ATP moleküllerinin sentezine hizmet eder. Vücutta ATP sentezinin yolları. ATP'nin biyolojik önemi

ATP'nin vücuttaki ana rolü, çok sayıda biyokimyasal reaksiyon için enerji sağlamakla ilişkilidir. ATP, iki yüksek enerjili bağın taşıyıcısı olarak, enerji tüketen birçok biyokimyasal ve fizyolojik süreç için doğrudan bir enerji kaynağı görevi görür. Bütün bunlar vücuttaki karmaşık maddelerin sentezinin reaksiyonlarıdır: zar ötesi bir elektrik potansiyelinin oluşturulması da dahil olmak üzere moleküllerin biyolojik zarlar yoluyla aktif transferinin uygulanması; kas kasılmasının uygulanması.

Canlı organizmaların biyoenerjisinde bilindiği gibi iki temel nokta önemlidir:

• a) kimyasal enerji, organik substratların oksidasyonunun ekzergonik katabolik reaksiyonlarıyla birlikte ATP oluşumu yoluyla depolanır;
• b) kimyasal enerji, anabolizmanın endergonik reaksiyonları ve enerji gerektiren diğer işlemlerle birlikte ATP'nin parçalanması yoluyla kullanılır.

ATP molekülünün biyoenerjetikteki merkezi rolünü neden yerine getirdiği sorusu ortaya çıkıyor. Bunu çözmek için ATP'nin yapısını düşünün ATP yapısı - (anyonun pH 7,0 tetraşarjında).

ATP termodinamik olarak kararsız bir bileşiktir. ATP'nin kararsızlığı, ilk olarak, aynı adı taşıyan bir negatif yük kümesi bölgesindeki elektrostatik itme ile belirlenir, bu da tüm molekülde gerginliğe yol açar, ancak bağ en güçlüdür - P - O - P ve ikinci olarak, belirli bir rezonansla. Son faktöre göre, fosfor atomları arasında, aralarında bulunan oksijen atomunun paylaşılmayan hareketli elektronları için bir rekabet vardır, çünkü her bir fosfor atomu, P=O ve P'nin önemli elektron alıcı etkisinden dolayı kısmi bir pozitif yüke sahiptir. - O- grupları. Dolayısıyla ATP'nin var olma olasılığı, molekülde bu fizikokimyasal stresleri telafi edecek yeterli miktarda kimyasal enerjinin varlığıyla belirlenir. ATP molekülü, hidrolizine serbest enerjide (pH 7.0 ve 37 o C'de) önemli bir azalmanın eşlik ettiği iki fosfoanhidrit (pirofosfat) bağı içerir.

ATP + H20 = ADP + H3PO4G0I = - 31,0 KJ/mol.

ADP + H20 = AMP + H3PO4G0I = - 31,9 KJ/mol.

Biyoenerjinin temel sorunlarından biri, canlı doğada ADP'nin fosforilasyonu yoluyla meydana gelen ATP'nin biyosentezidir.

ADP'nin fosforilasyonu endergonik bir süreçtir ve bir enerji kaynağı gerektirir. Daha önce de belirtildiği gibi, doğada bu tür iki enerji kaynağı hakimdir: güneş enerjisi ve indirgenmiş organik bileşiklerin kimyasal enerjisi. Yeşil bitkiler ve bazı mikroorganizmalar, emilen ışık miktarının enerjisini, fotosentezin ışık aşamasında ADP'nin fosforilasyonu için harcanan kimyasal enerjiye dönüştürebilir. Bu ATP yenilenme sürecine fotosentetik fosforilasyon denir. Aerobik koşullar altında organik bileşiklerin oksidasyon enerjisinin ATP'nin makroenerjetik bağlarına dönüşümü öncelikle oksidatif fosforilasyon yoluyla gerçekleşir. ATP oluşumu için gerekli olan serbest enerji, mitokondrinin solunum oksidatif zincirinde üretilir.

Substrat fosforilasyonu adı verilen başka bir ATP sentezi türü bilinmektedir. Elektron transferiyle ilişkili oksidatif fosforilasyonun aksine, ATP rejenerasyonu için gerekli olan aktifleştirilmiş fosforil grubunun (-PO3 H2) donörü, glikoliz işlemlerinin ve trikarboksilik asit döngüsünün ara maddeleridir. Tüm bu durumlarda, oksidatif süreçler yüksek enerjili bileşiklerin oluşumuna yol açar: 1,3-difosfogliserat (glikoliz), süksinil-CoA (trikarboksilik asit döngüsü), bunlar uygun enzimlerin katılımıyla ADP'yi folile etme yeteneğine sahiptir ve ATP'yi oluşturur. Substrat düzeyinde enerji dönüşümü, anaerobik organizmalarda ATP sentezinin tek yoludur. Bu ATP sentezi süreci, oksijen açlığı dönemlerinde iskelet kaslarının yoğun çalışmasını sürdürmenizi sağlar. Mitokondrisi olmayan olgun kırmızı kan hücrelerinde ATP sentezi için tek yolun bu olduğu unutulmamalıdır.

Hücrenin biyoenerjetiğinde özellikle önemli bir rol, iki fosforik asit kalıntısının bağlandığı adenil nükleotid tarafından oynanır. Bu maddeye adenosin trifosforik asit (ATP) adı verilir. Enerji, ATP molekülünün fosforik asit kalıntıları arasındaki kimyasal bağlarda depolanır ve organik fosforit ayrıldığında açığa çıkar:

ATP= ADP+P+E,

F bir enzimdir, E ise serbest bırakan enerjidir. Bu reaksiyonda, ATP molekülünün geri kalanı ve organik fosfat olan adenosin fosforik asit (ADP) oluşur. Tüm hücreler, biyosentez işlemleri, hareket, ısı üretimi, sinir uyarıları, lüminesans (örneğin ışıldayan bakteriler), yani tüm hayati süreçler için ATP enerjisini kullanır.

ATP evrensel bir biyolojik enerji akümülatörüdür. Tüketilen gıdanın içerdiği ışık enerjisi ATP moleküllerinde depolanır.

Hücredeki ATP arzı azdır. Yani kastaki ATP rezervi 20-30 kasılma için yeterlidir. Yoğun ancak kısa süreli çalışmalarda kaslar yalnızca içerdikleri ATP'nin parçalanması nedeniyle çalışır. İşi bitirdikten sonra kişi ağır nefes alır - bu süre zarfında karbonhidratlar ve diğer maddeler parçalanır (enerji birikir) ve hücrelere ATP temini yeniden sağlanır.

ATP, enerjinin yanı sıra vücutta eşit derecede önemli bir dizi başka işlevi de yerine getirir:

• · Diğer nükleozid trifosfatlarla birlikte ATP, nükleik asitlerin sentezinde başlangıç ​​ürünüdür.
• · Ayrıca ATP birçok biyokimyasal sürecin düzenlenmesinde önemli rol oynar. Bir dizi enzimin allosterik efektörü olan ATP, düzenleyici merkezlerine katılarak aktivitelerini arttırır veya bastırır.
• · ATP aynı zamanda hücreye hormonal sinyal iletiminin ikincil habercisi olan siklik adenosin monofosfatın sentezinin doğrudan öncüsüdür.

ATP'nin sinapslarda verici olarak rolü de bilinmektedir.

Hayvanların kesilmesinden sonra kreatin fosforik asitteki değişiklikler araştırıldı. Hayvanın ölümünden sonra kreatin fosfatın parçalanmasının ilerlemesi, Şekil 2'de sunulan eğri kullanılarak gözlemlenebilir. 24.
Elde edilen veriler, kreatin fosforik asitteki fosfor miktarının kesimden yaklaşık 7 saat sonra başlangıç ​​seviyesinin %12'sine kadar azaldığını göstermektedir. Sonuç olarak, kreatin fosfatın çoğu, fiziksel olarak tespit edilebilir ilk sertlik belirtileri gözlenmeden önce parçalanır. Bu noktada kaslardaki kreatin fosfat içeriği, asitte çözünen toplam fosforun %5'ini geçmez. Dolayısıyla sonuç: Glikolitik döngüde yer alan kreatin fosforik asit, yalnızca meydana gelen ATP yeniden sentezinin bir aracı olarak hareket eder ve ölüm sonrası kas sertliği ile ilişkili değişikliklerde başka bir rol oynayamaz.

Engelhardt ve Lyubimova, ATP'nin parçalanmasına neden olan miyozinin enzimatik özelliklerini keşfettiler. Yazarlardan birine göre, bu sürecin şu mekanizması gerçekleşir: enzimatik parçalanma sırasında ATP, miyozin ile birleşir, bunun sonucunda üçüncü fosforik asit parçacığı bölünür ve ADP, miyozinden ayrılır. Serbest miyozin yeni bir ATP molekülü veya aktin ile birleşir.
Ek olarak, bu yazarlar ATP'nin miyozin filamentlerinin mekanik özelliklerini etkilediğini ve bunların uzayabilirliğini önemli ölçüde arttırdığını bulmuşlardır. Bu bakımdan ATP, pirofosfat bağları içeren diğer organik esterlerden daha güçlüdür. Bu çalışmalar, ölüm sonrası katılığın nedenleri hakkındaki soruların değerlendirilmesine yeni bir yaklaşım getirmemize olanak sağladı.
Erdosh, post-mortem sertliğin gelişimi sırasında ATP'nin parçalanma süreçlerinin ve tavşan kaslarının sertlik derecesindeki artışın paralel ilerlediğini gösterdi.
Erdos ve Szent-Gyorgyi, kas kasılması sırasındaki glikoliz süreçlerinde ve miyozin filamentlerinin mekanik özelliklerindeki değişikliklerde ATP'nin önemini dikkate alarak kas sertliğinin ATP eksikliğine bağlı olduğu sonucuna vardılar. Diğer yazarlar çeşitli hayvan türlerinin kasları için de benzer sonuçlar elde etti: tavşanlar, sığırlar, atlar ve balıklar.
Glikoliz sırasında oluşan her bir laktik asit molü için 1,5 mol miktarında ATP'nin sürekli olarak sentezlendiği bilinmektedir. Ancak bu sentez, ATP'nin miyozin tarafından parçalanmasıyla bir dereceye kadar dengelenir. Bu nedenle harcanmamış glikojen rezervleri olduğu sürece ATP'nin tamamen parçalanması gerçekleşemez ve kas kasılma durumuna girmez.
Marsh'a göre kas uyumu ile ATP içeriği arasındaki ilişki aşağıdadır. Sertliğin başlangıcı burada maksimumun yüzdesi olarak kas uzayabilirliğindeki azalma birimleri (1/L) olarak ifade edilir.

İncirde. Şekil 25, kas uzayabilirliğindeki değişikliklerin yalnızca ATP konsantrasyonuna değil aynı zamanda kas dokusundaki glikojen rezervlerinin varlığına da bağlı olduğunu göstermektedir. Glikolitik döngünün daha uzun sürmesi nedeniyle ATP'nin parçalanmasının geciktiği yüksek glikojen rezervine sahip hayvan grubunda, uyum değişiklikleri daha geç bir zamanda ve daha düşük bir ATP içeriğinde meydana gelir.

Bate-Smith ve Bendell, ölüm sertliğinin hızlı fazının, nihai pH'ı 6.6 olan tavşan kaslarındaki başlangıçtaki ATP içeriğinin %78-85'inde başladığını ve miktarın başlangıç ​​seviyesinin %20'sine ulaştığında sona erdiğini bulmuşlardır. Ancak son pH değeri 5,8 olan kaslarda, hızlı fazın başlangıcındaki kritik ATP konsantrasyonu, başlangıç ​​içeriğinin yalnızca %30'udur.
Glikoliz sürecinin sonunda ATP konsantrasyonundaki küçük değişiklikler, kas uzayabilirliği üzerinde belirleyici bir etkiye sahiptir ve ATP dönüşüm oranındaki son düşüş, her bireysel durumda kasılmanın başlangıcına karşılık gelir. Bu durum Şekil 2'deki eğrilerle gösterilmektedir. 25, Lowry'nin yanı sıra Bate-Smith ve Bendall'ın verilerine göre inşa edildi. Sonuç olarak, ölüm sertliği yalnızca belirli bir ATP içeriği seviyesine değil, aynı zamanda yeniden sentezin zayıflamasıyla ilişkili ve glikojen rezervlerinin varlığına bağlı olarak azalma hızına da bağlı olmalıdır.
Ayrıca, sert mortis sırasında bir tavşanın kaslarındaki gerilme büyüklüğündeki ve ATP ve kreatin fosfat içeriğindeki değişiklikler için Q10 katsayılarını belirlemenin mümkün olduğu ortaya çıktı. Bu katsayılar tabloda verilmiştir. on bir.

ATP'nin parçalanma süreçleri ve kas esnekliğindeki değişiklikler için Q10 katsayılarının tam olarak çakışması, aralarındaki yakın ilişkinin ek bir kanıtıdır.
Sığır etinde kolayca hidrojenlenen PATP'nin dinamikleri ilk kez 1951'de izlendi. Sığır etinde kolayca hidrolize olabilen fosfordaki değişikliklere ilişkin 26 deneysel veri, taze etteki ATP miktarının ortalama %159,78 mg (%19,69 mg kolayca hidrolize olabilen P) olduğunu göstermektedir. Hızlı ayrışmanın bir sonucu olarak, kolayca hidrolize olan P içeriği 12. saatte orijinal değerin %9,1'ine düşer, yani taze ette bulunan ATP'nin %90'ından fazlası bu süre zarfında ayrışır.

Aşağıda gösterileceği gibi, sert mortisin ilerlemesi sırasında ATP'nin parçalanması, aktomiyosinin çoğunun çözünmez bir duruma geçişine neden olur. Ayrıca, ölüm sonrası değişikliklerin bu aşamasında ette artık kolayca hidrolize olan fosforun varlığı nedeniyle yüksek düzeyde aktif aktomiyosin oluşamaz. Daha sonra, kolayca hidrolize edilen fosforun ayrışması keskin bir şekilde yavaşlar ve bazı durumlarda depolamanın ikinci gününün sonunda pratik olarak durur. İkinci günden sonra miktarında hafif bir artış gözlenir. Hiçbir deney serisinde etin depolanması sırasında kolayca hidrolize olan fosforun tamamen yok olduğu gözlemlenmedi.
Soğutulmuş sığır etinde kolayca hidrolize olan P'nin varlığı ve miktarındaki artışa ilişkin veriler daha sonra Palmin tarafından doğrulandı.
Bilindiği gibi adenozin trifosforik asitin (ATP) yanı sıra adenozin difosforik asit (ADP) ve pirofosforik asit de kolaylıkla hidrolize olabilen fosfor içerir. Soğutulmuş ette varlığını ve doğasını belirlemek, et olgunlaşmasının özünün doğru anlaşılması için çok önemlidir, çünkü aktomiyosin kompleksi yalnızca ATP varlığında değil aynı zamanda pirofosforik asit varlığında kurucu bileşenlerine (aktin ve miyozin) ayrışır.
Dolayısıyla bu asitlerin varlığında yüksek aktivite yüzdesine sahip aktomiyosin oluşamaz. Adenozin difosforik ve ortofosforik asitler bu özelliklere sahip değildir.
Elde ettiğimiz verilerden, kesimden 1-2 gün sonra, artık fosfor fraksiyonunun çoğunlukla inorganik ortofosfat ve hidrolize edilemeyen fosfordan oluştuğu anlaşılmaktadır. Bu nedenle, ölüm sonrası depolamanın bu aşamasında, bu fraksiyonda artık fosforun varlığı ATP, ADP ve pirofosforik asitle ilişkilendirilemez. Aynı zamanda, etin olgunlaşmasının 4-6. gününde kolayca hidrolize olan fosfordaki artışın, ekstrakttaki pirofosforik asit veya ADP'nin ortaya çıkmasına, ancak ATP'ye değil, atfedilmesi gerektiğini kanıtladık. Pirofosforik asidin aktomiyosin kompleksi üzerinde ATP'ye benzer bir etkiye sahip olması nedeniyle, ortaya çıkan kolaylıkla hidrolize edilen fosforun aktomiyosinin aktin ve miyozine ayrışma sürecini etkileme olasılığı göz ardı edilemez.
Çalışmaların sonuçları aynı zamanda ölüm sonrası ATP dönüşüm sürecinden sorumlu olan enzimlerin doğasını da açıklığa kavuşturuyor.
Daha önce de belirtildiği gibi bu dönüşümlerde glikolitik enzimler ve miyozin ATPaz rol alır. Bununla birlikte, ikinci enzim ATP'nin parçalanmasında rol alan tek enzim olamaz çünkü yalnızca şu reaksiyonu katalize eder: ATP → ADP + inorganik fosfor (P).
Bu nedenle hayvanın ölümünden sonra kaslardaki ADP miktarlarında önemli bir artışa yol açmalıdır.
Ancak bu gerçekleşmez. Bailey, yaşamın sona ermesinden sonra ADP'nin genellikle tavşanın kaslarında büyük miktarlarda birikmediğini gösterdi. Bu nedenle bu süreçte miyokinazın müdahalesi gereklidir. reaksiyonu katalize etmek

2ADP → ATP + AMP.

Bu nedenle miyokinaz, ATP'nin parçalanma hızını belirleyen ek bir faktördür.
Böyle bir perspektiften bakıldığında ATP dönüşümleri, ölüm sonrası katı ölüme yol açan olguyu ikna edici bir şekilde açıklamaktadır.

FAD'ye bağlı substratlar solunum zincirinde oksitlenirse geriye 2 konjugasyon noktası kalır: O2 molekülü başına kompleks III ve IV (P/O = 2) – 2 molekül H3PO4.

Böylece üçüncü aşamada Krebs döngüsünün hidrojen donörü ve gerçek enerji fonksiyonları nedeniyle 24 ATP elde ederiz.

Toplamda, 1 mol glikozun aerobik oksidasyonunun her üç aşamasında da 38 mol ATP elde ederiz.

Glikozun ayrışmasının toplam enerjisi 2880 kJ/mol'dür. Yüksek enerjili ATP bağının hidrolizinin serbest enerjisi 50 kJ/mol'dür. Glikozun oksidasyonu sırasında ATP sentezi için 38 · 50 = 1900 kJ kullanılır, bu da glikozun parçalanmasının toplam enerjisinin %65'idir. Bu, glikoz enerjisinin kullanımında mümkün olan en yüksek verimliliktir.

Anaerobik glikolizin önemi.

Anaerobik glikoliz, küçük enerji etkisine rağmen, yoğun çalışmanın ilk döneminde, yani iskelet kasları için ana enerji kaynağıdır. oksijen kaynağının sınırlı olduğu durumlarda.

Ek olarak, olgun kırmızı kan hücreleri, mitokondriye sahip olmadıkları için, glikozun anaerobik oksidasyonu yoluyla enerji elde ederler.

Glikoz metabolizmasında pentoz fosfat yolu.

Glikoz, bir ön anaerobik aşama olmadan oksitlenebilir.

Araştırma sonucunda karaciğer, böbrekler ve kan hücrelerinde özellikle karbonhidrat metabolizmasının artması sırasında 6-monofosfoglukonik asit içeriğinin artmasıyla birlikte pentoz-fosfor esterlerinin oluştuğu tespit edildi. Bu gerçekler heksozların oksidasyonu ile pentoz oluşumu arasındaki ilişkiyi göstermektedir.

Glikozdan pentoz oluşumu dekarboksilasyonla meydana gelir ve buna denir. atomik olarak .

Pentoz fosfat yolu iki fazdan oluşur: aerobik ve anaerobik.

Aerobik faz Glikozun pentoz fosfor esterlerine dönüşümünü belirleyen bir reaksiyon sistemi.

İÇİNDE anaerobik faz Sonuçta ortaya çıkan pentozlar ve diğer ürünler arasında etkileşim reaksiyonları ve bunların glikoliz ile ilişkileri meydana gelir.

Oksidatif yolun bir sonucu olarak (aerobik faz), solunum zinciri tarafından oksitlenmeyen, ancak indirgeme reaksiyonları ve ribuloz-5- içeren sentezlerde hidrojen ve elektron kaynağı olarak görev yapan 2 molekül NADPH2 oluşur. fosfat oluşur - fosforile edilmiş pentoz.

Oksidatif olmayan yolun (anaerobik faz) bir sonucu olarak riboz-5-fosfat oluşur. Bu karbonhidrat ve türevleri RNA, DNA, ATP, CoA, NAD ve FAD'ın sentezi için kullanılır.

Yolun oksidatif olmayan kısmı 2 tip reaksiyon içerir: transketolaz ve transaldolaz. Transketolazın koenzimi tiamin pirofosfattır. Transketolaz C2 parçalarını aktarır, transaldolaz ise C3 parçalarını aktarır.

Oksidatif olmayan yolun bir sonucu olarak, glukoneogenez sırasında glikozun oluştuğu fruktoz-6-fosfat ve 3-fosfogliseraldehit oluşur. Oksidatif olmayan yolun bazı metabolitleri aynı zamanda glikolizin metabolitleridir.

Pentoz fosfat yolunun tüm reaksiyonları sitozolde meydana gelir.

Ders No. 19.

KONU "KARBONHİDRAT METABOLİZMASI".

1. Glukoneogenez – kimya, biyolojik önemi, lokalizasyonu.

2. Karbonhidrat metabolizmasının düzenlenmesi (glukoneogenez).

4. Karbonhidrat metabolizmasının patolojisi: fruktozüri, galaktozemi – biyokimyasal öz.

1. Biyokimyasal temelleri ile karbonhidrat metabolizması bozukluklarının önlenmesine yönelik önlemler.
2. Karbonhidrat metabolizmasını inceleme yöntemleri.

Glukoneogenez – Bu, karbonhidrat olmayan öncüllerden glikozun sentezidir. Memelilerde bu fonksiyon esas olarak karaciğer tarafından, daha az oranda da böbrekler ve bağırsak mukozasının hücreleri tarafından gerçekleştirilir. Vücudun glikojen rezervleri öğünler arasındaki glikoz ihtiyacını karşılamaya yeterlidir. Karbonhidrat veya tam açlık sırasında ve uzun süreli fiziksel çalışma sırasında, glukoneogenez nedeniyle kandaki glikoz konsantrasyonu korunur. Bu süreç, piruvata veya glukoneojenezin herhangi bir başka metabolitine dönüştürülebilen maddeleri içerebilir.

GLİKOZ

Bir diyagram çizin.

Glukoneogenezde birincil substratların kullanımı çeşitli fizyolojik koşullar altında meydana gelir. Böylece açlık koşullarında bazı doku proteinleri amino asitlere parçalanır ve bunlar daha sonra glukoneogenezde kullanılır. Yağların parçalanması sırasında, dioksiaseton fosfat yoluyla glukoneogenezde yer alan gliserol oluşur. Kaslarda yoğun fiziksel çalışma sırasında oluşan laktat, karaciğer tarafından glikoza dönüştürülür. Bu nedenle laktat, amino asitler ve gliserolden glukoneogenezin fizyolojik rolleri farklıdır.

Glukoneogenez temel olarak glikolizle aynı yolu izler ancak ters yöndedir. Bununla birlikte, glikolizde kinazlar tarafından katalize edilen 3 reaksiyonun (hesokinaz, fosfofruktokinaz ve piruvat kinaz) geri döndürülemez olması ve glukoneojenezin bu aşamalarında glikoliz reaksiyonlarından farklı olması nedeniyle çok önemli bir özellik vardır.

Piruvatın fosfoenolpiruvat'a dönüşümü iki enzimin - piruvat karboksilaz (a) ve fosfoenolpiruvat karboksikinaz (b) katılımıyla gerçekleştirilir:

piruvat karboksilaz

Piruvat + ATP + CO2 + H2O PIKE + ADP + H3PO4(a),

Fosfoenolpiruvat-

PIKE + GTP karboksikinaz fosfoenolpiruvat + C02 + GSYİH (b).

Diğer iki geri dönüşü olmayan reaksiyon fruktoz-1,6-bisfosfat fosfataz ve glikoz-6-fosfat fosfataz tarafından katalize edilir:

Fruktoz-1,6-bisfosfat + H2O → fruktoz-6-fosfat + H3P04,

Glikoz-6-fosfat + H20 → glikoz + H3P04.

Glukoneogenez sırasında her laktat molekülü için üç ATP molekülü tüketilir (daha kesin olarak iki ATP ve bir GTP); Glikoz oluşumu için 2 laktat molekülü gerekli olduğundan, glukoneojenezin genel süreci şu şekilde tanımlanır:

2 laktat + 6 ATP + 6 H2O → glikoz + 6 ADP + 6 H3PO4.

Ortaya çıkan glikoz kaslara geri dönebilir ve orada laktik asite dönüştürülebilir.

Glukoneogenez reaksiyonunu glikolizin toplam reaksiyonuyla karşılaştıralım:

Glikoz + 2 ADP + 2 H3PO 4 → 2 laktat + 2 ATP + 2 H2O.

Bu karşılaştırmadan Cori döngüsünün faaliyeti sonucunda çalışan kasların karaciğerde 6 ATP tüketerek 2 ATP ürettiği anlaşılmaktadır.

Sindirilmemiş veya kısmen sindirilmiş nişastanın ve diğer gıda karbonhidratlarının sindiriminin sonraki aşamaları, ince bağırsağın çeşitli bölümlerinde hidrolitik enzimlerin - glikosidazların etkisi altında meydana gelir.

Pankreas α-amilaz

Duodenumda, pankreas salgısının pH'ı 7.5-8.0 olduğundan ve bikarbonatlar (HCO3 -) içerdiğinden mide içeriğinin pH'ı nötralize edilir. Pankreas salgısıyla bağırsağa girer pankreas α -amilaz. Bu enzim nişasta ve dekstrinlerdeki a-1,4-glikosidik bağları hidrolize eder.

Bu aşamada nişasta sindiriminin ürünleri, bir a-1,4 bağıyla bağlanmış 2 glikoz kalıntısı içeren disakkarit maltozdur. Nişasta molekülünün dallanma alanlarında bulunan ve bir a-1,6-glikosidik bağ ile bağlanan glikoz kalıntılarından izomaltoz disakkarit oluşur. Ek olarak, a-1,4- ve a-1,6-bağlarıyla bağlanan 3-8 glikoz kalıntısı içeren oligosakkaritler oluşturulur.

Pankreatik α-amilaz, tükürük α-amilaz gibi bir endoglikozidaz görevi görür. Pankreatik α-amilaz, nişastadaki α-1,6-glikosidik bağları parçalamaz. Bu enzim aynı zamanda hidrolize de uğramaz (selüloz molekülündeki glikoz kalıntılarını birbirine bağlayan 3-1,4-glikosidik bağlar. Bu nedenle selüloz bağırsaklardan değişmeden geçer. Bununla birlikte sindirilmemiş selüloz, besine ek besin sağlayan bir balast maddesi olarak önemli bir işlev görür. hacim ve sindirim sürecini olumlu etkiler. Ayrıca, kalın bağırsakta selüloz bakteriyel enzimlere maruz kalabilir ve kısmen alkoller, organik asitler ve CO2 oluşturacak şekilde parçalanabilir. Selülozun bakteriyel parçalanmasının ürünleri bağırsak uyarıcıları olarak önemlidir. hareketlilik.

Nişastadan üst bağırsakta oluşan maltoz, izomaltoz ve triosesakkaritler ara ürünlerdir. Daha fazla sindirimi, ince bağırsaktaki spesifik enzimlerin etkisi altında gerçekleşir. Diyetteki disakkaritler olan sükroz ve laktoz da ince bağırsakta spesifik disakkaridazlar tarafından hidrolize edilir.

İnce bağırsakta karbonhidratların sindiriminin bir özelliği, bağırsak lümeninde spesifik oligo ve disakkaridazların aktivitesinin düşük olmasıdır. Ancak enzimler aktif olarak bağırsak epitel hücrelerinin yüzeyinde etki gösterir.

İnce bağırsağın içi, epitel hücreleriyle kaplı villus gibi parmak şeklinde çıkıntılar şeklindedir. Epitel hücreleri ise bağırsak lümenine bakan mikrovilluslarla kaplıdır. Bu hücreler, villuslarla birlikte, hidrolitik enzimlerin ve bunların bağırsak içeriğindeki substratlarının temas yüzeyinin artması nedeniyle bir fırça sınırı oluşturur. İnsanlarda ince bağırsak yüzeyinin 1 mm2'sinde 80-140 milyon villus bulunur.

Disakkaritlerdeki (disakkaridazlar) glikosidik bağları parçalayan enzimler, enterositlerin sitoplazmik zarının dış yüzeyinde lokalize olan enzimatik kompleksler oluşturur.

Sükraz-izomaltaz kompleksi

Bu enzimatik kompleks iki polipeptit zincirinden oluşur ve bir alan yapısına sahiptir. Sükroz-izomaltaz kompleksi, polipeptitin N-terminal kısmı tarafından oluşturulan hidrofobik (transmembran) bir alan kullanılarak bağırsak mikrovillus membranına bağlanır. Katalitik merkez bağırsak lümenine doğru çıkıntı yapar.

Sükraz-izomaltaz kompleksi. 1 - sükraz; 2 - izomaltaz;

3 - bağlanma alanı; 4 - zar ötesi alan; 5 - sitoplazmik alan.

Bu sindirim enziminin zarla ilişkisi, hidroliz ürünlerinin hücre içine etkili bir şekilde emilmesini kolaylaştırır.

Sükroz-izomaltaz kompleksi, a-1,2- ve a-1,6-glikosidik bağları parçalayarak sakkaroz ve izomaltozu hidrolize eder. Ek olarak, her iki enzim alanı da maltoz ve maltotriozdaki (nişastadan oluşan bir trisakarit) a-1,4-glikosidik bağları hidrolize eden maltaz ve maltotriaz aktivitelerine sahiptir. Sükraz-izomaltaz kompleksi bağırsaktaki toplam maltaz aktivitesinin %80'ini oluşturur. Ancak doğası gereği yüksek maltaz aktivitesine rağmen bu enzimatik kompleks, temel özelliklerine göre adlandırılmıştır. Ayrıca sükraz alt birimi bağırsakta sakkrozu hidrolize eden tek enzimdir. İzomaltaz alt birimi, izomaltozdaki glikosidik bağları maltoz ve maltotriozdan daha yüksek oranda hidrolize eder.

Sükraz-izomaltaz kompleksinin maltoz ve maltotrioz üzerindeki etkisi.

Sükraz-izomaltaz kompleksinin izomaltoz ve oligosakarit üzerindeki etkisi.

Jejunumda sükraz-izomaltaz enzim kompleksinin içeriği oldukça yüksektir, ancak bağırsağın proksimal ve distal kısımlarında azalır.

Glikoamilaz kompleksi

Bu enzimatik kompleks, indirgeyici uçtan etki ederek oligosakaritlerdeki glikoz kalıntıları arasındaki a-1,4 bağının hidrolizini katalize eder. Etki mekanizmasına göre bu enzim ekzoglikozidaz olarak sınıflandırılır. Kompleks aynı zamanda maltoz gibi davranarak maltozdaki bağları da keser. Glikoamilaz kompleksi, substrat spesifikliğinde küçük farklılıklar olan iki farklı katalitik alt birim içerir. Kompleksin glikoamilaz aktivitesi ince bağırsağın alt kısımlarında en yüksektir.

β-Glikosidaz kompleksi (laktaz)

Laktaz, laktozdaki galaktoz ve glikoz arasındaki β-1,4-glikosidik bağları ayırır.

Bu enzimatik kompleks kimyasal olarak bir glikoproteindir. Diğer glikosidaz kompleksleri gibi laktoz da fırçamsı kenarla ilişkilidir ve ince bağırsak boyunca eşit olmayan bir şekilde dağılır. Laktaz aktivitesi yaşa bağlı olarak dalgalanır. Böylece fetüsteki laktaz aktivitesi özellikle gebeliğin son dönemlerinde artar ve 5-7 yaşına kadar yüksek düzeyde kalır. Daha sonra enzim aktivitesi azalır ve yetişkinlerde çocukların aktivite seviyesinin %10'una kadar düşer.

Trehalaz- ayrıca mantarlarda bulunan bir disakkarit olan trehalozdaki monomerler arasındaki bağları hidrolize eden bir glikosidaz kompleksi. Trehaloz, birinci anomerik karbon atomları arasında bir glikosidik bağ ile bağlanan iki glikoz kalıntısından oluşur.

Tüm bu enzimlerin birleşik etkisi, gıda oligo ve polisakkaritlerinin sindirimini, esas olarak glikoz olan monosakkaritlerin oluşumuyla tamamlar. Glikozun yanı sıra fruktoz ve galaktoz da gıda karbonhidratlarından ve daha küçük miktarlarda mannoz, ksiloz ve arabinozdan oluşur.

GLİKOZ VE DİĞER MONOSAKKARİTLERİN HÜCRELERE TRANSMEMBRAN TRANSFER MEKANİZMASI

Sindirim sonucu oluşan monosakkaritler, bağırsak epitel hücreleri tarafından, bu hücrelerin zarları yoluyla özel taşıma mekanizmaları kullanılarak emilir.

Monosakkaritlerin bağırsakta emilimi

Monosakaritlerin bağırsak mukozasının hücrelerine taşınması farklı şekillerde gerçekleştirilebilir: bir konsantrasyon gradyanı boyunca kolaylaştırılmış difüzyon yoluyla ve Na + iyonlarının konsantrasyon gradyanına bağlı olarak simport mekanizması yoluyla aktif taşıma yoluyla. Na + hücreye bir konsantrasyon gradyanı boyunca girer ve aynı zamanda glikoz konsantrasyon gradyanına karşı taşınır (ikincil aktif taşıma). Sonuç olarak, Na + gradyanı ne kadar büyük olursa, enterositlere glikoz akışı da o kadar fazla olur. Hücre dışı sıvıdaki Na+ konsantrasyonu azalırsa glikoz taşınması azalır. Aktif simportun itici gücü olan Na+'nın konsantrasyon gradyanı, bir pompa gibi çalışan ve K+ karşılığında Na+'yı hücre dışına pompalayan Na+, K+ -ATPaz'ın çalışmasıyla oluşturulur. Glikozun aksine fruktoz, sodyum gradyanından bağımsız bir sistem tarafından taşınır.

İkincil aktif taşıma mekanizması yoluyla bağırsak mukozasının hücrelerine aktarım da galaktoz için tipiktir.

Bağırsak lümenindeki farklı glikoz konsantrasyonlarında, farklı taşıma mekanizmaları çalışır. Aktif taşıma sayesinde bağırsak epitel hücreleri, bağırsak lümeninde çok düşük konsantrasyonlarda glikozu emebilir. Bağırsak lümeninde glikoz konsantrasyonu yüksekse, kolaylaştırılmış difüzyonla hücre içine taşınabilir. Fruktoz da aynı şekilde emilebilir. Glikoz ve galaktozun emilim oranının diğer monosakaritlerden çok daha yüksek olduğuna dikkat edilmelidir.

Emilimden sonra monosakkaritler (esas olarak glikoz), dolaşım sistemine kolaylaştırılmış difüzyon yoluyla bağırsak mukozasının hücrelerini membrandan terk eder.

Adenozin trifosforik asit-ATP- herhangi bir canlı hücrenin temel enerji bileşenidir. ATP ayrıca azotlu baz adenin, şeker riboz ve üç fosforik asit molekülü kalıntısından oluşan bir nükleotiddir. Bu istikrarsız bir yapıdır. Metabolik işlemlerde, fosforik asit kalıntıları, ikinci ve üçüncü fosforik asit kalıntıları arasındaki enerji açısından zengin ancak kırılgan bağın kırılmasıyla sırayla ondan ayrılır. Bir molekül fosforik asitin ayrılmasına, yaklaşık 40 kJ enerjinin salınması eşlik eder. Bu durumda ATP, adenosin difosforik asit'e (ADP) dönüştürülür ve fosforik asit kalıntısının ADP'den daha fazla bölünmesiyle adenozin monofosforik asit (AMP) oluşur.

ATP'nin yapısının şeması ve ADP'ye dönüşümü ( T.A. Kozlova, V.S. Kuçmenko. Tablolarda biyoloji. M., 2000 )

Sonuç olarak ATP, hücrede parçalandığında "boşaltılan" bir tür enerji akümülatörüdür. ATP'nin parçalanması, proteinlerin, yağların, karbonhidratların ve hücrelerin diğer hayati fonksiyonlarının sentezi reaksiyonları sırasında meydana gelir. Bu reaksiyonlar, maddelerin parçalanması sırasında ortaya çıkan enerjinin emilmesiyle meydana gelir.

ATP sentezlenir mitokondride birkaç aşamada gerçekleşir. Birincisi hazırlık - Her aşamada belirli enzimlerin katılımıyla aşamalar halinde ilerler. Bu durumda, karmaşık organik bileşikler monomerlere parçalanır: proteinler amino asitlere, karbonhidratlar glikoza, nükleik asitler nükleotitlere vb. Bu maddelerdeki bağların kopmasına az miktarda enerjinin salınması eşlik eder. Ortaya çıkan monomerler, diğer enzimlerin etkisi altında, karbondioksit ve suya kadar daha basit maddeler oluşturmak üzere daha fazla ayrışmaya uğrayabilir.

Şema Hücre mtokondrisinde ATP sentezi

AYRIŞTIRMA SÜRECİNDE MADDE VE ENERJİNİN DÖNÜŞÜM ŞEMASINA İLİŞKİN AÇIKLAMALAR

Aşama I - hazırlık: Sindirim enzimlerinin etkisi altındaki karmaşık organik maddeler basit olanlara ayrılır ve yalnızca termal enerji açığa çıkar.
Proteinler ->amino asitler
Yağlar- > Gliserol ve yağ asitleri
Nişasta ->glikoz

Aşama II - glikoliz (oksijensiz): zarlarla ilişkili olmayan hyaloplazmada gerçekleştirilir; enzimleri içerir; Glikoz parçalanır:

Maya mantarlarında, oksijenin katılımı olmayan bir glikoz molekülü, etil alkol ve karbondioksite (alkolik fermantasyon) dönüştürülür:

Diğer mikroorganizmalarda glikoliz, aseton, asetik asit vb. oluşumuyla sonuçlanabilir. Her durumda, bir glikoz molekülünün parçalanmasına iki ATP molekülünün oluşumu eşlik eder. ATP molekülünde kimyasal bağ formundaki glikozun oksijensiz parçalanması sırasında, anerjinin %40'ı korunur ve geri kalanı ısı olarak dağılır.

Aşama III - hidroliz (oksijen): mitokondriyal matris ve iç zarla ilişkili mitokondride gerçekleştirilir, enzimler buna katılır, laktik asit parçalanır: C3H6O3 + 3H20 --> 3CO2+ 12H. Mitokondriden çevreye CO2 (karbondioksit) salınır. Hidrojen atomu, nihai sonucu ATP'nin sentezi olan bir reaksiyon zincirine dahil edilir. Bu reaksiyonlar aşağıdaki sırayla gerçekleşir:

1. Hidrojen atomu H, taşıyıcı enzimlerin yardımıyla mitokondri iç zarına girerek kristaları oluşturur ve burada oksitlenir: H-e--> H+

2. Hidrojen protonu H+(katyon) taşıyıcılar tarafından krista zarının dış yüzeyine taşınır. Bu zar protonlara karşı geçirimsiz olduğundan protonlar zarlar arası boşlukta birikerek bir proton rezervuarı oluşturur.

3. Hidrojen elektronları e krista zarının iç yüzeyine aktarılır ve oksidaz enzimi kullanılarak hemen oksijene bağlanarak negatif yüklü aktif oksijen (anyon) oluşturur: O2 + e--> O2-

4. Membranın her iki tarafındaki katyon ve anyonlar zıt yüklü bir elektrik alanı oluşturur ve potansiyel farkı 200 mV'a ulaştığında proton kanalı çalışmaya başlar. Cristae'yi oluşturan iç zara gömülü olan ATP sentetaz enzimlerinin moleküllerinde meydana gelir.

5. Hidrojen protonları proton kanalından geçer H+ mitokondrinin içine hücum ederek yüksek seviyede enerji yaratır; bu enerjinin çoğu ADP ve P'den (ADP+P-->ATP) ve protonlardan ATP sentezine gider. H+ aktif oksijenle etkileşime girerek su ve moleküler 02 oluşturur:
(4Н++202- -->2Н20+02)

Bu nedenle, vücudun solunum işlemi sırasında mitokondriye giren O2, hidrojen protonları H'nin eklenmesi için gereklidir. Onun yokluğunda, elektron taşıma zincirinin işlevi sona erdiğinden mitokondrideki tüm süreç durur. Aşama III'ün genel reaksiyonu:

(2C3NbOz + 6Oz + 36ADP + 36F ---> 6C02 + 36ATP + +42H20)

Bir glikoz molekülünün parçalanması sonucunda 38 ATP molekülü oluşur: aşama II - 2 ATP ve aşama III - 36 ATP'de. Ortaya çıkan ATP molekülleri mitokondrinin ötesine geçerek enerjiye ihtiyaç duyulan tüm hücresel süreçlere katılır. ATP bölündüğünde enerji açığa çıkarır (bir fosfat bağı 40 kJ içerir) ve ADP ve P (fosfat) formunda mitokondriye geri döner.