asitler ninhidrin tarafından oksitlenir

mavi-mor renkli ürünlerin oluşmasıyla. İmino asit prolin, ninhidrin ile sarı renk verir. Bu reaksiyon, amino asitleri spektrofotometri ile ölçmek için kullanılabilir.

2) Aromatik amino asitler konsantre nitrik asit ile ısıtıldığında benzen halkasının nitrasyonu meydana gelir ve sarı renkli bileşikler oluşur. Bu reaksiyona denir ksantoprotein(Yunanca xanthos'tan - sarı).

Amino asitlerin özellikleri kimyasal ve fiziksel olmak üzere iki gruba ayrılabilir.

Amino asitlerin kimyasal özellikleri

Bileşiklere bağlı olarak amino asitler farklı özellikler sergileyebilir.

Amino asit etkileşimleri:

Amino asitler amfoterik bileşikler olarak hem asitlerle hem de alkalilerle tuzlar oluştururlar.

Karboksilik asitler olarak amino asitler fonksiyonel türevler oluşturur: tuzlar, esterler, amidler.

Amino asitlerin etkileşimi ve özellikleri sebepler:
Tuzlar oluşur:

NH2 -CH2 -COOH + NaOH NH2 -CH2 -COONa + H2O

Sodyum tuzu + 2-aminoasetik asit Aminoasetik asitin (glisin) sodyum tuzu + su

İle etkileşimi alkoller:

Amino asitler, hidrojen klorür gazı varlığında alkollerle reaksiyona girebilir ve Ester. Amino asit esterleri bipolar yapıya sahip değildir ve uçucu bileşiklerdir.

NH2-CH2-COOH + CH3OH NH2-CH2-COOCH3 + H20.

Metil ester / 2-aminoasetik asit /

Etkileşim amonyak:

Amidler oluşur:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 = NH2-CH(R)-CONH2 + H20

Amino asitlerin etkileşimi güçlü asitler:

Tuz alıyoruz:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → Cl (veya HOOC-CH2-NH2 *HCl)

Bunlar amino asitlerin temel kimyasal özellikleridir.

Amino asitlerin fiziksel özellikleri

Amino asitlerin fiziksel özelliklerini sıralayalım:

  • Renksiz
  • Kristal bir forma sahip
  • Amino asitlerin çoğu tatlı bir tada sahiptir ancak radikale (R) bağlı olarak acı veya tatsız olabilirler.
  • Suda kolayca çözünür, ancak birçok organik çözücüde az çözünür
  • Amino asitler optik aktivite özelliğine sahiptir
  • 200°C'nin üzerindeki sıcaklıklarda bozunarak erir
  • Uçucu olmayan
  • Asidik ve alkali ortamlarda amino asitlerin sulu çözeltileri elektrik akımını iletir


Kapalı